Mis on aminohapped ja millised on nende kasulikud omadused? Aminohapped kulturismis Aminohapete keemilised nimetused

Aminohapped on iga elusorganismi peamine ehitusmaterjal. Oma olemuselt on nad taimede esmased lämmastikku sisaldavad ained, mis sünteesitakse mullast. Aminohapete struktuur sõltub nende koostisest.

Aminohapete struktuur

Igas selle molekulis on karboksüül- ja amiinrühmad, mis on ühendatud radikaaliga. Kui aminohape sisaldab 1 karboksüül- ja 1 aminorühma, saab selle struktuuri näidata allpool esitatud valemiga.

Aminohappeid, millel on 1 happeline ja 1 aluseline rühm, nimetatakse monoaminomonokarboksüülhapeteks. Organismides sünteesitakse ka 2 karboksüülrühma või 2 amiinrühma, mille funktsioonid määratakse. Aminohappeid, mis sisaldavad 2 karboksüül- ja 1 amiinirühma, nimetatakse monoaminodikarboksüülhapeteks ning neid, mis sisaldavad 2 amiini ja 1 karboksüülrühma, nimetatakse diaminomonokarboksüülrühmadeks.

Need erinevad ka orgaanilise radikaali R struktuuri poolest. Igal neist on oma nimi ja struktuur. Sellest ka aminohapete erinevad funktsioonid. Just happeliste ja aluseliste rühmade olemasolu tagab selle kõrge reaktsioonivõime. Need rühmad ühendavad aminohappeid ja moodustavad polümeeri - valgu. Valke nimetatakse nende struktuuri tõttu ka polüpeptiidideks.

Aminohapped ehitusmaterjalina

Valgu molekul on kümnetest või sadadest aminohapetest koosnev ahel. Valgud erinevad koostise, koguse ja aminohapete järjestuse poolest, sest 20 komponendi kombinatsioonide arv on peaaegu lõpmatu. Mõned neist sisaldavad kogu asendamatute aminohapete koostist, teised saavad ilma ühe või mitmeta. Üksikuid aminohappeid, mille funktsioonid on sarnased inimkeha valkudega, toiduainetena ei kasutata, kuna need lahustuvad halvasti ega lagune seedetraktis. Nende hulka kuuluvad küünte, juuste, karusnaha või sulgede valgud.

Aminohapete funktsioone on raske üle hinnata. Need ained on inimese toidulaual peamine toit. Millist funktsiooni aminohapped täidavad? Nad suurendavad lihasmassi kasvu, aitavad tugevdada liigeseid ja sidemeid, taastada kahjustatud kehakudesid ja osaleda kõigis inimkehas toimuvates protsessides.

Asendamatud aminohapped

Ainult toidulisanditest või toidukaupadest saad Funktsioonid tervete liigeste, tugevate lihaste, kaunite juuste moodustamise protsessis on väga olulised. Nende aminohapete hulka kuuluvad:

  • fenüülalaniin;
  • lüsiin;
  • treoniin;
  • metioniin;
  • valiin;
  • leutsiin;
  • trüptofaan;
  • histidiin;
  • isoleutsiin.

Asendamatute aminohapete funktsioonid

Need tellised täidavad olulisi funktsioone inimkeha iga raku töös. Nad on nähtamatud seni, kuni neid piisavas koguses kehasse satuvad, kuid nende puudus kahjustab oluliselt kogu organismi talitlust.

  1. Valiin uuendab lihaseid ja on suurepärane energiaallikas.
  2. Histidiin parandab vere koostist, soodustab lihaste taastumist ja kasvu ning parandab liigeste talitlust.
  3. Isoleutsiin aitab kaasa hemoglobiini tootmisele. Kontrollib suhkru kogust veres, suurendab inimese energiat ja vastupidavust.
  4. Leutsiin tugevdab immuunsüsteemi, jälgib suhkru ja leukotsüütide taset veres. Kui leukotsüütide tase on liiga kõrge: see alandab neid ja aktiveerib organismi varusid põletiku kõrvaldamiseks.
  5. Lüsiin aitab imenduda kaltsiumi, mis ehitab ja tugevdab luid. Aitab kollageeni tootmist, parandab juuste struktuuri. Meeste jaoks on see suurepärane anaboolne steroid, kuna see ehitab lihaseid ja suurendab meeste jõudu.
  6. Metioniin normaliseerib seedesüsteemi ja maksa tööd. Osaleb rasvade lagundamisel, kõrvaldab rasedate toksikoosi ja avaldab kasulikku mõju juustele.
  7. Treoniin parandab seedetrakti tööd. Suurendab immuunsust, osaleb elastiini ja kollageeni tootmises. Treoniin takistab rasva ladestumist maksas.
  8. Trüptofaan vastutab inimese emotsioonide eest. Toodab serotoniini – õnnehormooni, normaliseerides seeläbi und ja tõstab tuju. Taltsutab söögiisu, mõjub soodsalt südamelihasele ja arteritele.
  9. Fenüülalaniin toimib signaalide edastajana närvirakkudest peaajju. Parandab meeleolu, pärsib ebatervislikku söögiisu, parandab mälu, suurendab tundlikkust, vähendab valu.

Asendamatute aminohapete puudus põhjustab kasvu pidurdumist, ainevahetushäireid ja lihasmassi vähenemist.

Mitteasendatavad aminohapped

Need on aminohapped, mille struktuur ja funktsioonid toodetakse kehas:

  • arginiin;
  • alaniin;
  • asparagiin;
  • glütsiin;
  • proliin;
  • tauriin;
  • türosiin;
  • glutamaat;
  • seriin;
  • glutamiin;
  • ornitiin;
  • tsüsteiin;
  • karnitiin

Mitteasendatavate aminohapete funktsioonid

  1. Tsüsteiin kõrvaldab mürgised ained, osaleb naha- ja lihaskoe loomises ning on looduslik antioksüdant.
  2. Türosiin vähendab füüsilist väsimust, kiirendab ainevahetust, kõrvaldab stressi ja depressiooni.
  3. Alaniin aitab lihaseid kasvatada ja on energiaallikas.
  4. suurendab ainevahetust ja vähendab ammoniaagi teket raske treeningu ajal.
  5. Tsüstiin kõrvaldab valu, kui sidemed ja liigesed on vigastatud.
  6. vastutab ajutegevuse eest, pikaajalisel füüsilisel aktiivsusel muutub see glükoosiks, toodab energiat.
  7. Glutamiin taastab lihaseid, parandab immuunsust, kiirendab ainevahetust, parandab ajutegevust ja toodab kasvuhormooni.
  8. Glütsiin on vajalik lihaste tööks, rasvade lõhustamiseks, vererõhu ja veresuhkru stabiliseerimiseks.
  9. Karnitiin viib rasvhapped rakkudesse, kus need lagundatakse, et vabastada energiat, mille tulemusena põletatakse liigne rasv ja tekib energia.
  10. Ornitiin toodab kasvuhormooni, osaleb uriini moodustumise protsessis, lagundab rasvhappeid ja aitab toota insuliini.
  11. Proliin tagab kollageeni tootmise, see on vajalik sidemete ja liigeste jaoks.
  12. Seriin parandab immuunsust ja toodab energiat, on vajalik rasvhapete kiireks ainevahetuseks ja lihaskasvuks.
  13. Tauriin lagundab rasvu, tõstab organismi vastupanuvõimet ja sünteesib sapisooli.

Valk ja selle omadused

Valgud ehk valgud on lämmastikku sisaldavad kõrgmolekulaarsed ühendid. Mõiste "valk", mille Berzelius nimetas esmakordselt aastal 1838, pärineb kreeka sõnast ja tähendab "esmane", mis peegeldab valkude juhtivat rolli looduses. Valkude mitmekesisus võimaldab eksisteerida tohutul hulgal elusolendeid: bakteritest inimkehani. Neid on oluliselt rohkem kui teisi makromolekule, sest valgud on elusraku vundament. Need moodustavad ligikaudu 20% inimkeha massist, üle 50% raku kuivmassist. Seda mitmekesiste valkude arvu seletatakse kahekümne erineva aminohappe omadustega, mis interakteeruvad üksteisega ja loovad polümeeri molekule.

Valkude silmapaistev omadus on võime iseseisvalt luua teatud valgule iseloomulik teatud ruumiline struktuur. Valgud on peptiidsidemetega biopolümeerid. Valkude keemilist koostist iseloomustab püsiv keskmine lämmastikusisaldus ligikaudu 16%.

Elu, aga ka keha kasv ja areng on võimatu ilma valkude aminohapete funktsioonita uute rakkude ehitamiseks. Valke ei saa asendada teiste elementidega, nende roll inimkehas on äärmiselt oluline.

Valkude funktsioonid

Valkude vajadus seisneb järgmistes funktsioonides:

  • see on vajalik kasvuks ja arenguks, kuna see on peamine ehitusmaterjal uute rakkude loomiseks;
  • kontrollib ainevahetust, mille käigus vabaneb energia. Pärast toidu söömist suureneb ainevahetuse kiirus, näiteks kui toit koosneb süsivesikutest, kiireneb ainevahetus 4%, kui see koosneb valkudest - 30% võrra;
  • reguleerida organismis selle hüdrofiilsuse tõttu – võime vett ligi tõmmata;
  • tugevdada immuunsüsteemi, sünteesides antikehi, mis kaitsevad nakkuste eest ja kõrvaldavad haigusohu.

Tooted – valguallikad

Inimese lihased ja luustik koosnevad eluskudedest, mis mitte ainult ei funktsioneeri, vaid ka uuenevad kogu elu. Nad taastuvad kahjustustest ning säilitavad oma tugevuse ja vastupidavuse. Selleks vajavad nad väga spetsiifilisi toitaineid. Toit annab kehale energiat, mida ta vajab kõikideks protsessideks, sealhulgas lihaste talitluseks, kudede kasvuks ja taastumiseks. Ja valku kehas kasutatakse nii energiaallikana kui ka ehitusmaterjalina.

Seetõttu on väga oluline jälgida selle igapäevast kasutamist toidus. Valgurikkad toidud: kana, kalkun, lahja sink, sealiha, veiseliha, kala, krevetid, oad, läätsed, peekon, munad, pähklid. Kõik need tooted varustavad keha valkudega ja annavad eluks vajalikku energiat.

Heade tulemuste saavutamiseks kulturismis peab sportlasel olema pädev lähenemine toitumisele ja kehalisele aktiivsusele. Enamik kaasaegseid sportlasi eelistab sportlikku toitumist, eriti aminohapete võtmist. Õigete aminohappelisandite valimiseks peate teadma, milleks need on mõeldud ja kuidas neid kasutada.

Aminohappeid on kolme tüüpi: mitteolulised, tinglikult asendamatud ja asendamatud. Asendamatuid aminohappeid organism ise ei tooda, seega peab sportlane neid oma dieeti lisama.

Aminokarboksüülhapped on üks valgu elemente. Nende olemasolu on organismi normaalseks toimimiseks väga oluline, kuna need on vajalikud teatud hormoonide, ensüümide ja antikehade tootmiseks.


Selleks, et keha saaks pärast treeningut korralikult energiat täiendada ja lihaseid üles ehitada, vajab see aminohappeid. Seetõttu on neil kulturisti toitumises märkimisväärne tähtsus.

Aminohape on kõigi loomsete ja taimsete organismide valkude ehituse põhielement.

Aminohapete tähtsus kulturismis

Kuna aminohapped osalevad kõigis kehalise aktiivsusega seotud protsessides (lihaskoe kasvu taastamine ja aktiveerimine, kataboolsete protsesside allasurumine), on nende tähtsust tänapäeva sportlaste jaoks raske üle hinnata. Fakt on see, et isegi mõõduka intensiivsusega füüsiline aktiivsus toob kaasa vabade aminohapete märkimisväärse tarbimise (kuni 80%). Ja defitsiidi õigeaegne täiendamine aitab kasvatada lihasmassi ja tõsta treeningu efektiivsust.
BCAA-d (hargnenud ahelaga aminokarboksüülhapped - valiin, isoleutsiin ja leutsiin) on kulturistide jaoks eriti olulised, kuna peaaegu 35% kõigist lihastest koosneb neist. Lisaks on BCAA-del võimsad antikataboolsed omadused ja muud kasulikud funktsioonid ning seetõttu valmistavad paljud sporditoidu tootjad nende baasil toidulisandeid.

BCAA on kolm asendamatut aminohapet: leutsiin, isoleutsiin ja valiin, keharakkude ehituse ja regenereerimise lähteaine.

Aminohapete tüübid

Aminohapete kompleksid erinevad koostise, aminohapete suhte ja hüdrolüüsi astme poolest. Vabal kujul, tavaliselt isoleeritud aminohapped, nagu juba mainisime, on glutamiin, arginiin, glütsiin jne, kuid esineb ka komplekse. Hüdrolüsaadid on lagundatavad valgud, mis sisaldavad lühikesi aminohapete ahelaid, mis võivad kiiresti imenduda. Di- ja tripeptiidvormid on sisuliselt samuti hüdrolüsaadid, ainult aminohapete ahelad on lühemad, koosnevad vastavalt 2 ja 3 aminohappest ning imenduvad väga kiiresti. BCAA on kompleks kolmest aminohappest – leutsiin, isoleutsiin ja valiin, mis on lihastes enim nõutud ja imenduvad väga kiiresti.

Aminohapped on saadaval pulbri, tablettide, lahuste, kapslite kujul, kuid kõik need vormid on efektiivsuselt samaväärsed. Samuti on olemas süstitavad aminohapete vormid, mida manustatakse intravenoosselt. Aminohappeid ei soovitata kasutada süstimise teel, kuna sellel ei ole suukaudse manustamise ees eeliseid, kuid on suur tüsistuste ja kõrvaltoimete oht.

Üks levinumaid aminohapete vabanemise vorme on tabletid ja kapslid.

Aminohapete klassifikatsioon

Aminokarboksüülhapete klassifikatsioon on järgmine:

  1. Vahetatav. Neid aminohappeühendeid saab sünteesida iseseisvalt, eriti pärast ensüümide, mineraalide ja vitamiinide võtmist. Mitteasendatavate aminohapete hulka kuuluvad: glutamiin, arginiin, tauriin, asparagiin, glütsiin, karnitiin ja teised.
  2. Osaliselt vahetatav (või tinglikult asendamatu). Kehas sünteesitakse piiratud koguses, nende hulka kuuluvad türosiin, alaniin, histidiin ja tsüsteiin.
  3. Asendamatu. Neid organism ei tooda ja need tulevad ainult toidu- ja spordilisanditest ning seetõttu täheldatakse sageli nende puudust.

Inimene saab seda tüüpi happeid (EAA) ainult toidust. Nende puudus organismis põhjustab tervise halvenemist, ainevahetushäireid ja immuunsuse vähenemist.

Samas saab EKA vajaduse rahuldada vaid küllusliku ja tasakaalustatud toitumise abil, mis on praktiliselt võimatu.
Seetõttu otsustavad paljud kulturistid saada asendamatuid aminohappeid regulaarse toidulisandiga. Valgu sünteesi ja lihaste kasvu stimuleerimiseks on soovitatav selliseid ravimeid võtta nii enne kui ka pärast treeningut.

Valiin, metioniin, trüptofaan on osa asendamatuid aminohappeid sisaldavatest ravimitest.

Asendamatute aminohapete loetelu

See sisaldab mitut EAA-d:

  1. Valin. Osaleb glükogeeni moodustumisel ja stimuleerib energia tootmist madala kalorsusega dieedi ajal.
  2. Isoleutsiin. Lagundab kolesterooli ja on vajalik hemoglobiini ja glükogeeni moodustamiseks ning süsivesikute ainevahetuseks.
  3. Leutsiin. Alandab veresuhkru taset diabeedi korral, täidab keha energiaga, osaleb süsivesikute ainevahetuses ja aktiveerib kolesterooli lagunemist.
  4. Lüsiin. Metaboliseerides koos metioniini ja C-vitamiiniga moodustab see karnitiini, mis parandab organismi vastupanuvõimet stressile ja väsimusele. Samuti stimuleerib see vaimset aktiivsust, toetab immuunsüsteemi kõrget jõudlust, avaldab positiivset mõju kaltsiumi imendumisele ning side- ja luukoe taastumisele.
  5. Metioniin. See on võimas antioksüdant, aktiveerib neeru- ja maksakoe regenereerimise protsessi, omab lipotroopset toimet, osaleb kreatiini, tsüsteiini, adrenaliini ja koliini moodustumisel.
  6. Treoniin. Vajalik elastiini ja kollageeni moodustamiseks, kudede kasvuks, isoleutsiini biosünteesiks ja immuunsüsteemi aktiveerimiseks. Soodustab energiavahetuse protsessi lihasrakkudes.
  7. Trüptofaan. Omamoodi antidepressant. Koos vitamiini B6 ja biotiiniga aitab see normaliseerida und. Samuti osaleb see serotoniini ja nikotiinhappe moodustumisel ning stimuleerib kasvuhormooni taseme tõusu veres.
  8. Fenüülalaniin (KNS-i stimulant). Vajalik kollageeni ja neurotransmitterite tootmiseks, osaleb trijodotüroniini, türoksiini, dopamiini, norepinefriini, adrenaliini, melaniini, insuliini moodustumisel. Mõjub soodsalt vereringeelundite talitlusele, aitab vähendada söögiisu ning parandada meeleolu, tähelepanu, mälu ja sooritusvõimet.

Kuna olulisi amiine ei saa kehas sünteesida, on neid kõiki kehale vaja. Sportlaste jaoks on aga kõige olulisemad hargnenud ahelaga amiinid, tuntud ka kui BCAA. Sellesse rühma kuuluvad kolm ainet: isoleutsiin, valiin, leutsiin.

Nende ainete nimetus on seotud nende molekulaarstruktuuriga, mis sisaldab täiendavat süsivesikute ahelat. Need on ainulaadsed amiinid, kuna need metaboliseeruvad lihaskoes, samas kui teised aminohappeühendid töödeldakse maksas. Nüüd on täiesti selge, miks BCAA-sid nimetatakse sageli lihasamiinideks.
BCAA rühma amiinidest on leutsiinil suurimad anaboolsed omadused. Tänapäeval saab BCAA-d osta eraldi lisandina ning need ained sisalduvad ka väga paljudes teistes toidulisandites, näiteks massi suurendajates, treeningueelsetes kompleksides jne.

BCAA-d

BCAA-del on lai valik positiivseid mõjusid, mida me nüüd arutame.

Nende aminohapete kasutamine stimuleerib uue lihaskoe teket, kiirendab taastumist ja aeglustab olemasoleva lihaskoe hävimise protsessi, normaliseerib rasvade ainevahetusprotsesse, kiirendab rasvapõletust ja parandab ainevahetust.

  • Kataboolne toime

BCAA rühma amiinid võivad tõhusalt kaitsta lihaseid hävimise eest. Seda ainete omadust kasutavad kulturistid aktiivselt lõikamise ajal, kui nad peavad olema madala süsivesikute sisaldusega dieedil.

Treeningu käigus kuluvad organismi glükogeenivarud üsna kiiresti ära ja energia saamiseks hakatakse kasutama lihaskoe moodustavaid valguühendeid.
Kuna kuivatamise ajal on süsivesikute hulk piiratud, on energiavarud organismis väikesed. See võib viia tõsise kaalukaotuseni. Siiski märgime, et mida vähem on teie kehas rasva, seda suurem on lihaskoe kaotamise tõenäosus. Kui kasutate BCAA-sid enne kardioseanssi, saate seda vältida.

  • Suurendab treeningu efektiivsust

Paljud algajad sportlased on huvitatud sellest, kas BCAA võib treeningu efektiivsust tõsta. Sellele küsimusele vastamiseks on siin ühe uuringu tulemused. Eksperimendis osalejad jagati kahte rühma. Esimese esindajad võtsid platseebot ja teise esindajad BCAA-sid. Treeningprotsess oli igas rühmas sama.
Selle tulemusena väitsid teadlased, et amiinide tarbimisel vähenes kortisooli ja spetsiaalse ensüümi, mis võib lihaskudet hävitada, kreatiinkinaasi sekretsiooni kiirus. Samal ajal registreeriti meessuguhormooni kontsentratsiooni tõus. Olgu ka öeldud, et suure rasvamassiga katsealused tarbisid amiine suuremas koguses, et toidulisandi anaboolne toime avalduks.

  • Anaboolsete hormonaalsete ainete tootmise stimuleerimine

Anaboolsete hormoonide rühma kuuluvad somatotropiin, insuliin ja testosteroon. Kõik nad on võimelised vastu pidama kortisooli hävitavale mõjule kehale. Paljud uuringud on näidanud, et BCAA võib kiirendada kõigi nende ainete tootmist.
See asjaolu seletab ka BCAA rühma amiinide tugevaid antikataboolseid omadusi. Näiteks on leutsiinil võime tõhustada insuliini tööd, mis viib valguühendite kiirenemiseni lihaskoes. Samuti on uurimistulemusi, mis näitavad leutsiini positiivset mõju rasvkoe vähenemise protsessidele. Samuti märgime, et BCAA rühma amiinidega toidulisandite efektiivsust saab suurendada B1-vitamiini abil.

Glutamiin

Glutamiin on tinglikult asendamatu aminohape, mis on valgu osa ja on vajalik efektiivseks lihaskasvuks ja immuunsüsteemi toetamiseks. Glutamiin on looduses väga levinud ja inimesele tinglikult asendamatu aminohape. Glutamiin ringleb veres üsna suurtes kogustes ja koguneb lihastesse. Glutamiin on kehas kõige rikkalikum aminohape, millest 60% moodustavad lihased, mis rõhutab veel kord selle tähtsust kulturismis.

Glutamiin on vajalik lihaskoe tõhusaks ja produktiivseks kasvuks. Seda aminohapet leidub rohkesti lihasrakkudes ja see ringleb veres.

Glutamiini mõju

  • Osaleb lihasvalkude sünteesis.
  • See on energiaallikas koos glükoosiga.
  • Sellel on kataboolne toime (pärsib kortisooli sekretsiooni).
  • Põhjustab kasvuhormooni taseme tõusu (5 g päevas tarbimisel tõuseb GH tase 4 korda).
  • Tugevdab immuunsüsteemi.
  • Kiirendab taastumist pärast treeningut ja takistab ületreeningu teket.

Kuidas glutamiini võtta?

Glutamiini soovitatavad annused on 4-8 g päevas. See annus on optimaalne jagada kaheks annuseks: vahetult pärast treeningut ja enne magamaminekut tühja kõhuga. Pärast treeningut täidab glutamiin kiiresti tühjenenud basseini, pärsib katabolismi ja käivitab lihaskasvu. Glutamiini on soovitatav võtta enne magamaminekut, kuna kasvuhormooni toodetakse öösel ja glutamiin võib seda protsessi kiirendada. Puhkepäevadel võtke glutamiini lõuna ajal ja enne magamaminekut tühja kõhuga.

Glutamiini kombinatsioon sporditoiduga

Glutamiin sobib hästi paljude spordilisanditega ja mõju tugevdab vastastikku. Optimaalseim kombinatsioon: glutamiin + kreatiin, valk. See komplekt võib sisaldada treeningueelseid komplekse, anaboolseid komplekse (testosterooni võimendajaid) ja muid toidulisandeid. Ärge segage glutamiini ja valku kokku, kuna see vähendab esimese imendumise kiirust, vaid võtke nende vahel vähemalt 30 minutit. Kreatiini ja glutamiini võib segada ja võtta samal ajal.

Kõrvalmõjud

Glutamiin on looduslikult esinev aminohape, mida saab pidevalt toiduga. Täiendav glutamiini tarbimine ei ole tervisele kahjulik ega põhjusta üldjuhul mingeid kõrvalmõjusid.

Muud kulturismis levinud aminohapped

  • Arginiin – paranenud lihaste toitumine, toitainete transport, pumpamine.
  • L-karnitiin on üks parimaid rasvapõletajaid, mis on tervisele täiesti ohutu.
  • Beeta-alaniin – lihaste antioksüdant ja regeneraator
  • Tsitrulliin on võimas energia taastaja pärast treeningut, hoiab ära ületreeningu ning parandab lihaste toitumist.

Aminohapped apteegist

Kaasaegne meditsiin omistab aminohapetel põhinevatele ravimitele suurt tähtsust. Kõik keha biokeemilised süsteemid koosnevad nendest ühenditest ja see tingib vajaduse nende tootmiseks (enamiku aminohappeid saate osta apteegist).

Aminohapete peamine eesmärk on ensüümide süntees, mis on kõigi kehas toimuvate keemiliste reaktsioonide loomulikud kiirendajad. Mida paremini ja tõhusamalt valgusünteesi protsessid toimuvad, seda rohkem energiat inimene vabastab.

Arvatakse, et aminohapete toime sportlaste kehas annab umbes 10% nende koguenergiast. Kui lihased on treeningu käigus oma energiavarud ammendanud, siis füüsilise töövõime taastamiseks ja edasiminekuks on vaja tarbida märkimisväärses koguses aminohappeid.
Mõned aminohapped võivad mõjutada kasvuhormoonide tootmist, mistõttu on need kasulikud jõuspordiga tegelevatele sportlastele. Seda fakti tõestati katse käigus: pärast L-arginiini ja L-ornitiini võtmist tekkis katsealustel lühiajaline, kuid üsna oluline kasvuhormooni taseme loomulik tõus.
Viis nädalat kestnud katses kahekümne kahele osalejale koostati jõuprogramm. Ühele rühmale lisati oma dieeti teatud kogus L-arginiini, teine ​​rühm võttis platseebot (nõrga keemilise ja anaboolse toimega aine). Pärast treeningu läbimist mõõdeti kõigi treenitavate jõu- ja lihaskasvu. Tulemused näitasid, et sportlastel, kes võtsid aminohappeid, oli kasum oluliselt suurem.

Fenüülalaniin

Üks organismile väärtuslikumaid aminohappeid on fenüülalaniin. Sellel on kehale oluline mõju. Üks selle funktsioonidest on kaitsta endorfiine. Need rakud kontrollivad valu kehas ning D- ja L-fenüülalaniini olemasolu aitab pikas perspektiivis leevendada ägedat valu. Seda aminohapet toodetakse kehas loomulikult ja see on tuhat korda tugevam kui morfiin. Väikese koguse fenüülalaniini võtmisel on hea valuvaigistav toime.

Glütsiin

Sama väärtuslik aminohape apteegist on Glycine – aminohape, millel puuduvad optilised isomeerid, mis on osa paljudest valkudest ja erinevatest bioloogilistest ühenditest. Soovitatav on kasutada kesknärvisüsteemi haiguste, pikaajalise stressi, unetuse, suurenenud erutuvuse, raske füüsilise koormuse ja isheemilise insuldi korral. Kuu aega soovitatakse tarbida 0,3 g päevas. Vajadusel saab kursust korrata.

Glütsiini toime

  • Su tuju paraneb.
  • Agressiivsus väheneb.
  • Uni normaliseerub.
  • Vaimne jõudlus suureneb.
  • Närvisüsteem saab täiendavat kaitset alkoholi ja muude kahjulike ainete mõju eest.

Glütsiini võib leida igas apteegis, keskmine hind on 50 rubla. pakendi kohta. Paljud inimesed võtavad ajutegevuse stimuleerimiseks glütsiini; see farmatseutiline aminohape on sportlaste seas väga populaarne.

metioniin

Metioniin on asendamatu aminohape, mis on osa valkudest; samuti:

  • alandab vere kolesteroolitaset
  • kasutatakse antidepressandina
  • parandab maksafunktsiooni

Metioniini leidub suurtes kogustes lihas (veise- ja kanalihas), aga ka kodujuustus, munades, nisus, riisis, kaerahelves, pärl-odras, tatras ja pastas. Banaanides, sojaubades ja ubades ei leidu seda palju. Soovitatav on võtta 0,5 g kolm korda päevas. Seda farmatseutilist aminohapet määratakse tavaliselt maksahaiguste või valgupuuduse korral. Kasutamine on vastunäidustatud, kui teil on tugev tundlikkus metioniini suhtes. Maksumus apteekides - 100 rubla. paki kohta.

Glutamiin

60% lihastes leiduvatest aminohapetest on glutamiin, see täidab organismis palju erinevaid funktsioone, seega toidulisandina võtmine kindlasti halba ei tee.

Glutamiin on asendamatu aminohape, mida saate apteegist osta, see on osa valkudest ja on vajalik lihaste õigeks kasvuks ja immuunsuse säilitamiseks. Glutamiini hind on palju kõrgem kui glütsiinil, kuid seda võib apteegist osta odavam kui sporditoidupoest. Glutamiini soovitatakse võtta 5 g 2 korda päevas.
Glutamiini toime

  • On energiaallikas.
  • See on kataboolne kaitse.
  • Aitab tugevdada immuunsüsteemi.
  • Parandab restaureerimisprotsesside kvaliteeti.
  • Stimuleerib lihaste kasvu.

Erinevate aminohapete hulgast osaleb rakusiseses valgusünteesis vaid 20 ( proteinogeensed aminohapped). Samuti on inimkehast leitud veel umbes 40 mitteproteinogeenset aminohapet. Kõik proteinogeensed aminohapped on α- aminohappeid ja nende näidet saab näidata täiendavaid viise klassifikatsioonid.

Vastavalt külgradikaali struktuurile

Tõstke esile

  • alifaatne(alaniin, valiin, leutsiin, isoleutsiin, proliin, glütsiin),
  • aromaatne(fenüülalaniin, türosiin, trüptofaan),
  • väävlit sisaldav(tsüsteiin, metioniin),
  • sisaldavad OH rühm(seriin, treoniin, jälle türosiin),
  • mis sisaldavad täiendavat COOH rühm(asparagiin- ja glutamiinhape),
  • lisaks NH2 rühm(lüsiin, arginiin, histidiin, ka glutamiin, asparagiin).

Tavaliselt on aminohapete nimed lühendatud 3-täheliseks tähiseks. Molekulaarbioloogia spetsialistid kasutavad iga aminohappe jaoks ka ühetähelisi sümboleid.

Proteinogeensete aminohapete struktuur

Vastavalt külgradikaali polaarsusele

Olemas mittepolaarne aminohapped (aromaatsed, alifaatsed) ja polaarne(laenguta, negatiivselt ja positiivselt laetud).

Vastavalt happe-aluse omadustele

Vastavalt nende happe-aluse omadustele jagunevad need neutraalne(enamus), hapu(asparagiin- ja glutamiinhape) ja põhilised(lüsiin, arginiin, histidiin) aminohapped.

Asendamatuse järgi

Vastavalt organismi vajadusele isoleeritakse need, mis organismis ei sünteesita ja mida tuleb toiduga varustada - asendamatu aminohapped (leutsiin, isoleutsiin, valiin, fenüülalaniin, trüptofaan, treoniin, lüsiin, metioniin). TO vahetatavad Siia kuuluvad need aminohapped, mille süsinikskelett moodustub metaboolsete reaktsioonide käigus ja mis on võimeline mingil viisil saama aminorühma, et moodustada vastav aminohape. Kaks aminohapet on tinglikult asendamatu (arginiin, histidiin), st. nende süntees toimub ebapiisavates kogustes, eriti laste puhul.

Valgud moodustavad raku keemilise aktiivsuse materiaalse aluse. Valkude funktsioonid looduses on universaalsed. Nimi valgud, terminile vastab vene kirjanduses enim aktsepteeritud termin valgud(kreeka keelest proteios- esimene). Tänaseks on tehtud suuri edusamme valkude ehituse ja funktsioonide vahelise seose väljaselgitamisel, nende keha elu olulisemates protsessides osalemise mehhanismis ning paljude haiguste patogeneesi molekulaarsete aluste mõistmisel.

Sõltuvalt nende molekulmassist eristatakse peptiide ja valke. Peptiidide molekulmass on väiksem kui valkudel. Peptiididel on suurema tõenäosusega reguleeriv funktsioon (hormoonid, ensüümi inhibiitorid ja aktivaatorid, ioonide transportijad läbi membraanide, antibiootikumid, toksiinid jne).

12.1. α -Aminohapped

12.1.1. Klassifikatsioon

Peptiidid ja valgud on ehitatud α-aminohappe jääkidest. Looduslikult esinevate aminohapete koguarv ületab 100, kuid osa neist leidub vaid teatud organismide koosluses, 20 kõige olulisemat α-aminohapet leidub pidevalt kõigis valkudes (skeem 12.1).

α-aminohapped on heterofunktsionaalsed ühendid, mille molekulid sisaldavad sama süsinikuaatomi juures nii aminorühma kui ka karboksüülrühma.

Skeem 12.1.Kõige olulisemad α-aminohapped*

* Lühendeid kasutatakse ainult peptiidide ja valgu molekulide aminohappejääkide kirjutamiseks. ** Asendamatud aminohapped.

α-aminohapete nimesid saab konstrueerida asendusnomenklatuuri abil, kuid sagedamini kasutatakse nende triviaalseid nimetusi.

α-aminohapete triviaalsed nimetused on tavaliselt seotud isolatsiooniallikatega. Seriin on osa siidfibroiinist (alates lat. serieus- siidine); Türosiin eraldati esmakordselt juustust (kreeka keelest. türos- juust); glutamiin - teraviljagluteenist (saksa keelest. Gluteen- liim); asparagiinhape - spargli idudest (alates lat. spargel- spargel).

Paljud α-aminohapped sünteesitakse organismis. Osa valkude sünteesiks vajalikke aminohappeid ei toodeta organismis ja need peavad tulema väljastpoolt. Neid aminohappeid nimetatakse asendamatu(vt diagramm 12.1).

Asendamatute α-aminohapete hulka kuuluvad:

valiin isoleutsiin metioniin trüptofaan

leutsiin lüsiin treoniin fenüülalaniin

α-aminohappeid klassifitseeritakse mitmel viisil, sõltuvalt omadustest, mis on nende rühmadeks jaotamise aluseks.

Üks klassifitseerimistunnuseid on radikaali R keemiline olemus. Selle tunnuse alusel jagatakse aminohapped alifaatseteks, aromaatseteks ja heterotsüklilisteks (vt diagramm 12.1).

Alifaatneα -aminohapped. See on suurim rühm. Selle sees jagatakse aminohapped täiendavate klassifitseerimistunnuste abil.

Sõltuvalt karboksüülrühmade ja aminorühmade arvust molekulis eristatakse järgmist:

Neutraalsed aminohapped - igaüks üks NH-rühm 2 ja COOH;

Aluselised aminohapped - kaks NH rühma 2 ja üks rühm

COOH;

Happelised aminohapped - üks NH 2 rühm ja kaks COOH rühma.

Võib märkida, et alifaatsete neutraalsete aminohapete rühmas ei ületa süsinikuaatomite arv ahelas kuut. Samal ajal pole ahelas nelja süsinikuaatomiga aminohappeid ning viie ja kuue süsinikuaatomiga aminohapped on ainult hargnenud struktuuriga (valiin, leutsiin, isoleutsiin).

Alifaatne radikaal võib sisaldada "täiendavaid" funktsionaalseid rühmi:

Hüdroksüül - seriin, treoniin;

Karboksüül- asparagiin- ja glutamiinhape;

Tiool - tsüsteiin;

Amiid – asparagiin, glutamiin.

Aromaatneα -aminohapped. Sellesse rühma kuuluvad fenüülalaniin ja türosiin, mis on konstrueeritud nii, et neis olevad benseenitsüklid on eraldatud ühisest α-aminohappe fragmendist metüleenrühmaga -CH 2-.

Heterotsükliline α -aminohapped. Sellesse rühma kuuluvad histidiin ja trüptofaan sisaldavad heterotsükleid - vastavalt imidasooli ja indooli. Nende heterotsüklite struktuuri ja omadusi käsitletakse allpool (vt 13.3.1; 13.3.2). Heterotsükliliste aminohapete konstrueerimise üldpõhimõte on sama, mis aromaatsete.

Heterotsüklilisi ja aromaatseid α-aminohappeid võib pidada alaniini β-asendatud derivaatideks.

Aminohape kuulub ka gerotsüklilisse proliin, milles sekundaarne aminorühm sisaldub pürrolidiinis

α-aminohapete keemias pööratakse suurt tähelepanu „külgmiste“ radikaalide R struktuurile ja omadustele, mis mängivad olulist rolli valkude struktuuri kujunemisel ja nende bioloogiliste funktsioonide täitmisel. Väga olulised on sellised omadused nagu "külgmiste" radikaalide polaarsus, funktsionaalrühmade olemasolu radikaalides ja nende funktsionaalrühmade ioniseerumisvõime.

Olenevalt kõrvalradikaalist, aminohapped koos mittepolaarne(hüdrofoobsed) radikaalid ja aminohapped c polaarne(hüdrofiilsed) radikaalid.

Esimesse rühma kuuluvad alifaatsete kõrvalradikaalidega aminohapped – alaniin, valiin, leutsiin, isoleutsiin, metioniin – ja aromaatsed kõrvalradikaalid – fenüülalaniin, trüptofaan.

Teise rühma kuuluvad aminohapped, mille radikaalides on polaarsed funktsionaalrühmad, mis on võimelised ioniseeruma (ionogeensed) või ei suuda kehatingimustes muutuda ioonsesse olekusse (mitteioonsed). Näiteks türosiinis on hüdroksüülrühm ioonne (olemuselt fenoolne), seriinis mitteioonne (olemuselt alkohoolne).

Polaarsed aminohapped, mille radikaalides on ioonsed rühmad, võivad teatud tingimustel olla ioonses (anioonses või katioonses) olekus.

12.1.2. Stereoisomeeria

α-aminohapete põhiline ehitustüüp, st sama süsinikuaatomi side kahe erineva funktsionaalrühmaga, radikaali ja vesinikuaatomiga, määrab iseenesest α-süsiniku aatomi kiraalsuse. Erandiks on kõige lihtsam aminohape glütsiin H 2 NCH 2 COOH, millel puudub kiraalsuskeskus.

α-aminohapete konfiguratsiooni määrab konfiguratsioonistandard - glütseraldehüüd. Aminorühma asukoht tavalises Fischeri projektsioonivalemis vasakul (sarnane OH-rühmaga l-glütseraldehüüdis) vastab l-konfiguratsioonile ja paremal - kiraalse süsinikuaatomi d-konfiguratsioonile. Kõrval R, S-süsteemis on α-süsiniku aatom kõigis l-seeria α-aminohapetes S-konfiguratsioonis ja d-seerias R-konfiguratsioonis (erandiks on tsüsteiin, vt 7.1.2). .

Enamik α-aminohappeid sisaldab ühte asümmeetrilist süsinikuaatomit molekuli kohta ja eksisteerivad kahe optiliselt aktiivse enantiomeeri ja ühe optiliselt inaktiivse ratsemaadina. Peaaegu kõik looduslikud α-aminohapped kuuluvad l-seeriasse.

Aminohapped isoleutsiin, treoniin ja 4-hüdroksüproliin sisaldavad molekulis kahte kiraalsuskeskust.

Sellised aminohapped võivad esineda nelja stereoisomeerina, mis esindavad kahte enantiomeeride paari, millest igaüks moodustab ratsemaadi. Loomsete valkude valmistamiseks kasutatakse ainult ühte enantiomeeri.

Isoleutsiini stereoisomeeria sarnaneb eelnevalt käsitletud treoniini stereoisomeeriaga (vt 7.1.3). Neljast stereoisomeerist sisaldavad valgud l-isoleutsiini, millel on nii asümmeetriliste süsinikuaatomite C-α kui ka C-β S-konfiguratsioon. Teise enantiomeeride paari nimed, mis on leutsiini suhtes diastereomeerid, kasutavad eesliidet Tere-.

Ratsemaatide lõhustamine. L-seeria α-aminohapete allikaks on valgud, mida sel eesmärgil hüdrolüütiliselt lõhustatakse. Suure vajaduse tõttu üksikute enantiomeeride järele (valkude, ravimainete jne sünteesiks) keemiline sünteetiliste ratseemiliste aminohapete lagundamise meetodid. Eelistatud ensümaatiline seedimise meetod ensüümide abil. Praegu kasutatakse ratseemiliste segude eraldamiseks kromatograafiat kiraalsetel sorbentidel.

12.1.3. Happe-aluse omadused

Aminohapete amfoteersuse määravad happelised (COOH) ja aluselised (NH 2) funktsionaalsed rühmad nende molekulides. Aminohapped moodustavad sooli nii leeliste kui ka hapetega.

Kristallilises olekus eksisteerivad α-aminohapped dipolaarsete ioonidena H3N+ - CHR-COO- (tavaliselt kasutatav tähistus

Aminohappe struktuur ioniseerimata kujul on ainult mugavuse huvides).

Vesilahuses esinevad aminohapped dipolaarsete ioonide, katioonsete ja anioonsete vormide tasakaalulise seguna.

Tasakaaluasend sõltub söötme pH-st. Kõikide aminohapete puhul domineerivad tugevalt happelises (pH 1-2) ja anioonsed vormid tugevalt aluselises (pH > 11) keskkonnas.

Ioonstruktuur määrab ära mitmed aminohapete spetsiifilised omadused: kõrge sulamistemperatuur (üle 200? C), lahustuvus vees ja lahustumatus mittepolaarsetes orgaanilistes lahustites. Enamike aminohapete võime vees hästi lahustuda on nende bioloogilise toimimise tagamisel oluline tegur, sellega on seotud aminohapete omastamine, transportimine organismis jne.

Täielikult protoneeritud aminohape (katioonne vorm) on Brønstedi teooria seisukohast kahealuseline hape,

Ühe prootoni loovutamisel muutub selline kahealuseline hape nõrgaks ühealuseliseks happeks - dipolaarseks iooniks ühe happerühmaga NH 3 + . Dipolaarse iooni deprotoonimine toob kaasa aminohappe anioonse vormi – karboksülaadi iooni, mis on Brønstedi alus – tekke. Väärtused iseloomustavad

Aminohapete karboksüülrühma aluselised happelised omadused jäävad tavaliselt vahemikku 1 kuni 3; väärtused pK a2 iseloomustades ammooniumirühma happesust - 9 kuni 10 (tabel 12.1).

Tabel 12.1.Tähtsamate α-aminohapete happe-aluselised omadused

Tasakaaluasend, st aminohappe erinevate vormide suhe vesilahuses teatud pH väärtuste juures sõltub oluliselt radikaali struktuurist, peamiselt ioonrühmade olemasolust selles, mis mängib täiendavat rolli. happelised ja aluselised keskused.

PH väärtust, mille juures dipolaarsete ioonide kontsentratsioon on maksimaalne ning aminohappe katioonsete ja anioonsete vormide minimaalne kontsentratsioon on võrdne, nimetatakseisoelektriline punkt (p/).

Neutraalneα -aminohapped. Need aminohapped on olulisedpIveidi madalam kui 7 (5,5-6,3), kuna NH 2 rühma -/- mõjul on suurem võime ioniseerida karboksüülrühma. Näiteks alaniini isoelektriline punkt on pH 6,0 juures.

Hapuα -aminohapped. Nendel aminohapetel on radikaalis täiendav karboksüülrühm ja nad on tugevalt happelises keskkonnas täielikult protoneeritud kujul. Happelised aminohapped on kolmealuselised (Brøndstedi järgi) kolme tähendusegapK a,nagu on näha asparagiinhappe näitel (p/ 3,0).

Happeliste aminohapete (asparagiin- ja glutamiinhape) puhul on isoelektriline punkt pH-l palju madalam kui 7 (vt tabel 12.1). Organismis füsioloogiliste pH väärtuste juures (näiteks vere pH 7,3-7,5) on need happed anioonsel kujul, kuna mõlemad karboksüülrühmad on ioniseeritud.

Põhilineα -aminohapped. Aluseliste aminohapete puhul paiknevad isoelektrilised punktid pH piirkonnas üle 7. Tugevalt happelises keskkonnas on need ühendid ka kolmealuselised happed, mille ionisatsiooniastmeid illustreerib lüsiini näide (p/ 9,8) .

Kehas leidub aluselisi aminohappeid katioonide kujul, see tähendab, et mõlemad aminorühmad on protoneeritud.

Üldiselt α-aminohapet pole in vivoei ole oma isoelektrilises punktis ega lange olekusse, mis vastab madalaimale lahustuvusele vees. Kõik aminohapped kehas on ioonsel kujul.

12.1.4. Analüütiliselt olulised reaktsioonid α -aminohapped

α-aminohapped kui heterofunktsionaalsed ühendid osalevad reaktsioonides, mis on iseloomulikud nii karboksüül- kui ka aminorühmadele. Mõned aminohapete keemilised omadused tulenevad radikaali funktsionaalrühmadest. Selles jaotises käsitletakse reaktsioone, millel on praktiline tähtsus aminohapete tuvastamisel ja analüüsimisel.

Esterdamine.Kui aminohapped reageerivad alkoholidega happelise katalüsaatori (näiteks gaasilise vesinikkloriidi) juuresolekul, saadakse hea saagisega estreid vesinikkloriididena. Vabade estrite eraldamiseks töödeldakse reaktsioonisegu gaasilise ammoniaagiga.

Aminohapete estrid ei ole dipolaarse struktuuriga, seetõttu lahustuvad nad erinevalt lähtehapetest orgaanilistes lahustites ja on lenduvad. Seega on glütsiin kõrge sulamistemperatuuriga (292°C) kristalne aine ja selle metüülester on vedelik, mille keemistemperatuur on 130°C. Aminohappeestrite analüüsi võib läbi viia gaas-vedelik kromatograafia abil.

Reaktsioon formaldehüüdiga. Praktilise tähtsusega on reaktsioon formaldehüüdiga, mis on meetodiga aminohapete kvantitatiivse määramise aluseks. formooli tiitrimine(Sørenseni meetod).

Aminohapete amfoteersus ei võimalda analüütilistel eesmärkidel otsest tiitrimist leelisega. Aminohapete koostoimel formaldehüüdiga tekivad suhteliselt stabiilsed aminoalkoholid (vt 5.3) – N-hüdroksümetüülderivaadid, mille vaba karboksüülrühm tiitritakse seejärel leelisega.

Kvalitatiivsed reaktsioonid. Aminohapete ja valkude keemia eripäraks on arvukate kvalitatiivsete (värvi)reaktsioonide kasutamine, mis varem olid keemilise analüüsi aluseks. Tänapäeval, kui teadusuuringuid tehakse füüsikalis-keemiliste meetoditega, kasutatakse α-aminohapete tuvastamiseks, näiteks kromatograafilises analüüsis, jätkuvalt palju kvalitatiivseid reaktsioone.

Kelaat. Raskmetallide katioonidega moodustavad α-aminohapped bifunktsionaalsete ühenditena kompleksisiseseid sooli, näiteks värskelt valmistatud vask(11)hüdroksiidiga pehmetes tingimustes saadakse hästi kristalliseeruvad kelaadid.

sinised vase(11) soolad (üks mittespetsiifiline meetod α-aminohapete tuvastamiseks).

Ninhüdriini reaktsioon. α-aminohapete üldine kvalitatiivne reaktsioon on reaktsioon ninhüdriiniga. Reaktsiooniproduktil on sinine-violetne värvus, mida kasutatakse aminohapete visuaalseks tuvastamiseks kromatogrammidel (paberil, õhukese kihina), samuti spektrofotomeetriliseks määramiseks aminohapete analüsaatoritel (toode neelab valgust 550-570 nm).

Deamineerimine. Laboritingimustes viiakse see reaktsioon läbi lämmastikhappe toimel α-aminohapetele (vt 4.3). Sel juhul tekib vastav α-hüdroksühape ja eraldub gaas lämmastik, mille ruumala järgi määratakse reageerinud aminohappe hulk (Van-Slyke meetod).

Ksantoproteiini reaktsioon. Seda reaktsiooni kasutatakse aromaatsete ja heterotsükliliste aminohapete – fenüülalaniini, türosiini, histidiini, trüptofaani – tuvastamiseks. Näiteks kui kontsentreeritud lämmastikhape mõjutab türosiini, moodustub nitroderivaat, mis värvub kollaseks. Aluselises keskkonnas muutub värv fenoolhüdroksüülrühma ioniseerumise ja aniooni osaluse suurenemise tõttu konjugatsioonis oranžiks.

Samuti on mitmeid privaatseid reaktsioone, mis võimaldavad tuvastada üksikuid aminohappeid.

Trüptofaan tuvastati reaktsioonil p-(dimetüülamino)bensaldehüüdiga väävelhappes punakasvioletse värvuse ilmnemisega (Ehrlichi reaktsioon). Seda reaktsiooni kasutatakse trüptofaani kvantitatiivseks analüüsiks valkude lagunemissaadustes.

Tsüsteiin tuvastatakse mitme kvalitatiivse reaktsiooni kaudu, mis põhinevad selles sisalduva merkaptorühma reaktsioonivõimel. Näiteks kui valgulahust pliatsetaadiga (CH3COO)2Pb kuumutatakse leeliselises keskkonnas, moodustub must pliisulfiidi PbS sade, mis näitab tsüsteiini olemasolu valkudes.

12.1.5. Bioloogiliselt olulised keemilised reaktsioonid

Organismis viiakse erinevate ensüümide mõjul läbi mitmeid olulisi aminohapete keemilisi muundumisi. Sellised transformatsioonid hõlmavad transamiinimist, dekarboksüülimist, eliminatsiooni, aldooli lõhustamist, oksüdatiivset deaminatsiooni ja tioolrühmade oksüdatsiooni.

Transamineerimine on peamine rada α-aminohapete biosünteesiks α-oksohapetest. Aminorühma doonoriks on rakkudes piisavas koguses või liigses koguses esinev aminohape ja selle aktseptor on α-oksohape. Sel juhul muundatakse aminohape oksohappeks ja oksohape vastava radikaalistruktuuriga aminohappeks. Selle tulemusena on transamiinimine amino- ja oksorühmade pöörduv vahetusprotsess. Sellise reaktsiooni näiteks on l-glutamiinhappe tootmine 2-oksoglutaarhappest. Doonoraminohape võib olla näiteks l-asparagiinhape.

α-aminohapped sisaldavad elektrone eemaldavat aminorühma (täpsemalt protoneeritud aminorühma NH) karboksüülrühma α-positsioonis 3 +), ja seetõttu on see võimeline dekarboksüülima.

Elimineerimineiseloomulik aminohapetele, milles karboksüülrühma β-asendis olev kõrvalradikaal sisaldab elektrone eemaldavat funktsionaalrühma, näiteks hüdroksüül- või tioolirühma. Nende eliminatsioon viib vahepealsete reaktiivsete α-enaminohapeteni, mis muunduvad kergesti tautomeerseteks iminohapeteks (analoogia keto-enooli tautomeeriga). C=N sideme juures hüdratatsiooni ja sellele järgneva ammoniaagi molekuli elimineerimise tulemusena muudetakse α-iminohapped α-oksohapeteks.

Seda tüüpi teisendust nimetatakse eliminatsioon-hüdratsioon. Näiteks on püroviinamarihappe tootmine seriinist.

Aldooli dekoltee esineb α-aminohapete puhul, mis sisaldavad β-asendis hüdroksüülrühma. Näiteks seriin lagundatakse, moodustades glütsiini ja formaldehüüdi (viimane ei eraldu vabal kujul, vaid seostub kohe koensüümiga).

Oksüdatiivne deaminatsioon saab läbi viia ensüümide ja koensüümi NAD+ või NADP+ osalusel (vt 14.3). α-aminohappeid saab muundada α-oksohapeteks mitte ainult transamiinimise, vaid ka oksüdatiivse deamineerimise kaudu. Näiteks α-oksoglutaarhape tekib l-glutamiinhappest. Reaktsiooni esimeses etapis dehüdrogeenitakse (oksüdeeritakse) glutamiinhape α-iminoglutaarhappeks

happed. Teises etapis toimub hüdrolüüs, mille tulemuseks on α-oksoglutaarhape ja ammoniaak. Hüdrolüüsi etapp toimub ilma ensüümi osaluseta.

α-oksohapete redutseeriva amiinimise reaktsioon toimub vastupidises suunas. α-oksoglutaarhape, mis sisaldub alati rakkudes (süsivesikute ainevahetuse produktina), muundatakse sel viisil L-glutamiinhappeks.

Tioolrühmade oksüdatsioon on tsüsteiini ja tsüstiini jääkide vastastikuse konversiooni aluseks, pakkudes rakus mitmeid redoksprotsesse. Tsüsteiin, nagu kõik tioolid (vt 4.1.2), oksüdeerub kergesti, moodustades disulfiidi, tsüstiini. Tsüstiini disulfiidside redutseerub kergesti, moodustades tsüsteiini.

Tänu tioolrühma võimele kergesti oksüdeeruda, täidab tsüsteiin kaitsefunktsiooni, kui keha puutub kokku kõrge oksüdatsioonivõimega ainetega. Lisaks oli see esimene ravim, millel oli kiirgusvastane toime. Tsüsteiini kasutatakse farmaatsiapraktikas ravimite stabilisaatorina.

Tsüsteiini muundamine tsüstiiniks põhjustab disulfiidsidemete moodustumist, näiteks redutseeritud glutatiooni

(vt 12.2.3).

12.2. Peptiidide ja valkude põhistruktuur

Tavaliselt arvatakse, et peptiidid sisaldavad molekulis kuni 100 aminohappejääki (mis vastab molekulmassile kuni 10 tuhat) ja valgud sisaldavad rohkem kui 100 aminohappejääki (molekulmass 10 tuhandest mitme miljonini) .

Peptiidide rühmas on omakorda tavaks eristada oligopeptiidid(madala molekulmassiga peptiidid), mis ei sisalda ahelas rohkem kui 10 aminohappejääki, ja polüpeptiidid, mille ahel sisaldab kuni 100 aminohappejääki. Makromolekulid, mille aminohappejääkide arv läheneb 100-le või veidi üle selle, ei erista polüpeptiide ja valke, neid termineid kasutatakse sageli sünonüümidena.

Peptiidi ja valgu molekuli võib formaalselt kujutada α-aminohapete polükondensatsiooni produktina, mis tekib peptiid- (amiid-) sideme moodustumisel monomeerühikute vahel (skeem 12.2).

Polüamiidahela konstruktsioon on kõigi peptiidide ja valkude puhul sama. Sellel ahelal on hargnemata struktuur ja see koosneb vahelduvatest peptiid- (amiid)rühmadest -CO-NH- ja fragmentidest -CH(R)-.

Ahela üks ots sisaldab vaba NH-rühmaga aminohapet 2, nimetatakse N-otsaks, teist nimetatakse C-otsaks,

Skeem 12.2.Peptiidahela konstrueerimise põhimõte

mis sisaldab vaba COOH rühmaga aminohapet. Peptiid- ja valguahelad kirjutatakse N-otsast.

12.2.1. Peptiidirühma struktuur

Peptiidi (amiidi) rühmas -CO-NH- on süsinikuaatom sp2 hübridisatsiooni olekus. Lämmastikuaatomi üksik elektronide paar konjugeerub C=O kaksiksideme π-elektronidega. Elektroonilise struktuuri seisukohalt on peptiidrühm kolmetsentriline p,π-konjugeeritud süsteem (vt 2.3.1), mille elektrontihedus on nihutatud elektronegatiivsema hapnikuaatomi poole. Konjugeeritud süsteemi moodustavad C-, O- ja N-aatomid asuvad samal tasapinnal. Elektrontiheduse jaotust amiidrühmas saab kujutada kasutades piirstruktuure (I) ja (II) või elektrontiheduse nihet vastavalt NH ja C=O rühmade +M- ja -M-efektide tulemusena. (III).

Konjugeerimise tulemusena toimub sidemete pikkuste mõningane joondamine. C=O kaksikside pikeneb 0,124 nm võrreldes tavalise pikkusega 0,121 nm ja C-N side muutub lühemaks - 0,132 nm võrreldes 0,147 nm tavalisel juhul (joonis 12.1). Tasapinnaline konjugeeritud süsteem peptiidrühmas põhjustab raskusi pöörlemisel ümber C-N sideme (pöörlemisbarjäär on 63-84 kJ/mol). Seega määrab elektrooniline struktuur üsna jäiga tasane peptiidirühma struktuur.

Nagu näha jooniselt fig. 12.1, aminohappejääkide α-süsiniku aatomid paiknevad peptiidrühma tasapinnal C-N-sideme vastaskülgedel, st soodsamas trans-positsioonis: aminohappejääkide külgradikaalid R on sel juhul ruumis üksteisest kõige kaugemal.

Polüpeptiidahelal on üllatavalt ühtlane struktuur ja seda saab kujutada üksteise ridadena, mis paiknevad nurga all.

Riis. 12.1.Peptiidrühma -CO-NH- ja aminohappejääkide α-süsinikuaatomite tasapinnaline paigutus

üksteisega peptiidrühmade tasapinnad, mis on omavahel ühendatud α-süsiniku aatomite kaudu Cα-N ja Cα-Csp sidemetega 2 (joonis 12.2). Pöörlemine nende üksiksidemete ümber on aminohappejääkide külgradikaalide ruumilise paigutuse raskuste tõttu väga piiratud. Seega määrab peptiidrühma elektrooniline ja ruumiline struktuur suures osas polüpeptiidahela kui terviku struktuuri.

Riis. 12.2.Peptiidirühmade tasandite suhteline asend polüpeptiidahelas

12.2.2. Koostis ja aminohappejärjestus

Ühtlase ehitusega polüamiidahela puhul määravad peptiidide ja valkude spetsiifilisuse kaks kõige olulisemat omadust - aminohappeline koostis ja aminohappejärjestus.

Peptiidide ja valkude aminohappeline koostis on nende α-aminohapete olemus ja kvantitatiivne suhe.

Aminohapete koostis määratakse peptiidi ja valgu hüdrolüsaatide analüüsimisel, peamiselt kromatograafiliste meetoditega. Praegu tehakse sellist analüüsi aminohapete analüsaatorite abil.

Amiidsidemed on võimelised hüdrolüüsima nii happelises kui leeliselises keskkonnas (vt 8.3.3). Peptiidid ja valgud hüdrolüüsitakse, moodustades kas lühemad ahelad – see on nn osaline hüdrolüüs, või aminohapete segud (ioonsel kujul) - täielik hüdrolüüs. Hüdrolüüs viiakse tavaliselt läbi happelises keskkonnas, kuna paljud aminohapped on aluselise hüdrolüüsi tingimustes ebastabiilsed. Tuleb märkida, et asparagiini ja glutamiini amiidrühmad alluvad samuti hüdrolüüsile.

Peptiidide ja valkude esmane struktuur on aminohappejärjestus, st α-aminohappejääkide vaheldumise järjekord.

Primaarstruktuur määratakse aminohapete järjestikuse eemaldamisega ahela mõlemast otsast ja nende tuvastamisest.

12.2.3. Peptiidide struktuur ja nomenklatuur

Peptiidide nimed konstrueeritakse aminohappejääkide järjestikuse loetlemisega, alustades N-otsast, lisades järelliide-il, välja arvatud viimane C-otsa aminohape, mille täisnimi säilib. Teisisõnu, nimed

aminohapped, mis sisenesid peptiidsideme moodustumisse tänu “oma” COOH rühmale, lõpevad peptiidi nimes -il: alanil, valüül jne (asparagiin- ja glutamiinhappejääkide puhul kasutatakse vastavalt nimetusi “aspartüül” ja “glutamüül”). Aminohapete nimed ja sümbolid näitavad nende kuuluvust l -rida, kui pole märgitud teisiti ( d või dl).

Mõnikord tähistavad sümbolid lühendatud tähistuses H (aminorühma osana) ja OH (karboksüülrühma osana) terminaalsete aminohapete funktsionaalrühmade asendamatust. See meetod on mugav peptiidide funktsionaalsete derivaatide kujutamiseks; näiteks ülaltoodud peptiidi amiid C-terminaalses aminohappes on kirjutatud H-Asn-Gly-Phe-NH2.

Peptiide leidub kõigis organismides. Erinevalt valkudest on neil heterogeensem aminohapete koostis, eriti sageli sisaldavad need aminohappeid d - rida. Struktuurselt on need ka mitmekesisemad: sisaldavad tsüklilisi fragmente, hargnenud ahelaid jne.

Tripeptiidide üks levinumaid esindajaid on glutatioon- leidub kõigi loomade, taimede ja bakterite kehas.

Glutatiooni koostises sisalduv tsüsteiin võimaldab glutatioonil eksisteerida nii redutseeritud kui ka oksüdeeritud kujul.

Glutatioon osaleb paljudes redoksprotsessides. See toimib valgu kaitsjana, st ainena, mis kaitseb vabade SH-tioolrühmadega valke oksüdeerumise eest disulfiidsidemete -S-S- moodustumisega. See kehtib nende valkude kohta, mille puhul selline protsess on ebasoovitav. Nendel juhtudel hakkab glutatioon toimima oksüdeeriva agensina ja seega "kaitseb" valku. Glutatiooni oksüdatsiooni käigus toimub kahe tripeptiidfragmendi molekulidevaheline ristsidumine disulfiidsideme tõttu. Protsess on pöörduv.

12.3. Polüpeptiidide ja valkude sekundaarne struktuur

Kõrge molekulmassiga polüpeptiide ja valke koos primaarstruktuuriga iseloomustavad ka kõrgem organiseerituse tase, mida nn. sekundaarne, tertsiaarne Ja kvaternaar struktuurid.

Sekundaarset struktuuri kirjeldab peamise polüpeptiidahela ruumiline orientatsioon, tertsiaarset struktuuri kirjeldab kogu valgu molekuli kolmemõõtmeline arhitektuur. Nii sekundaarne kui ka tertsiaarne struktuur on seotud makromolekulaarse ahela korrapärase paigutusega ruumis. Biokeemia kursusel käsitletakse valkude tertsiaarset ja kvaternaarset struktuuri.

Arvutustega näidati, et polüpeptiidahela üks soodsamaid konformatsioone on parempoolse spiraali kujul paiknev ruumiline paigutus, nn. α-heeliks(Joon. 12.3, a).

α-spiraalse polüpeptiidahela ruumilist paigutust võib ette kujutada, kujutades ette, et see ümbritseb teatud

Riis. 12.3.polüpeptiidahela α-spiraalne konformatsioon

silinder (vt joon. 12.3, b). Keskmiselt on spiraali pöörde kohta 3,6 aminohappejääki, spiraali samm on 0,54 nm ja läbimõõt 0,5 nm. Kahe naaberpeptiidirühma tasapinnad paiknevad 108° nurga all ning aminohapete külgradikaalid paiknevad spiraali välisküljel, st on suunatud justkui silindri pinnalt.

Peamine roll sellise ahela konformatsiooni kindlustamisel on vesiniksidemetel, mis α-heeliksis moodustuvad iga esimese aminohappejäägi karbonüülhapniku aatomi ja iga viienda aminohappejäägi NH-rühma vesinikuaatomi vahel.

Vesiniksidemed on suunatud peaaegu paralleelselt α-heeliksi teljega. Nad hoiavad ketti keeratuna.

Tavaliselt ei ole valguahelad täielikult spiraalsed, vaid ainult osaliselt. Valgud nagu müoglobiin ja hemoglobiin sisaldavad üsna pikki α-spiraalseid piirkondi, nagu müoglobiini ahel

75% spiraalselt. Paljudes teistes valkudes võib spiraalsete piirkondade osakaal ahelas olla väike.

Teist tüüpi polüpeptiidide ja valkude sekundaarne struktuur on β-struktuur, nimetatud ka volditud leht, või volditud kiht. Piklikud polüpeptiidahelad on paigutatud volditud lehtedena, mis on nende ahelate peptiidrühmade vahel seotud paljude vesiniksidemetega (joonis 12.4). Paljud valgud sisaldavad nii α-spiraalseid kui ka β-lehtstruktuure.

Riis. 12.4.Polüpeptiidahela sekundaarne struktuur volditud lehe kujul (β-struktuur)

Aminohapped on heterofunktsionaalsed ühendid, mis sisaldavad tingimata kahte funktsionaalset rühma: aminorühma - NH 2 ja karboksüülrühma - COOH, mis on seotud süsivesinikradikaaliga. Lihtsamate aminohapete üldvalemi võib kirjutada järgmiselt:

Kuna aminohapped sisaldavad kahte erinevat funktsionaalrühma, mis üksteist mõjutavad, erinevad iseloomulikud reaktsioonid karboksüülhapete ja amiinide omadest.

Aminohapete omadused

Aminorühm - NH2 määrab aminohapete põhiomadused, kuna see on võimeline siduma enda külge vesinikkatiooni doonor-aktseptormehhanismi kaudu, kuna lämmastikuaatomi juures on vaba elektronpaar.

Rühm -COOH (karboksüülrühm) määrab nende ühendite happelised omadused. Seetõttu on aminohapped amfoteersed orgaanilised ühendid. Nad reageerivad leelistega hapetena:

Tugevate hapetega - nagu alused - amiinid:

Lisaks interakteerub aminohappe aminorühm selle karboksüülrühmaga, moodustades sisemise soola:

Aminohappemolekulide ionisatsioon sõltub keskkonna happelisest või aluselisest olemusest:

Kuna vesilahustes olevad aminohapped käituvad nagu tüüpilised amfoteersed ühendid, mängivad nad elusorganismides puhverainete rolli, mis säilitavad teatud vesinikioonide kontsentratsiooni.

Aminohapped on värvitud kristalsed ained, mis sulavad ja lagunevad temperatuuril üle 200 °C. Need lahustuvad vees ja ei lahustu eetris. Sõltuvalt R-radikaalist võivad need olla magusad, kibedad või maitsetud.

Aminohapped jagunevad looduslikeks (elusorganismides leiduvateks) ja sünteetilisteks. Looduslike aminohapete hulgas (umbes 150) eristatakse proteinogeenseid aminohappeid (umbes 20), mis on osa valkudest. Need on L-kujulised. Umbes pooled neist aminohapetest on asendamatu, sest neid ei sünteesita inimkehas. Asendamatud happed on valiin, leutsiin, isoleutsiin, fenüülalaniin, lüsiin, treoniin, tsüsteiin, metioniin, histidiin, trüptofaan. Need ained sisenevad inimkehasse koos toiduga. Kui nende kogus toidus on ebapiisav, on inimorganismi normaalne areng ja talitlus häiritud. Teatud haiguste korral ei suuda organism mõnda teist aminohapet sünteesida. Seega fenüülketonuuria korral türosiini ei sünteesita. Aminohapete kõige olulisem omadus on võime siseneda molekulaarsesse kondensatsiooni koos vee vabanemisega ja amiidrühma -NH-CO- moodustumisega, näiteks:

Selle reaktsiooni tulemusena saadud suure molekulmassiga ühendid sisaldavad suurel hulgal amiidide fragmente ja seetõttu nimetatakse neid polüamiidid.

Nende hulka kuuluvad lisaks ülalmainitud sünteetilisele nailonkiule näiteks enant, mis tekib aminoenanthappe polükondensatsiooni käigus. Sünteetiliste kiudude tootmiseks sobivad aminohapped, mille molekulide otstes on amino- ja karboksüülrühmad.

Alfa-aminohapete polüamiide ​​nimetatakse peptiidid. Sõltuvalt aminohappejääkide arvust eristatakse neid dipeptiidid, tripeptiidid, polüpeptiidid. Sellistes ühendites nimetatakse -NH-CO- rühmi peptiidrühmadeks.

Seotud väljaanded