Za proučavanje strukture molekula. Metode proučavanja strukture molekula. Prirodna povijest i molekularna svojstva

Poglavlje 1. Analiza sadržaja tečaja kemije za razrede 8-11 o strukturi tvari i njezinoj opskrbi sredstvima vizualnog modeliranja 14-54.

1.1. Ciljevi i značajke proučavanja strukture tvari u školskom tečaju kemije. 14

1.2. Modeliranje kao metoda znanstvenog istraživanja i njegova uloga u formiranju cjelovitih spoznaja o građi tvari. 27

1.3. Tradicionalni modeli atoma i molekula koji se koriste u nastavi prirodoslovlja. 45 - 54 Zaključci uz 1. poglavlje. 55

Poglavlje 2. Pedagoški i ergonomski zahtjevi za izradu i korištenje modela za proučavanje strukture materije. 57

2.1. Načelo znanstvenosti i prilagodba novih znanstvenih podataka za nastavu. Suvremeni trendovi u razvoju modelarstva. 57

2.2. Pedagoški i ergonomski zahtjevi za modele atoma i molekula i njihove nove didaktičke mogućnosti. 75

2.3. Obilježja skupa modela za proučavanje strukture tvari. 104 -

Zaključci uz poglavlje 2. 110

Poglavlje 3. Organizacija korištenja skupa modela pri proučavanju strukture tvari u srednjoškolskom kolegiju kemije. 112

3.1. Metodološke mogućnosti korištenja kompleksa s uključivanjem prstenastih modela pri proučavanju strukture tvari u srednjoškolskom kolegiju kemije. 112

3.2. Metodološke tehnike za korištenje skupa modela uključujući kolateralne modele za demonstraciju i izvođenje praktičnog rada iz anorganske i organske kemije. 122

3.3 Eksperimentalna provjera pedagoške učinkovitosti kompleksa modela atoma i molekula za proučavanje strukture tvari u srednjoškolskom kolegiju kemije. 156

Zaključci uz poglavlje 3. 168

Preporučeni popis disertacija

• Metodika formiranja temeljnih pojmova kemije u početnom tečaju na temelju modelnih pojmova o građi tvari 1984., kandidat pedagoških znanosti Kuznetsova, Liliya Mikhailovna

• Metodičke osnove za oblikovanje sustavnih znanja iz kemije u srednjoj školi 1984., doktor pedagoških znanosti Tyldsepp, Aarne Albert-Romanovich

• Proučavanje teorijskih modela atoma i atomske jezgre u osnovnoškolskom tečaju fizike 2002, kandidat pedagoških znanosti Pekshieva, Irina Vladimirovna

• Teorijske osnove za izradu i korištenje sustava materijalnih sredstava nastave kemije u srednjoj školi 1988, doktorica pedagoških znanosti Nazarova, Tatyana Sergeevna

• Metodičke mogućnosti poučavanja studenata ostvarivanja međupredmetnog povezivanja organske kemije i fizike 1985., kandidat pedagoških znanosti Dyusyupova, Lidia Zeynelovna

Uvod u disertaciju (dio sažetka) na temu “Izrada i korištenje kompleksa modela atoma i molekula za proučavanje strukture tvari u srednjoškolskom predmetu kemije”

Slične disertacije u specijalnosti “Teorija i metodika nastave i odgoja (po područjima i razinama obrazovanja)”, 13.00.02 šifra HAC

• Metodički pristupi integriranoj uporabi elektroničkih obrazovnih alata u srednjim školama: primjer nastave matematike u 5.-6. 2007, kandidat pedagoških znanosti Nikonova, Natalya Vasilievna

• Integracija medijskog obrazovanja s predmetom kemije u srednjoj školi 2004, doktor pedagoških znanosti Zhurin, Alexey Anatolyevich

• Pedagoška učinkovitost ekranskih medija u kombinaciji s kemijskim eksperimentom u srednjoškolskom kolegiju organske kemije 1984., kandidat pedagoških znanosti Nuguen Man Dung, 0

• Metodičke osnove za izradu naprednog tečaja fizike u osnovnoj školi 1997, doktor pedagoških znanosti Dammer, Manana Dmitrievna

• Primjena računalnog modeliranja u procesu učenja: na primjeru studija molekularne fizike u srednjoj školi 2002, kandidat pedagoških znanosti Rozova, Natalia Borisovna

Zaključak disertacije na temu “Teorija i metodologija obuke i obrazovanja (po područjima i razinama obrazovanja)”, Kozhevnikov, Dmitry Nikolaevich

Popis literature za istraživanje disertacije Kandidat pedagoških znanosti Kozhevnikov, Dmitry Nikolaevich, 2004.

Napominjemo da su gore predstavljeni znanstveni tekstovi objavljeni samo u informativne svrhe i da su dobiveni pomoću prepoznavanja originalnog teksta disertacije (OCR). Stoga mogu sadržavati pogreške povezane s nesavršenim algoritmima prepoznavanja. U PDF datotekama disertacija i sažetaka koje isporučujemo nema takvih pogrešaka.

Do danas su razvijene stotine različitih metoda koje se aktivno koriste za proučavanje strukture i svojstava molekula. Mnogi od njih zahtijevaju ovladavanje složenim fizikalnim teorijama i korištenje skupe opreme. U ovom odjeljku razmotrit ćemo samo neke od najčešće korištenih metoda za proučavanje strukture molekula i pokušat ćemo dati jednostavno tumačenje biti fizikalnih pojava koje su u osnovi tih metoda. Ali prvo, okrenimo se razmatranju kretanja atoma i molekula u prostoru i gibanja vezanih atoma u molekulama. To je zbog činjenice da se mnoge metode koje se koriste za proučavanje strukture molekula temelje na proučavanju gibanja elektrona i atoma u molekulama i gibanju samih molekula.

STUPNJEVI SLOBODE

Točkasta čestica ima tri geometrijska stupnja slobode: može se kretati u tri međusobno okomita smjera. Za česticu se kaže da ima tri stupnja slobode.

Pod, ispod stupanj slobode u procesima s izmjenom energije podrazumijevamo stupanj slobode čestice koja može sudjelovati u procesu izmjene energije.

Razmotrimo kinetičko ponašanje atoma. Prosječna kinetička energija jednog mola atoma lako se procjenjuje na primjeru helija. Dobro je poznato da je toplinski kapacitet jednog mola helija 12,47 J/(mol K). To znači da zagrijavanje jednog mola helija za jedan stupanj zahtijeva 12,47 J energije.

Zagrijavanjem se atomi helija počinju brže kretati u prostoru duž sve tri osi koje su jednake. Doista, atomi helija imaju samo kinetičku energiju, koja se može prikazati u obliku ekvivalentnom s obzirom na tri osi

To znači da je za ubrzanje toplinskog gibanja duž jedne osi s porastom temperature za jedan stupanj potrebno samo 4,15 J. Potonja vrijednost je točno jednaka R/2, gdje je R univerzalna plinska konstanta jednaka 8,314472(15) J/ (mol -TO). Ovaj zaključak proširujemo na sve atome i molekule, što je u skladu s eksperimentom: translatorni toplinski kapacitet po jednom translatornom stupnju slobode čestice jednak je R/2.

Do ove točke smo ignorirali unutarnju strukturu atoma i molekula. Razmotrimo sada kakvu ulogu imaju elektroni i atomske jezgre u procesima izmjene energije.

Na temperaturama oko 300 K prosječna kinetička energija jednog mola atoma i molekula je, u skladu s izrazom

približno 3740 J/mol. Prosječna kinetička energija jedne molekule izračunava se pomoću jednadžbe

gdje je k Boltzmannova konstanta jednaka R/L/d = 1,38 10 -23 J/K.

Prosječna kinetička energija jedne molekule pri 300 K je 6,2 10 -21 J ili 0,039 eV po molekuli. Približno ista količina energije prenosi se tijekom sudara. Prethodno smo pokazali da energija pobude elektroničkih energetskih razina zahtijeva oko 3-10 eV. Dakle, energija koja se u prosjeku može prenijeti s jedne molekule na drugu potpuno je nedovoljna za pobuđivanje elektroničkih energetskih razina. Stoga elektroni u atomima i molekulama, unatoč postojanju tri translacijska stupnja slobode za svaki elektron, u pravilu ne doprinose ukupnom toplinskom kapacitetu. Iznimke su moguće samo u prisutnosti niske razine elektroničke energije.

Okrenimo se jezgrama atoma koji su dio molekula. Svaka jezgra ima tri translacijska stupnja slobode. Ali u sastavu molekula, jezgre su međusobno povezane kemijskim vezama, pa se stoga njihovo kretanje ne može odvijati potpuno kaotično. Zbog postojanja kemijskih veza, kretanje jezgri relativno jedna prema drugoj može se dogoditi samo u određenim granicama, inače bi molekule bile podvrgnute kemijskim transformacijama. Ako se sve jezgre kreću usklađeno, tada takvi pokreti mogu biti značajni. Na primjer, to se događa tijekom translatornog gibanja molekule kao cjeline. U tom slučaju sve jezgre u molekuli imaju istu komponentu brzine u smjeru translatornog gibanja.

Zajedno s translacijskim gibanjem, postoji još jedna mogućnost manifestacije sinkronog gibanja jezgri - to je rotacija molekula kao cjeline. U općem slučaju nelinearnih molekula postoje tri rotacijska stupnja slobode oko tri međusobno okomite osi koje prolaze kroz središte mase. Središte mase mora nužno biti na osi rotacije, jer bi se inače pomaknulo kada molekula rotira, što je nemoguće u odsutnosti vanjskih sila.

Prethodno je pokazano da je rotacijska energija kvantizirana i da je kvant rotacijske energije određen rotacijskom konstantom jednakom H 2 /(2/). Rotacijske konstante molekula obično su znatno manje od k T(pri normalnim temperaturama oko 300 K vrijednost k T je oko 200 cm -1 ili 0,026 eV, ili 400 10 -23 J, ili 2500 J/mol) i jednaki su približno 10 cm -1 (120 J/mol ili 0,0012 eV/molekuli). Stoga se molekularne rotacije lako pobuđuju na običnim temperaturama. Toplinski kapacitet po rotacijskom stupnju slobode također je jednak R/2.

Za razliku od nelinearnih molekula, linearne molekule imaju samo dva rotacijska stupnja slobode u odnosu na dvije međusobno okomite osi, koje su okomite na os molekule. Postoji li rotacijski stupanj slobode oko osi koja se podudara s osi molekule? Strogo govoreći, takav stupanj slobode postoji, ali pobuđivanje rotacije oko osi molekule znači pobuđivanje rotacije jezgri oko osi koja prolazi kroz središta jezgri. Kvanti rotacijske energije jezgri također su određeni rotacijskim konstantama h 2 /(2 1), Gdje 1 - sada moment inercije jezgre. Za jezgre, rotacijska konstanta je reda veličine (1,054) 2 10 _68 /(2 1,7 10 -27 Yu -30) = 3,2 10 -12 J, što je mnogo veće od k T. Posljedično, pobuđivanje rotacijskog gibanja jezgri također se ne može dogoditi u uvjetima bliskim uobičajenim.

Općenito, molekula može imati samo 3N stupnjevi slobode, gdje N- broj jezgri. Od ovih 3 N Postoje tri stupnja slobode za translacijske, a tri za nelinearne molekule ili dva za linearne molekule za rotacijske stupnjeve slobode. Preostali stupnjevi slobode su vibracijski. Nelinearne molekule imaju 3 N-6 vibracijskih stupnjeva slobode, i linearni -3N-5.

Za razliku od rotacijskih i translacijskih stupnjeva slobode, svaki vibracijski stupanj slobode ima toplinski kapacitet jednak R, a ne R/2. To je zbog činjenice da se pri pobuđivanju vibracijskog gibanja energija troši ne samo na povećanje kinetičke energije jezgri, već i na povećanje potencijalne energije vibracijskog gibanja.

Treba napomenuti da je situacija s vibracijskim stupnjevima slobode mnogo kompliciranija nego s translatornim i rotacijskim. Činjenica je da tipične vrijednosti vibracijskih frekvencija leže u rasponu od 1000-3000 cm -1. (1 cm -1 ~ 1,24 10 -4 eV.) Posljedično, kvanti vibracijske pobude bit će oko 0,1-0,3 eV, što je samo nekoliko puta više od energije toplinskog gibanja (0,04 eV pri 300 K). Stoga se na temperaturama ispod sobne temperature (300 K) vibracijsko gibanje u molekulama slabo pobuđuje, ali na temperaturama iznad sobne temperature vibracije, osobito u višeatomskim molekulama, već su učinkovito pobuđene. Sobne temperature padaju u srednji raspon.

Sve vibracije u molekulama mogu se podijeliti na rastezanje i savijanje. Kod rasteznih vibracija uglavnom se mijenja duljina kemijske veze, a kod deformacijskih mijenjaju se kutovi između veza. Vibracije istezanja imaju više frekvencije od vibracija savijanja, budući da je za promjenu kuta potrebno manje energije. Broj rasteznih vibracija jednak je broju veza između atoma u molekuli (dvostruke i trostruke veze se u ovom slučaju smatraju jednom vezom između atoma!). Frekvencije rasteznih vibracija su za C-H, O-H itd. veze. oko 3000-3400 cm" 1, C-C - oko 1200 cm" 1, C=C - 1700 cm 4, OS - 2200 cm 4, C=0 - 1700 cm 1, deformacijske vibracije obično leže u području od 1000 cm" 1 Iz prikazanih podataka jasno je da se frekvencija rastezljive vibracije C-C veze povećava kako se povećava višestrukost veze. To se može objasniti povećanjem čvrstoće veze.

Raspravljajmo o ovom fenomenu detaljnije. Frekvencija oscilatora prikazana na sl. 2.7, određena je izrazom

Gdje T- masa oscilirajuće čestice. U slučaju oscilatora (sl. 2.7), masa koja oscilira T pričvršćena oprugom za zid, čija je masa vrlo velika, pa stoga zid ne sudjeluje u oscilatornom gibanju. U slučaju molekula, svaki vibrirajući atom povezan je kemijskim vezama, djelujući kao opruge, s drugim atomima čija masa nije beskonačno velika. Dakle, svi atomi povezani kemijskim vezama sudjeluju u vibracijskom gibanju. Na primjer, u molekuli HC1 titraju i atom vodika i atom klora. Kao što slijedi iz teorije oscilatornog gibanja, formula za frekvenciju osciliranja oscilatora tipa HC1 trebala bi imati oblik

gdje je p reducirana masa, jednaka

Gdje t ( ,t 2 - masa atoma koji sudjeluju u kemijskoj vezi, a k je konstanta sile koja karakterizira čvrstoću veze. Energija jednostruke C-C veze je oko 410 kJ/mol, dvostruke -

710 kJ/mol, trostruki - 960 kJ/mol. Smanjena masa C-C oscilatora ne ovisi o prirodi veze. Prema tome, kada se prelazi s jednostruke na trostruku vezu, očekivalo bi se povećanje frekvencije oscilatora za faktor 1,5, što se opaža eksperimentalno.

Frekvencije C-C veza su približno 2,5 puta manje od učestalosti C-H veza. To je zbog činjenice da je reducirana masa za vibracije C-C veze veća nego za C-H vezu, a energija C-C veze manja.

Pogledajmo neke primjere specifičnih molekula čiji su načini titranja prikazani na sl. 7.1.

Molekula vode. Ima 9 stupnjeva slobode od kojih su tri translacijska, tri rotacijska, tri oscilatorna. Od tri vibracijske frekvencije, prve dvije su vibracije istezanja, a treća je vibracija savijanja.

Molekula C0 2. Ima 9 stupnjeva slobode: tri - translacijska, dva - rotacijska, četiri - oscilatorna. Od četiri vibracijske frekvencije, dvije su vibracije istezanja, a dvije su vibracije deformacije.

Riža. 7.1. Vibracijski oblici molekula H 2 0, C0 2, H 2 CO, dobiveni na temelju egzaktne teorije

Znakovi "+" i "-" označavaju smjerove vibracija okomito na ravninu lima. Obje deformacijske vibracije razlikuju se samo u međusobno okomitim ravninama u kojima se vibracije javljaju. Ove oscilacije imaju istu frekvenciju i nazivaju se degeneriranim.

Nelinearna molekula formaldehida ima 12 stupnjeva slobode: tri - translacijska, tri - rotacijska, šest - oscilatorna. Od šest vibracija, tri su vibracije istezanja i tri vibracije savijanja.

Od sl. 7.1 pokazuje da se vibracije istezanja obično protežu na cijelu molekulu: vibracije samo jedne veze vrlo su rijetke. Na isti način, deformacijske vibracije utječu na sve kutove u jednom ili drugom stupnju.

Vratimo se sada proračunu toplinskog kapaciteta molekula. Za atome (monatomske molekule) uglavnom postoji translacijski toplinski kapacitet jednak (3/2)R. Za dvoatomne molekule postoje tri translacijska stupnja slobode, dva rotacijska i jedan vibracijski. Tada za slučaj niskih (sobnih) temperatura, bez uzimanja u obzir vibracijskih stupnjeva slobode, dobivamo C = (3 / 2 + 3 / 2)R = (5 / 2)R. U slučaju visokih temperatura, toplinski kapacitet je (7 / 2)R.

U molekuli vode imamo tri translacijska, tri rotacijska i tri vibracijska stupnja slobode. U slučaju niskih temperatura, bez uzimanja u obzir vibracijskih stupnjeva slobode, C = (3 / 2 + 3 / 2)R = 3R. U slučaju visokih temperatura ovoj vrijednosti morate dodati još 3R. Rezultat je 6R.

Molekularna struktura

Molekula je najmanja čestica tvari koja se sastoji od istih ili različitih atoma međusobno povezanih kemijskim vezama, a nositelj je njezinih osnovnih kemijskih i fizikalnih svojstava. Kemijske veze nastaju međudjelovanjem vanjskih, valentnih elektrona atoma. Postoje dvije vrste veza koje se najčešće nalaze u molekulama: ionski i kovalentni.

Ionska veza (na primjer, u molekulama NaCl, KBr) provodi se elektrostatskom interakcijom atoma tijekom prijelaza elektrona s jednog atoma na drugi, tj. tijekom stvaranja pozitivnih i negativnih iona. Kovalentna veza (na primjer, u molekulama H2, C2, CO) nastaje kada valentne elektrone dijele dva susjedna atoma (spinovi valentnih elektrona moraju biti antiparalelni). Kovalentna veza objašnjava se na temelju načela nerazlikovanja identičnih čestica, npr. elektrona u molekuli vodika. Nerazlikovanje čestica dovodi do specifične interakcije među njima, tzv razmjena interakcije. Ovo je čisto kvantni učinak koji nema klasično objašnjenje, ali se može zamisliti na način da elektron svakog od atoma molekule vodika provede neko vrijeme u jezgri drugog atoma i, posljedično, veza između javljaju se oba atoma koji tvore molekulu. Kada se dva atoma vodika spoje na udaljenosti reda radijusa Bohra, dolazi do njihovog međusobnog privlačenja i formira se stabilna molekula vodika.

Molekula je kvantni sustav; opisuje se Schrödingerovom jednadžbom, koja uzima u obzir kretanje elektrona u molekuli, vibracije atoma molekule i rotaciju molekule. Rješavanje ove jednadžbe vrlo je težak problem, koji se obično dijeli na dva: za elektrone i za jezgre.

Energija izolirane molekule

EE el +E broj +E rotacija, (1)

gdje je E el energija gibanja elektrona u odnosu na jezgre, E count - energija vibracije

jezgre (zbog koje se periodički mijenja relativni položaj jezgri), E rotacija je energija rotacije jezgri (zbog koje se periodički mijenja orijentacija molekule u prostoru). Formula (1) ne uzima u obzir energiju translatornog gibanja središta mase molekule i energiju atomskih jezgri u molekuli. Prvi od njih nije kvantiziran, pa njegove promjene ne mogu dovesti do pojave molekularnog spektra, a drugi se može zanemariti ako se ne uzme u obzir hiperfina struktura

spektralne linije. Odnosi E el:E broj:E rotacija =1: m/M , Gdje T- masa elektrona, M- veličina reda mase atomskih jezgri u molekuli, m/M10 -5  10 -3. Prema tome, E el >> E broj >> E rotacija. Dokazano je da je E el 1  10 eV, E coll 10 -2  10 -1 eV, E rotacija 10 -5  10 -3 eV.

Svaka od energija uključenih u izraz (1) je kvantizirana (odgovara skupu diskretnih energetskih razina) i određena je kvantnim brojevima. Pri prijelazu iz jednog energetskog stanja u drugo energija E=h se apsorbira ili emitira. Tijekom takvih prijelaza istovremeno se mijenja energija gibanja elektrona, energija vibracije i rotacije. Iz teorije i eksperimenta proizlazi da je udaljenost između rotacijskih energetskih razina E rot puno manja od udaljenosti između vibracijskih razina E coll, koja je pak manja od udaljenosti između elektroničkih razina E el. Na sl. Slika 1 shematski prikazuje energetske razine dvoatomne molekule (na primjer, razmatraju se samo dvije elektronske razine - prikazane debelim linijama).

Molekularni spektri. Ramanovo raspršenje

Struktura molekula i svojstva njihovih energetskih razina očituju se u molekularni spektri- spektri emisije (apsorpcije) koji nastaju tijekom kvantnih prijelaza između energetskih razina molekula. Spektar emisije molekule određen je strukturom njezinih energetskih razina i odgovarajućim pravilima odabira (na primjer, promjena kvantnih brojeva koja odgovara i vibracijskom i rotacijskom gibanju mora biti jednaka ± 1).

Dakle, s različitim vrstama prijelaza između razina, nastaju različite vrste molekularnih spektara. Frekvencije spektralnih linija koje emitiraju molekule mogu odgovarati prijelazima s jedne elektronske razine na drugu (elektronički spektri) ili s jedne vibracijske (rotacijske) razine na drugu (vibracijski (rotacijski) spektri). Osim toga, mogući su prijelazi s istim vrijednostima broja E i E se rotiraju na razine koje imaju različite vrijednosti sve tri komponente, što rezultira elektroničko-vibracijski i vibracijsko-rotacijski spektri. Stoga je spektar molekula prilično složen.

Tipični molekularni spektri su prugasti, predstavljaju skup više ili manje uskih traka u ultraljubičastom, vidljivom i infracrvenom području. Koristeći spektralne instrumente visoke razlučivosti, može se vidjeti da su vrpce linije koje su tako blizu da ih je teško razlučiti. Struktura molekularnih spektara različita je za različite molekule i postaje složenija s povećanjem broja atoma u molekuli (promatrano samočvrste široke pruge). Vibracijske i rotacijske spektre imaju samo višeatomne molekule, dok ih dvoatomne molekule nemaju. To se objašnjava činjenicom da dvoatomne molekule nemaju dipolne momente (prilikom vibracijskih i rotacijskih prijelaza ne dolazi do promjene dipolnog momenta, što je nužan uvjet da se vjerojatnost prijelaza razlikuje od nule).

Godine 1928. akademici G. S. Landsberg (1890.-1957.) i L. I. Mandelstam te u isto vrijeme indijski fizičari C. Raman (1888.-1970.) i K. Krishnan (r. 1911.) otkrili su fenomen Ramanovo raspršenje svjetlosti. Ako striktno monokromatska svjetlost pada na tvar (plin, tekućina, prozirni kristal), tada se u spektru raspršene svjetlosti, osim nepomaknute spektralne linije, detektiraju nove linije, čije su frekvencije zbrojevi ili razlike frekvencija  upadne svjetlosti i frekvencija  ja prirodne vibracije (ili rotacije) molekula raspršnog medija.

Linije u Ramanovom spektru s frekvencijama  -  ja , niže frekvencije

 upadna svjetlost nazivaju se Stokesovi (ili crveni) sateliti, linije s frekvencijama + ja, veliki ,- anti-Stokesovi (ili ljubičasti) sateliti. Analiza Ramanovih spektara dovodi do sljedećih zaključaka: 1) satelitske linije nalaze se simetrično s obje strane nepomaknute linije; 2) frekvencije  ja ne ovise o frekvenciji svjetlosti koja pada na tvar, već su određeni samo raspršujućom tvari, tj. karakteriziraju njezin sastav i strukturu; 3) broj satelita određen je raspršnom tvari; 4) intenzitet anti-Stokesovih satelita manji je od intenziteta Stokesovih satelita i raste s povećanjem temperature raspršujuće tvari, dok intenzitet Stokesovih satelita praktički ne ovisi o temperaturi.

Kvantna teorija objašnjava zakone Ramanovog raspršenja svjetlosti. Prema ovoj teoriji, raspršenje svjetlosti je proces u kojem se jedan foton apsorbira, a jedan foton emitira molekula. Ako su energije fotona iste, tada se uočava nepomaknuta linija u raspršenoj svjetlosti. Međutim, mogući su procesi raspršenja u kojima su energije apsorbiranih i emitiranih fotona različite. Razlika u energiji fotona povezana je s prijelazom molekule iz normalnog stanja u pobuđeno stanje (emitirani foton će imati nižu frekvenciju – pojavljuje se Stokesov satelit) ili iz pobuđenog stanja u normalno stanje (emitirani foton će imaju veću frekvenciju – javlja se anti-Stokesov satelit).

Raspršenje svjetlosti praćeno je prijelazima molekule između različitih vibracijskih ili rotacijskih razina, uslijed čega se pojavljuje niz simetrično smještenih satelita. Broj satelita je stoga određen energetskim spektrom molekula, tj. ovisi samo o prirodi raspršujuće tvari. Tako Budući da je broj pobuđenih molekula puno manji od broja nepobuđenih, intenzitet anti-Stokesovih satelita manji je od intenziteta Stokesovih. S porastom temperature raste broj pobuđenih molekula, zbog čega se povećava i intenzitet anti-Stokesovih satelita.

Molekularni spektri (uključujući Ramanove spektre) koriste se za proučavanje strukture i svojstava molekula, koriste se u molekularnoj spektralnoj analizi, laserskoj spektroskopiji, kvantnoj elektronici itd.

Analiza rendgenske difrakcije: 1) Iz difrakcijskih uzoraka dobivenih pri prolasku X-zraka kroz kristal, određuju se međuatomske udaljenosti i određuje struktura kristala; 2) Široko primijenjen odrediti strukturu proteina i molekula nukleinskih kiselina; 3) Duljine veze i kutovi točno utvrđeni za male molekule koriste se kao standardne vrijednosti pod pretpostavkom da ostaju isti u složenijim polimernim strukturama; 4) Jedna od faza u određivanju strukture proteina i nukleinskih kiselina je konstrukcija molekularnih modela polimera koji su u skladu s rendgenskim podacima i zadržavaju standardne vrijednosti duljina veza i veznih kutova.

Nuklearna magnetska rezonanca: 1) U srži – apsorpcija elektromagnetskih valova u radiofrekvencijskom području od strane atomskih jezgri ima magnetski moment; 2) Apsorpcija kvanta energije događa se kada su jezgre u jakom magnetskom polju NMR spektrometra; 3) Jezgre s različitim kemijskim okruženjima apsorbiraju energiju u magnetskom polju nešto drugačijeg napona (ili, pri konstantnom naponu, malo drugačije frekvencije radiofrekvencijskih oscilacija); 4) Rezultat je NMR spektar tvar u kojoj magnetski asimetrične jezgre karakteriziraju određeni signali - "kemijski pomaci" u odnosu na bilo koji standard ; 5) NMR spektri omogućuju određivanje broja atoma danog elementa u spoju te broja i prirode drugih atoma koji okružuju dani element.

Elektronska paramagnetska rezonancija (EPR): 1) Koristi se rezonantna apsorpcija zračenja elektronima

Elektronska mikroskopija:1) Oni koriste elektronski mikroskop koji povećava objekte milijune puta; 2) Prvi elektronski mikroskopi pojavili su se 1939. godine; 3) Uz razlučivost od ~0,4 nm, elektronski mikroskop vam omogućuje da "vidite" molekule proteina i nukleinskih kiselina, kao i detalje strukture staničnih organela; 4) Godine 1950. dizajnirani su mikrotomi I noževi , omogućujući izradu ultratankih (20–200 nm) presjeka tkiva prethodno ugrađenih u plastiku

Metode izolacije i pročišćavanja proteina: Nakon što je odabran izvor proteina, sljedeći korak je njegovo izdvajanje iz tkiva. Nakon što se dobije ekstrakt koji sadrži značajan udio proteina od interesa i kada se uklone čestice i neproteinski materijal, može započeti pročišćavanje proteina. Koncentracija . Može se provesti taloženjem proteina nakon čega slijedi otapanje taloga u manjem volumenu. Obično se koristi amonijev sulfat ili aceton. Koncentracija proteina u početnoj otopini mora biti najmanje 1 mg/ml. Toplinska denaturacija . U početnoj fazi pročišćavanja, toplinska obrada se ponekad koristi za odvajanje proteina. Učinkovito je ako je protein relativno stabilan u uvjetima zagrijavanja dok su popratni proteini denaturirani. U tom slučaju variraju pH otopine, trajanje obrade i temperatura. Da bi se odabrali optimalni uvjeti, prvo se provodi niz malih eksperimenata. Nakon prvih faza pročišćavanja, proteini su daleko od homogenog stanja. U dobivenoj smjesi proteini se međusobno razlikuju po topljivosti, molekularnoj masi, ukupnom naboju molekule, relativnoj stabilnosti itd. Taloženje proteina organskim otapalima. Ovo je jedna od starih metoda. Ima važnu ulogu u pročišćavanju proteina u industrijskim razmjerima. Najčešće korištena otapala su etanol i aceton, rjeđe - izopropanol, metanol i dioksan. Glavni mehanizam procesa: s povećanjem koncentracije organskog otapala smanjuje se sposobnost vode da solvatira nabijene hidrofilne molekule enzima. Dolazi do smanjenja topljivosti proteina do razine na kojoj počinje agregacija i taloženje. Važan parametar koji utječe na taloženje je veličina proteinske molekule. Što je veća molekula, niža je koncentracija organskog otapala koje uzrokuje taloženje proteina. Gel filtracija Koristeći metodu gel filtracije, makromolekule se mogu brzo razdvojiti prema veličini. Nosač za kromatografiju je gel, koji se sastoji od umrežene trodimenzionalne molekularne mreže, oblikovane u obliku kuglica (granula) za jednostavno punjenje kolona. Tako Sefadeksi su umreženi dekstrani (α-1→6-glukani mikrobnog podrijetla) s određenim veličinama pora. Lanci dekstrana umreženi su mostovima od tri ugljika pomoću epiklorohidrina. Što je više poprečnih veza, to su rupe manje. Tako dobiveni gel ima ulogu molekularnog sita. Kada se otopina mješavine tvari propusti kroz kolonu ispunjenu nabubrenim granulama Sephadexa, velike čestice veće od veličine pora Sephadexa brzo će se kretati. Male molekule, poput soli, pomicat će se polako dok se kreću unutar granula. elektroforeza

Fizikalni princip metode elektroforeze je sljedeći. Molekula proteina u otopini pri bilo kojem pH različitom od svoje izoelektrične točke ima određeni prosječni naboj. To uzrokuje kretanje proteina u električnom polju. Pogonska sila određena je veličinom jakosti električnog polja E pomnožen s ukupnim nabojem čestice z. Ovoj sili suprotstavljaju se sile viskoznosti medija, proporcionalne koeficijentu viskoznosti η , radijus čestice r(Stokesov radijus) i brzina v.; E ·z = 6πηrv.

Određivanje molekulske težine proteina. Masena spektrometrija (masena spektroskopija, masena spektrografija, spektralna analiza mase, spektrometrijska analiza mase) je metoda za proučavanje tvari određivanjem omjera mase i naboja. Proteini mogu dobiti više pozitivnih i negativnih naboja. Atomi kemijskih elemenata imaju specifičnu masu. Dakle, točno određivanje mase analizirane molekule omogućuje određivanje njenog elementarnog sastava (vidi: elementarna analiza). Masena spektrometrija također pruža važne informacije o izotopskom sastavu molekula koje se analiziraju.

Metode izolacije i pročišćavanja enzima Izolacija enzima iz biološkog materijala jedini je pravi način dobivanja enzima . Izvori enzima: tkanine; bakterije uzgojene na podlozi koja sadrži odgovarajući supstrat; stanične strukture (mitohondriji i dr.). Najprije je potrebno odabrati potrebne objekte iz biološkog materijala.

Metode izolacije enzima: 1) Izvlačenje(prijevod u rješenje): puferska otopina (sprječava zakiseljavanje); sušenje acetonom ; obrada materijala mješavinom butanola i vode ; ekstrakcija raznim organskim otapalima, vodene otopine deterdženata ; obrada materijala perkloratima, hidrolitičkim enzimima (lipaze, nukleaze, proteolitički enzimi)

Butanol razara lipoproteinski kompleks, a enzim prelazi u vodenu fazu.

Tretiranje deterdžentom dovodi do istinskog otapanja enzima.

Frakcioniranje.Čimbenici koji utječu na rezultate: pH, koncentracija elektrolita. Potrebno je stalno mjeriti aktivnost enzima.

Frakcijska precipitacija s promjenama pH

Frakcijska denaturacija zagrijavanjem

Frakcijsko taloženje organskim otapalima

· frakcioniranje solima – soljenje

frakcijska adsorpcija (A. Ya. Danilevsky): adsorbent se dodaje otopini enzima, zatim se svaki dio odvoji centrifugiranjem

§ ako se enzim adsorbira, on se odvaja i potom eluira iz adsorbensa

§ ako se enzim ne adsorbira, tada se koristi tretman adsorbensom za odvajanje balastnih tvari

otopina enzima se propušta kroz kolonu s adsorbensom i skupljaju se frakcije

Enzimi se adsorbiraju selektivno: kromatografija na stupcu, elektroforeza; kristalizacija – dobivanje visoko pročišćenih enzima.

Stanica kao minimalna jedinica života.

Moderna stanična teorija uključuje sljedeće temeljne odredbe: Stanica je osnovna jedinica strukture i razvoja svih živih organizama, najmanja jedinica živog. Stanice svih jednostaničnih i višestaničnih organizama slične su (homologne) po građi, kemijskom sastavu i osnovnim manifestacijama vitalnih funkcija. i metabolizma. Razmnožavanje stanica događa se njihovom diobom, tj. svaka nova stanica. U složenim višestaničnim organizmima stanice su specijalizirane za funkciju koju obavljaju i tvore tkiva; Organi se sastoje od tkiva. Cl je elementarni živi sustav sposoban za samoobnavljanje, samoregulaciju i samoproizvodnju.

Građa stanice. veličine prokariotskih stanica u prosjeku su 0,5-5 mikrona, veličine eukariotskih stanica u prosjeku od 10 do 50 mikrona.

Postoje dvije vrste stanične organizacije: prokariotski i eukariotski. Prokariotske stanice imaju relativno jednostavnu strukturu. Nemaju morfološki odvojenu jezgru, jedini kromosom je formiran kružnom DNA i nalazi se u citoplazmi. Citoplazma sadrži brojne male ribosome; Nema mikrotubula, pa je citoplazma nepomična, a cilije i flagele imaju posebnu strukturu. Bakterije se klasificiraju kao prokarioti. Većina modernih živih organizama pripada jednom od tri carstva - biljkama, gljivama ili životinjama, ujedinjenim u nadkraljevstvo eukariota. Organizmi se dijele na jednostanične i višestanične. Jednostanični organizmi sastoje se od jedne stanice koja obavlja sve funkcije. Svi prokarioti su jednostanični.

Eukarioti- organizmi koji, za razliku od prokariota, imaju formiranu staničnu jezgru, omeđenu od citoplazme nuklearnom membranom. Genetski materijal sadržan je u nekoliko linearnih dvolančanih molekula DNA (ovisno o vrsti organizma njihov broj po jezgri može varirati od dvije do nekoliko stotina), pričvršćenih iznutra na membranu stanične jezgre i tvoreći kompleks s histonski proteini u velikoj većini, zvani kromatin. Eukariotske stanice imaju sustav unutarnjih membrana koje, osim jezgre, tvore i niz drugih organela (endoplazmatski retikulum, Golgijev aparat itd.). Osim toga, velika većina ima stalne unutarstanične prokariotske simbionte – mitohondrije, a alge i biljke također imaju plastide.

Biološke membrane, njihova svojstva i funkcije Jedna od glavnih značajki svih eukariotskih stanica je brojnost i složenost strukture unutarnjih membrana. Membrane odvajaju citoplazmu od okoline, a također tvore ljuske jezgri, mitohondrija i plastida. Oni tvore labirint endoplazmatskog retikuluma i naslaganih spljoštenih vezikula koje čine Golgijev kompleks. Membrane tvore lizosome, velike i male vakuole biljnih i gljivičnih stanica te pulsirajuće vakuole protozoa. Sve ove strukture su odjeljci (odjeljci) namijenjeni određenim specijaliziranim procesima i ciklusima. Stoga je bez membrana postojanje stanice nemoguće. plazma membrana, ili plazmalema,- najtrajnija, osnovna, univerzalna membrana za sve stanice. To je tanki (oko 10 nm) film koji prekriva cijelu stanicu. Plazmalema se sastoji od proteinskih molekula i fosfolipida. Molekule fosfolipida raspoređene su u dva reda - s hidrofobnim krajevima prema unutra, hidrofilnim glavama prema unutarnjoj i vanjskoj vodenoj sredini. Na nekim mjestima, dvosloj (dvostruki sloj) fosfolipida prodiru skroz i skroz proteinske molekule (integralni proteini). Unutar takvih proteinskih molekula postoje kanali - pore kroz koje prolaze tvari topive u vodi. Druge proteinske molekule prodiru lipidni dvosloj do pola s jedne ili s druge strane (poluintegralni proteini). Na površini membrana eukariotskih stanica nalaze se periferni proteini. Molekule lipida i proteina drže se zajedno zahvaljujući hidrofilno-hidrofobnim interakcijama. Svojstva i funkcije membrana. Sve stanične membrane su pokretne fluidne strukture, budući da molekule lipida i proteina nisu međusobno povezane kovalentnim vezama i mogu se prilično brzo kretati u ravnini membrane. Zahvaljujući tome, membrane mogu mijenjati svoju konfiguraciju, tj. imaju fluidnost. Membrane su vrlo dinamične strukture. Brzo se oporavljaju od oštećenja, a također se rastežu i skupljaju pokretima stanica. Membrane različitih tipova stanica značajno se razlikuju kako u kemijskom sastavu tako iu relativnom sadržaju proteina, glikoproteina, lipida u njima, a posljedično i u prirodi receptora koje sadrže. Svaki tip stanice stoga karakterizira individualnost, koja je uglavnom određena glikoproteini. Uključeni su glikoproteini razgranatog lanca koji strše iz stanične membrane prepoznavanje faktora vanjskom okruženju, kao i u međusobnom prepoznavanju srodnih stanica. Na primjer, jajašce i spermij međusobno se prepoznaju pomoću glikoproteina na površini stanice koji se međusobno uklapaju kao zasebni elementi cijele strukture. Takvo međusobno prepoznavanje nužna je faza koja prethodi oplodnji. Povezano s prepoznavanjem prometna regulacija molekula i iona kroz membranu, kao i imunološki odgovor u kojem glikoproteini imaju ulogu antigena. Šećeri stoga mogu funkcionirati kao informacijske molekule (poput proteina i nukleinskih kiselina). Membrane također sadrže specifične receptore, prijenosnike elektrona, pretvarače energije i enzimske proteine. Proteini sudjeluju u osiguravanju transporta određenih molekula u ili iz stanice, osiguravaju strukturnu vezu između citoskeleta i staničnih membrana ili služe kao receptori za primanje i pretvaranje kemijskih signala iz okoline. selektivna propusnost. To znači da molekule i ioni kroz nju prolaze različitim brzinama, a što su molekule veće, to sporije prolaze kroz membranu. Ovo svojstvo definira plazma membranu kao osmotska barijera . Voda i plinovi otopljeni u njoj imaju maksimalnu sposobnost prodiranja; Ioni mnogo sporije prolaze kroz membranu. Difuzija vode kroz membranu naziva se osmozom.Postoji nekoliko mehanizama za prijenos tvari kroz membranu.

Difuzija- prodiranje tvari kroz membranu po koncentracijskom gradijentu (od područja gdje je njihova koncentracija viša do područja gdje je njihova koncentracija niža). Uz olakšanu difuziju posebni membranski transportni proteini se selektivno vežu za jedan ili drugi ion ili molekulu i transportiraju ih kroz membranu duž koncentracijskog gradijenta.

Aktivni transport uključuje troškove energije i služi za prijenos tvari u odnosu na njihov koncentracijski gradijent. On provode posebni proteini nosači koji tvore tzv ionske pumpe. Najviše je proučavana Na - / K - pumpa u životinjskim stanicama, koja aktivno pumpa Na + ione dok apsorbira K - ione. Zbog toga se u stanici održava viša koncentracija K - i niža koncentracija Na + u odnosu na okolinu. Ovaj proces zahtijeva ATP energiju. Kao rezultat aktivnog transporta pomoću membranske pumpe u stanici, također se regulira koncentracija Mg 2- i Ca 2+.

Na endocitoza (endo...- prema unutra) određeno područje plazmaleme hvata i, takoreći, obavija izvanstanični materijal, zatvarajući ga u membransku vakuolu koja nastaje kao rezultat invaginacije membrane. Zatim se takva vakuola povezuje s lizosomom, čiji enzimi razgrađuju makromolekule u monomere.

Obrnuti proces od endocitoze je egzocitoza (egzo...- van). Zahvaljujući njemu, stanica uklanja unutarstanične proizvode ili neprobavljene ostatke zatvorene u vakuolama ili vezikulama. Vezikula se približava citoplazmatskoj membrani, stapa se s njom i njen sadržaj izlazi u okolinu. Tako se uklanjaju probavni enzimi, hormoni, hemiceluloza itd.

Dakle, biološke membrane, kao glavni strukturni elementi stanice, ne služe samo kao fizičke granice, već su dinamičke funkcionalne površine. Na membranama organela odvijaju se brojni biokemijski procesi, kao što su aktivna apsorpcija tvari, pretvorba energije, sinteza ATP-a itd.

Funkcije bioloških membrana sljedeće: Odvajaju sadržaj stanice od vanjske sredine i sadržaj organela od citoplazme. Osiguravaju transport tvari u i iz stanice, iz citoplazme u organele i obrnuto.Djeluju kao receptori (primanje i pretvorba kemijskih tvari iz okoline, prepoznavanje staničnih tvari i dr.). Oni su katalizatori (omogućuju kemijske procese u blizini membrane). Sudjelujte u pretvorbi energije.

"Gdje god nađemo život, nalazimo ga povezanog s nekim proteinskim tijelom, a gdje god pronađemo bilo koje proteinsko tijelo koje je u procesu raspadanja, nalazimo bez iznimke fenomen života."

Proteini su visokomolekularni organski spojevi koji sadrže dušik, a karakterizirani su strogo definiranim elementarnim sastavom i razlažu se na aminokiseline tijekom hidrolize.

Značajke koje ih razlikuju od drugih organskih spojeva

1. Neiscrpna raznolikost strukture i ujedno njegova visoka specifična jedinstvenost

2. Ogroman raspon fizikalnih i kemijskih transformacija

3. Sposobnost reverzibilne i sasvim prirodne promjene konfiguracije molekule kao odgovor na vanjske utjecaje

4. Sklonost stvaranju supramolekularnih struktura i kompleksa s drugim kemijskim spojevima

Polipeptidna teorija strukture proteina

tek je E. Fisher (1902) formulirao polipeptidnu teoriju građevine. Prema ovoj teoriji, proteini su složeni polipeptidi u kojima su pojedine aminokiseline međusobno povezane peptidnim vezama koje nastaju međudjelovanjem α-karboksil COOH i α-NH 2 skupine aminokiselina. Na primjeru interakcije alanina i glicina, stvaranje peptidne veze i dipeptida (uz oslobađanje molekule vode) može se prikazati sljedećom jednadžbom:

Naziv peptida sastoji se od naziva prve N-terminalne aminokiseline sa slobodnom NH 2 skupinom (sa završetkom -il, tipičnim za acile), imena sljedećih aminokiselina (također sa završetkom -il) i puni naziv C-terminalne aminokiseline sa slobodnom COOH skupinom. Na primjer, pentapeptid od 5 aminokiselina može se označiti punim imenom: glicil-alanil-seril-cisteinil-alanin ili skraćeno Gly-Ala-Ser-Cys-Ala.

eksperimentalni dokaz polipeptidne teorije struktura proteina.

1. Prirodni proteini sadrže relativno malo titrabilnih slobodnih COOH i NH 2 skupina, budući da je apsolutna većina njih u vezanom stanju, sudjelujući u stvaranju peptidnih veza; Za titraciju su dostupne uglavnom slobodne COOH i NH 2 skupine na N- i C-terminalnim aminokiselinama peptida.

2. U procesu kisele ili alkalne hidrolize vjeverica Nastaju stehiometrijske količine titrabilnih COOH i NH 2 skupina, što ukazuje na raspad određenog broja peptidnih veza.

3. Pod djelovanjem proteolitičkih enzima (proteinaza) proteini se cijepaju na strogo definirane fragmente, nazvane peptidi, s terminalnim aminokiselinama koje odgovaraju selektivnosti djelovanja proteinaza. Struktura nekih od tih fragmenata nepotpune hidrolize dokazana je njihovom naknadnom kemijskom sintezom.

4. Biuretnu reakciju (plavo-ljubičasto obojenje u prisutnosti otopine bakrenog sulfata u alkalnom mediju) daju i biuret koji sadrži peptidnu vezu i proteini, što je također dokaz prisutnosti sličnih veza u proteinima.

5. Analiza rendgenskih difraktograma proteinskih kristala potvrđuje polipeptidnu strukturu proteina. Dakle, analiza rendgenske difrakcije s rezolucijom od 0,15–0,2 nm omogućuje ne samo izračunavanje međuatomskih udaljenosti i veličine kutova veze između C, H, O i N atoma, već i "vidjeti" sliku općeg raspored aminokiselinskih ostataka u polipeptidnom lancu i prostornu njegovu orijentaciju (konformaciju).

6. Značajna potvrda polipeptidne teorije struktura proteina je mogućnost sintetiziranja isključivo kemijskim metodama polipeptida i proteina s već poznatom strukturom: inzulin - 51 aminokiselinski ostatak, lizozim - 129 aminokiselinskih ostataka, ribonukleaza - 124 aminokiselinska ostatka. Sintetizirani proteini imali su fizikalno-kemijska svojstva i biološku aktivnost slične prirodnim proteinima.

Godine 1852. engleski kemičar Edward Frankland iznio je teoriju koja je kasnije postala poznata kao teorija valencije, prema kojoj svaki atom ima određeni kapacitet zasićenja (ili valenciju). Prije svega, uvođenjem koncepta "valencije", bilo je moguće razumjeti razliku između atomske težine i ekvivalentne težine elemenata. Čak i sredinom 19. stoljeća mnogi su kemičari još uvijek brkali ove pojmove.

Ekvivalentna težina atoma jednaka je njegovoj atomskoj težini podijeljenoj s njegovom valencijom.

Teorija valencije odigrala je presudnu ulogu u razvoju teorije kemije, a posebno u organskoj kemiji. Nakon što je izgrađena prva organska molekula, postalo je potpuno jasno zašto su organske molekule mnogo veće i složenije od anorganskih molekula.

Prema Kekuleovim zamislima, atomi ugljika mogu se međusobno povezati koristeći jednu ili više od svoje četiri valentne veze, tvoreći duge lance. Očigledno, nijedan drugi atom ne posjeduje ovu izvanrednu sposobnost u mjeri u kojoj je posjeduje ugljik.

Korisnost strukturnih formula bila je toliko očita da su ih mnogi organski kemičari odmah prihvatili. Proglasili su potpuno zastarjelim sve pokušaje da se organske molekule prikažu kao strukture izgrađene od radikala. Kao rezultat toga, pokazalo se potrebnim prikazati njegovu atomsku strukturu pri pisanju formule spoja.

Ruski kemičar Alexander Mikhailovich Butlerov koristio je ovaj novi sustav strukturnih formula u svojoj teoriji strukture organskih spojeva. Šezdesetih godina 19. stoljeća pokazao je kako se pomoću strukturnih formula mogu jasno objasniti razlozi postojanja izomera.

Butlerov je iznio osnovne ideje teorije kemijske strukture u izvješću "O kemijskoj strukturi tvari", pročitanom u kemijskoj sekciji Kongresa njemačkih prirodoslovaca i liječnika u Speyeru (rujan 1861.). Osnove ove teorije formulirane su na sljedeći način:

• 1) Atomi u molekulama međusobno su povezani u određenom nizu prema svojim valencijama. Redoslijed međuatomskih veza u molekuli naziva se njezina kemijska struktura i odražava se jednom strukturnom formulom (formula strukture).
• 2) Kemijska struktura se može odrediti kemijskim metodama. (Trenutno se koriste i suvremene fizikalne metode).
• 3) Svojstva tvari ovise o njihovoj kemijskoj strukturi.
• 4) Na temelju svojstava dane tvari može se odrediti struktura njezine molekule, a na temelju strukture molekule mogu se predvidjeti svojstva.
• 5) Atomi i skupine atoma u molekuli međusobno utječu jedni na druge.

Temelj Butlerove teorije je ideja o redoslijedu kemijske interakcije atoma u molekuli. Ovaj poredak kemijske interakcije ne uključuje ideje o mehanizmu kemijskog povezivanja i fizičkom rasporedu atoma. Ova važna značajka teorije kemijske strukture omogućuje da se uvijek oslanjamo na nju kada konstruiramo fizički model molekule.

Utvrdivši koncept kemijske strukture, A.M. Butlerov je dao novu definiciju prirode materije: "kemijska priroda složene čestice određena je prirodom njezinih elementarnih sastavnih dijelova, njihovom količinom i kemijskom strukturom."

Tako je A.M. Butlerov je prvi ustanovio da svaka molekula ima određenu kemijsku strukturu, da struktura određuje svojstva tvari, te da se proučavanjem kemijskih pretvorbi tvari može utvrditi njezina struktura.

Pogledi A.M. Butlerovljevo razumijevanje značenja kemijskih strukturnih formula proizlazi iz osnovnih odredbi njegove teorije. Butlerov je smatrao da te formule ne bi trebale biti “tipične”, “reakcionarne”, već ustavne. U tom smislu, za svaku tvar moguća je samo jedna racionalna formula, na temelju koje se može prosuditi njezina kemijska svojstva.

Butlerov je prvi objasnio pojavu izomerije činjenicom da su izomeri spojevi koji imaju isti elementarni sastav, ali različite kemijske strukture. Zauzvrat, ovisnost svojstava izomera i organskih spojeva općenito o njihovoj kemijskoj strukturi objašnjava se postojanjem u njima "međusobnog utjecaja atoma" koji se prenosi duž veza, uslijed čega atomi, ovisno o svojoj strukturi okoliš, dobivaju različita “kemijska značenja”. Sam Butlerov i posebno njegovi učenici V.V. Markovnikov i A.N. Popov je ovaj opći stav konkretizirao u obliku brojnih “pravila”. Već u 20.st. ta su pravila, kao i cijeli koncept međusobnog utjecaja atoma, dobila elektroničku interpretaciju.

Tako je Butlerov otvorio put sustavnom stvaranju organskih spojeva, nakon čega organska kemija počinje osvajati jednu pobjedu za drugom u natjecanju s prirodom za stvaranje materijalnih vrijednosti za zadovoljenje ljudskih potreba.

Važan napredak u molekularnoj strukturi uključuje Pasteurovo otkriće optičkih izomera i usvajanje trodimenzionalnog modela molekule.