Šta su aminokiseline i koja su njihova korisna svojstva? Aminokiseline u bodibildingu Hemijski nazivi aminokiselina

Aminokiseline su glavni građevinski materijal svakog živog organizma. Po svojoj prirodi, one su primarne dušične tvari biljaka koje se sintetiziraju iz tla. Struktura aminokiselina zavisi od njihovog sastava.

Struktura aminokiselina

Svaki od njegovih molekula ima karboksilne i aminske grupe, koje su povezane s radikalom. Ako aminokiselina sadrži 1 karboksilnu i 1 amino grupu, njena struktura se može naznačiti formulom predstavljenom u nastavku.

Aminokiseline koje imaju 1 kiselinsku i 1 alkalnu grupu nazivaju se monoaminomonokarboksilne kiseline. U organizmima se sintetišu i 2 karboksilne grupe ili 2 aminske grupe i čije se funkcije određuju. Aminokiseline koje sadrže 2 karboksilne i 1 aminske grupe nazivaju se monoaminodikarboksilnim, a one koje sadrže 2 amina i 1 karboksilnim nazivaju se diaminomonokarboksilnim.

Razlikuju se i po strukturi organskog radikala R. Svaki od njih ima svoje ime i strukturu. Otuda različite funkcije aminokiselina. Prisustvo kiselih i alkalnih grupa osigurava njegovu visoku reaktivnost. Ove grupe povezuju aminokiseline i formiraju polimer – protein. Proteini se nazivaju i polipeptidima zbog njihove strukture.

Amino kiseline kao građevinski materijali

Molekul proteina je lanac od desetina ili stotina aminokiselina. Proteini se razlikuju po sastavu, količini i redoslijedu aminokiselina, jer je broj kombinacija od 20 komponenti gotovo beskonačan. Neki od njih imaju kompletan sastav esencijalnih aminokiselina, drugi nemaju jednu ili više. Pojedinačne aminokiseline, strukture čije su funkcije slične proteinima ljudskog tijela, ne koriste se kao prehrambeni proizvodi, jer su slabo topljive i ne razgrađuju se u gastrointestinalnom traktu. To uključuje proteine noktiju, kose, krzna ili perja.

Funkcije aminokiselina teško je precijeniti. Ove supstance su glavna hrana u ljudskoj ishrani. Koju funkciju obavljaju aminokiseline? Oni povećavaju rast mišićne mase, pomažu u jačanju zglobova i ligamenata, obnavljaju oštećena tjelesna tkiva i učestvuju u svim procesima koji se odvijaju u ljudskom tijelu.

Esencijalne aminokiseline

Samo iz suplemenata ili prehrambenih proizvoda možete dobiti Funkcije u procesu formiranja zdravih zglobova, jakih mišića, lijepe kose su veoma značajne. Ove aminokiseline uključuju:

fenilalanin;
lizin;
treonin;
metionin;
valin;
leucin;
triptofan;
histidin;
izoleucin.

Funkcije esencijalnih aminokiselina

Ove cigle obavljaju bitne funkcije u funkcioniranju svake ćelije ljudskog tijela. Oni su nevidljivi sve dok u organizam uđu u dovoljnim količinama, ali njihov nedostatak značajno narušava funkcionisanje cijelog tijela.

Valin obnavlja mišiće i služi kao odličan izvor energije.
Histidin poboljšava sastav krvi, potiče oporavak i rast mišića te poboljšava funkciju zglobova.
Izoleucin pomaže u proizvodnji hemoglobina. Kontroliše količinu šećera u krvi, povećava energiju i izdržljivost osobe.
Leucin jača imuni sistem, prati nivo šećera i leukocita u krvi. Ako je nivo leukocita previsok: snižava ih i aktivira tjelesne rezerve za uklanjanje upale.
Lizin pomaže u apsorpciji kalcijuma, koji izgrađuje i jača kosti. Pomaže u proizvodnji kolagena, poboljšava strukturu kose. Za muškarce, ovo je odličan anabolički steroid, jer izgrađuje mišiće i povećava mušku snagu.
Metionin normalizira rad probavnog sustava i jetre. Učestvuje u razgradnji masti, otklanja toksikozu kod trudnica, blagotvorno deluje na kosu.
Treonin poboljšava rad gastrointestinalnog trakta. Povećava imunitet, učestvuje u stvaranju elastina i kolagena. Treonin sprečava taloženje masti u jetri.
Triptofan je odgovoran za ljudske emocije. Proizvodi serotonin - hormon sreće, čime se normalizuje san i podiže raspoloženje. Smanjuje apetit, blagotvorno deluje na srčani mišić i arterije.
Fenilalanin služi kao prenosilac signala od nervnih ćelija do mozga glave. Poboljšava raspoloženje, suzbija nezdrav apetit, poboljšava pamćenje, povećava osjetljivost, smanjuje bol.

Nedostatak esencijalnih aminokiselina dovodi do usporavanja rasta, metaboličkih poremećaja i smanjenja mišićne mase.

Neesencijalne aminokiseline

To su aminokiseline čija se struktura i funkcije proizvode u tijelu:

arginin;
alanin;
asparagin;
glicin;
prolin;
taurin;
tirozin;
glutamat;
serin;
glutamin;
ornitin;
cistein;
karnitin

Funkcije neesencijalnih aminokiselina

Cistein eliminira otrovne tvari, sudjeluje u stvaranju kože i mišićnog tkiva, te je prirodni antioksidans.
Tirozin smanjuje fizički umor, ubrzava metabolizam, otklanja stres i depresiju.
Alanin služi za rast mišića i izvor je energije.
povećava metabolizam i smanjuje stvaranje amonijaka tokom teških vježbi.
Cistin eliminira bol kada su ligamenti i zglobovi ozlijeđeni.
odgovoran za moždanu aktivnost, tokom duže fizičke aktivnosti pretvara se u glukozu, stvarajući energiju.
Glutamin obnavlja mišiće, poboljšava imunitet, ubrzava metabolizam, poboljšava funkciju mozga i stvara hormon rasta.
Glicin je neophodan za funkciju mišića, razgradnju masti, stabilizaciju krvnog pritiska i šećera u krvi.
Karnitin pomiče masne kiseline u ćelije, gdje se razgrađuju kako bi se oslobodila energija, što rezultira sagorijevanjem viška masti i stvaranjem energije.
Ornitin proizvodi hormon rasta, uključen je u proces stvaranja urina, razgrađuje masne kiseline i pomaže u proizvodnji inzulina.
Prolin osigurava proizvodnju kolagena, neophodan je za ligamente i zglobove.
Serin poboljšava imunitet i proizvodi energiju, potreban je za brzi metabolizam masnih kiselina i rast mišića.
Taurin razgrađuje masti, povećava otpornost organizma i sintetiše žučne soli.

Protein i njegova svojstva

Proteini, ili proteini, su visokomolekularna jedinjenja koja sadrže dušik. Koncept "proteina", koji je prvi put označio Berzelius 1838. godine, dolazi od grčke riječi i znači "primarni", što odražava vodeću ulogu proteina u prirodi. Raznolikost proteina omogućava postojanje ogromnog broja živih bića: od bakterija do ljudskog tijela. Ima ih znatno više od ostalih makromolekula, jer su proteini temelj žive ćelije. Oni čine otprilike 20% mase ljudskog tijela, više od 50% suhe mase ćelije. Ovaj broj različitih proteina objašnjava se svojstvima dvadeset različitih aminokiselina, koje međusobno djeluju i stvaraju polimerne molekule.

Izuzetno svojstvo proteina je sposobnost da samostalno kreiraju određenu prostornu strukturu karakterističnu za određeni protein. Proteini su biopolimeri sa peptidnim vezama. Hemijski sastav proteina karakteriše konstantan prosečni sadržaj azota od oko 16%.

Život, kao i rast i razvoj tijela, nemogući su bez funkcije proteinskih aminokiselina za izgradnju novih stanica. Proteini se ne mogu zamijeniti drugim elementima, njihova uloga u ljudskom tijelu je izuzetno važna.

Funkcije proteina

Potreba za proteinima leži u sljedećim funkcijama:

neophodan je za rast i razvoj, jer je glavni građevinski materijal za stvaranje novih ćelija;
kontroliše metabolizam, tokom kojeg se oslobađa energija. Nakon konzumiranja hrane, brzina metabolizma se povećava, na primjer, ako se hrana sastoji od ugljikohidrata, metabolizam se ubrzava za 4%, ako se sastoji od proteina - za 30%;
regulišu u tijelu zbog svoje hidrofilnosti - sposobnosti privlačenja vode;
ojačati imunološki sistem sintetizirajući antitijela koja štite od infekcije i eliminišu opasnost od bolesti.

Proizvodi - izvori proteina

Ljudski mišići i skelet sastoje se od živih tkiva koja ne samo da funkcionišu već se i obnavljaju tokom života. Oporavljaju se od oštećenja i zadržavaju snagu i izdržljivost. Da bi to učinili, potrebni su im vrlo specifični nutrijenti. Hrana daje tijelu energiju koja mu je potrebna za sve procese, uključujući funkciju mišića, rast i popravak tkiva. A proteini se u tijelu koriste i kao izvor energije i kao građevinski materijal.

Zbog toga je veoma važno pratiti njegovu svakodnevnu upotrebu u hrani. Namirnice bogate proteinima: piletina, ćuretina, nemasna šunka, svinjetina, govedina, riba, škampi, pasulj, sočivo, slanina, jaja, orasi. Svi ovi proizvodi daju tijelu proteine i daju energiju neophodnu za život.

Da bi postigao dobre rezultate u bodibildingu, sportista mora imati kompetentan pristup prehrani i fizičkoj aktivnosti. Većina modernih sportista preferira sportsku prehranu, posebno uzimanje aminokiselina. Da biste odabrali prave suplemente aminokiselina, morate znati čemu su namijenjeni i kako ih koristiti.

Postoje tri vrste aminokiselina: neesencijalne, uslovno esencijalne i esencijalne. Esencijalne aminokiseline tijelo ne proizvodi sam, pa ih sportista mora dodati u svoju ishranu.

Aminokarboksilne kiseline su jedan od elemenata proteina. Njihovo prisustvo je od velikog značaja za normalno funkcionisanje organizma, jer su neophodni za proizvodnju određenih hormona, enzima i antitela.

Da bi tijelo nakon treninga pravilno nadoknadilo energiju, kao i izgradilo mišiće, potrebne su mu aminokiseline. Stoga su od velike važnosti u ishrani bodibildera.

Aminokiselina je glavni element u izgradnji svih proteina u životinjskim i biljnim organizmima.

Značaj aminokiselina u bodibildingu

Budući da su aminokiseline uključene u sve tjelesne procese povezane s fizičkom aktivnošću (obnavljanje i aktivacija rasta mišićnog tkiva, suzbijanje kataboličkih procesa), teško je precijeniti njihov značaj za savremene sportiste. Činjenica je da čak i fizička aktivnost umjerenog intenziteta dovodi do značajne potrošnje slobodnih aminokiselina (do 80%). A pravovremeno nadopunjavanje nedostatka pomaže u izgradnji mišićne mase i povećanju efikasnosti treninga.
BCAA (aminokarboksilne kiseline razgranatog lanca - valin, izoleucin i leucin) su od posebnog značaja za bodibildere, jer se gotovo 35% svih mišića sastoji od njih. Osim toga, BCAA imaju snažna antikatabolička svojstva i druge korisne funkcije, te stoga mnogi proizvođači sportske prehrane prave dodatke prehrani na njihovoj osnovi.

BCAA su tri esencijalne aminokiseline: leucin, izoleucin i valin, početni materijal za izgradnju i regeneraciju tjelesnih stanica.

Vrste aminokiselina

Kompleksi aminokiselina razlikuju se po sastavu, odnosu aminokiselina i stepenu hidrolize. Aminokiseline u slobodnom obliku, obično izolovane, kao što smo već spomenuli, su glutamin, arginin, glicin itd., ali se javljaju i kompleksi. Hidrolizati su razgrađeni proteini koji sadrže kratke lance aminokiselina koji se mogu brzo apsorbirati. Di- i tripeptidni oblici su u suštini i hidrolizati, samo što su lanci aminokiselina kraći, sastoje se od 2 odnosno 3 aminokiseline i vrlo brzo se apsorbuju. BCAA je kompleks tri aminokiseline - leucin, izoleucin i valin, koje su najtraženije u mišićima i koje se vrlo brzo apsorbiraju.

Aminokiseline su dostupne u obliku praha, tableta, rastvora, kapsula, ali su svi ovi oblici ekvivalentni po efikasnosti. Postoje i injekcijski oblici aminokiselina koji se daju intravenozno. Ne preporučuje se primjena aminokiselina putem injekcija, jer to nema prednosti u odnosu na oralnu primjenu, ali postoji visok rizik od komplikacija i neželjenih reakcija.

Jedan od najčešćih oblika oslobađanja aminokiselina su tablete i kapsule.

Klasifikacija aminokiselina

Postoji sljedeća klasifikacija aminokarboksilnih kiselina:

Zamjenjiv. Ovi spojevi aminokiselina mogu se samostalno sintetizirati, posebno nakon uzimanja enzima, minerala i vitamina. Neesencijalne aminokiseline uključuju: glutamin, arginin, taurin, asparagin, glicin, karnitin i druge.
Djelomično zamjenjiv (ili uslovno nezamjenjiv). Sintetizirani u tijelu u ograničenim količinama, oni uključuju tirozin, alanin, histidin i cistein.
Nezamjenjivo. Ne proizvodi ih tijelo i dolaze samo iz hrane i sportskih dodataka, pa se zbog toga često uočava njihov nedostatak.

Ovu vrstu kiselina (EAA) osoba prima samo iz hrane. Njihov nedostatak u organizmu dovodi do pogoršanja zdravlja, poremećaja metabolizma i smanjenja imuniteta.

Istovremeno, potreba za EAA može se zadovoljiti samo uz pomoć obilne i uravnotežene prehrane, što je praktično nemoguće.
Zbog toga se mnogi bodibilderi odlučuju za dobijanje esencijalnih aminokiselina kroz redovnu suplementaciju. Kako bi se stimulirala sinteza proteina i rast mišića, preporučuje se uzimanje takvih lijekova i prije i nakon treninga.

Valin, metionin, triptofan su dio lijekova koji sadrže esencijalne aminokiseline.

Spisak esencijalnih aminokiselina

Uključuje nekoliko EAA:

Valin. Učestvuje u stvaranju glikogena i stimuliše proizvodnju energije tokom niskokalorične dijete.
Izoleucin. Razgrađuje holesterol i neophodan je za stvaranje hemoglobina i glikogena, kao i za metabolizam ugljenih hidrata.
Leucin. Smanjuje nivo šećera u krvi kod dijabetesa, puni organizam energijom, učestvuje u metabolizmu ugljenih hidrata i aktivira razgradnju holesterola.
Lysine. Kada se metabolizira u kombinaciji s metioninom i vitaminom C, stvara karnitin, koji poboljšava otpornost tijela na stres i umor. Takođe stimuliše mentalnu aktivnost, podržava visoku efikasnost imunog sistema, pozitivno utiče na apsorpciju kalcijuma i obnavljanje vezivnog i koštanog tkiva.
Metionin. Snažan je antioksidans, aktivira proces regeneracije tkiva bubrega i jetre, djeluje lipotropno, učestvuje u stvaranju kreatina, cisteina, adrenalina i holina.
Treonin. Neophodan za stvaranje elastina i kolagena, rast tkiva, biosintezu izoleucina i aktivaciju imunog sistema. Pospješuje proces razmjene energije u mišićnim stanicama.
Triptofan. Neka vrsta antidepresiva. U kombinaciji sa vitaminom B6 i biotinom, pomaže u normalizaciji sna. Također sudjeluje u stvaranju serotonina i nikotinske kiseline, te stimuliše povećanje nivoa hormona rasta u krvi.
Fenilalanin (stimulans CNS-a). Potreban za proizvodnju kolagena i neurotransmitera, učestvuje u stvaranju trijodtironina, tiroksina, dopamina, norepinefrina, adrenalina, melanina, insulina. Blagotvorno djeluje na funkcionisanje krvožilnog sistema, pomaže u smanjenju apetita i poboljšava raspoloženje, pažnju, pamćenje i performanse.

Budući da se esencijalni amini ne mogu sintetizirati u tijelu, svi su oni potrebni tijelu. Ipak, za sportiste su najvažniji amini razgranatog lanca, poznati i kao BCAA. Ova grupa uključuje tri supstance: izoleucin, valin, leucin.

Naziv ovih tvari povezan je s njihovom molekularnom strukturom, koja sadrži dodatni lanac ugljikohidrata. Ovo su jedinstveni amini jer se metaboliziraju u mišićnom tkivu, dok se ostali spojevi aminokiselina obrađuju u jetri. Sada je sasvim jasno zašto se BCAA često nazivaju mišićnim aminima.
Među aminima BCAA grupe, leucin ima najveća anabolička svojstva. Danas se BCAA može kupiti kao poseban dodatak, a ove supstance su uključene i u veliki broj drugih suplemenata, na primjer, gejnere za masu, komplekse prije treninga itd.

BCAA

BCAA imaju širok spektar pozitivnih efekata, o kojima ćemo sada govoriti.

Upotreba ovih aminokiselina stimuliše stvaranje novog mišićnog tkiva, ubrzava oporavak i usporava proces uništavanja postojećeg mišićnog tkiva, normalizuje procese metabolizma masti, ubrzava sagorevanje masti i poboljšava metabolizam.

Anti-katabolički efekat

Amini BCAA grupe mogu efikasno zaštititi mišiće od uništenja. Ovo svojstvo supstanci aktivno koriste bodibilderi tokom rezanja, kada moraju biti na programu dijete s niskim udjelom ugljikohidrata.

Tokom treninga, tjelesne rezerve glikogena se prilično brzo troše i proteinska jedinjenja koja čine mišićno tkivo počinju da se koriste za dobijanje energije.
Pošto je tokom sušenja količina ugljenih hidrata ograničena, rezerve energije u telu su male. To može dovesti do ozbiljnog gubitka težine. Međutim, napominjemo da što je manje masne mase u vašem tijelu, veća je vjerovatnoća gubitka mišićnog tkiva. Ako koristite BCAA prije kardio sesije, to se može izbjeći.

Povećava efikasnost treninga

Mnoge sportiste početnike zanima može li BCAA povećati efikasnost treninga. Da bismo odgovorili na ovo pitanje, evo rezultata jedne studije. Učesnici eksperimenta bili su podijeljeni u dvije grupe. Predstavnici prve su uzimali placebo, a drugi su koristili BCAA. Proces obuke je bio isti u svakoj grupi.
Kao rezultat toga, naučnici su naveli da se pri konzumiranju amina smanjila brzina lučenja kortizola i posebnog enzima koji može uništiti mišićno tkivo, kreatin kinaze. Istovremeno je zabilježen porast koncentracije muškog hormona. Takođe treba reći da su osobe sa velikom masnom masom unosile amine u većim količinama kako bi se manifestovao anabolički efekat suplementa.

Stimulacija proizvodnje anaboličkih hormonskih supstanci

Grupa anaboličkih hormona uključuje somatotropin, insulin i testosteron. Svi oni su u stanju da se odupru destruktivnim efektima kortizola na organizam. Brojne studije su pokazale da BCAA može ubrzati proizvodnju svih ovih supstanci.
Ova činjenica također objašnjava snažna antikatabolička svojstva amina BCAA grupe. Na primjer, leucin ima sposobnost da pojača rad inzulina, što dovodi do ubrzane proizvodnje proteinskih spojeva u mišićnom tkivu. Postoje i rezultati istraživanja koji ukazuju na pozitivne efekte leucina u odnosu na procese redukcije masnog tkiva. Takođe napominjemo da se efikasnost suplemenata sa aminima iz BCAA grupe može poboljšati uz pomoć vitamina B1.

Glutamin

Glutamin je uslovno esencijalna aminokiselina koja je dio proteina i neophodna je za efikasan rast mišića i podršku imunološkom sistemu. Glutamin je vrlo čest u prirodi i uslovno je esencijalna aminokiselina za ljude. Glutamin cirkulira u prilično velikim količinama u krvi i akumulira se u mišićima. Glutamin je najzastupljenija aminokiselina u tijelu, a mišići se sastoje od 60% od nje, što još jednom naglašava njegovu važnost u bodibildingu.

Glutamin je neophodan za efikasan i produktivan rast mišićnog tkiva. Ova aminokiselina se nalazi u izobilju u mišićnim stanicama i cirkulira u krvi.

Efekti glutamina

Učestvuje u sintezi mišićnih proteina.
On je izvor energije, zajedno sa glukozom.
Ima antikatabolički efekat (suzbija lučenje kortizola).
Izaziva povećanje nivoa hormona rasta (prilikom konzumiranja 5 g dnevno, nivo GH se povećava 4 puta).
Jača imuni sistem.
Ubrzava oporavak nakon treninga i sprječava razvoj pretreniranosti.

Kako uzimati glutamin?

Preporučene doze glutamina su 4-8 g dnevno. Optimalno je ovu dozu podijeliti u dvije doze: odmah nakon treninga i prije spavanja na prazan želudac. Nakon treninga, glutamin brzo popunjava iscrpljeni bazen, potiskuje katabolizam i pokreće rast mišića. Preporučuje se uzimanje glutamina prije spavanja jer se hormon rasta proizvodi noću, a glutamin može pojačati ovaj proces. U dane odmora uzmite glutamin za ručak i prije spavanja na prazan želudac.

Kombinacija glutamina sa sportskom ishranom

Glutamin se dobro kombinuje sa mnogim sportskim suplementima, a efekti se međusobno pojačavaju. Najoptimalnija kombinacija: glutamin + kreatin, protein. Ovaj paket može uključivati komplekse prije treninga, anaboličke komplekse (pojačivače testosterona) i druge suplemente. Nemojte miješati glutamin i proteine zajedno jer će to smanjiti brzinu apsorpcije prvog, ali razmaknite ih najmanje 30 minuta. Kreatin i glutamin se mogu miješati i uzimati u isto vrijeme.

Nuspojave

Glutamin je prirodna aminokiselina koja se stalno unosi hranom. Dodatni unos glutamina nije štetan za zdravlje i općenito ne uzrokuje nikakve nuspojave.

Druge aminokiseline uobičajene u bodibildingu

Arginin - poboljšana ishrana mišića, transport hranljivih materija, pumpanje.
L-karnitin je jedan od najboljih sagorevača masti koji je apsolutno siguran za zdravlje.
Beta alanin - antioksidans i regenerator mišića
Citrulin je snažan obnavljač energije nakon treninga, sprječava pretreniranost i poboljšava ishranu mišića.

Aminokiseline iz apoteke

Moderna medicina pridaje veliku važnost lijekovima na bazi aminokiselina. Svi biohemijski sistemi organizma sastoje se od ovih jedinjenja, a to iziskuje potrebu za njihovom proizvodnjom (većinu aminokiselina možete kupiti u apoteci).

Glavna svrha aminokiselina je sinteza enzima, koji su prirodni akceleratori svih kemijskih reakcija u tijelu. Što se bolje i efikasnije odvijaju procesi sinteze proteina, osoba oslobađa više energije.

Procjenjuje se da djelovanje aminokiselina u tijelima sportista obezbjeđuje oko 10% njihove ukupne energije. Ako su mišići tokom treninga iscrpili svoje energetske rezerve, tada je za vraćanje fizičke performanse i napredak potrebno unositi značajnu količinu aminokiselina.
Neke od aminokiselina mogu uticati na proizvodnju hormona rasta, što ih čini korisnim za sportiste koji se bave sportovima snage. Ova činjenica je dokazana tokom eksperimenta: nakon uzimanja L-arginina i L-ornitina, ispitanici su iskusili kratkotrajno, ali prilično značajno prirodno povećanje nivoa hormona rasta.
Napisan je program snage za dvadeset dvoje učesnika eksperimenta koji je trajao pet sedmica. Jedna grupa je u ishranu dodala određenu količinu L-arginina, dok je druga grupa uzimala placebo (tvar sa slabom hemijskom i anaboličkom aktivnošću). Nakon završenog kursa treninga izmjereni su prirast snage i mišića kod svih vježbača. Rezultati su pokazali da su sportisti koji su uzimali aminokiseline imali značajno veći dobitak.

fenilalanin

Jedna od najvrednijih aminokiselina za organizam je fenilalanin. Ima važan uticaj na organizam. Jedna od njegovih funkcija je zaštita endorfina. Ove ćelije kontrolišu bol u telu, a prisustvo D- i L-fenilalanina pomaže u ublažavanju akutnog bola na duži rok. Ova aminokiselina se prirodno proizvodi u tijelu i hiljadu je puta snažnija od morfija. Uzimanje male količine fenilalanina ima dobar efekat ublažavanja bolova.

Glycine

Jednako vrijedna aminokiselina iz ljekarne je i glicin - aminokiselina koja nema optičke izomere, a koja je dio mnogih proteina i raznih bioloških spojeva. Preporučuje se za upotrebu kod oboljenja centralnog nervnog sistema, dugotrajnog stresa, nesanice, povećane razdražljivosti, teških fizičkih napora i ishemijskog moždanog udara. Preporučuje se konzumiranje 0,3 g dnevno tokom mjesec dana. Ako je potrebno, kurs se može ponoviti.

Djelovanje glicina

Popravlja vam se raspoloženje.
Agresivnost se smanjuje.
San je normalizovan.
Mentalni učinak se povećava.
Nervni sistem dobija dodatnu zaštitu od dejstva alkohola i drugih štetnih materija.

Glicin se može naći u bilo kojoj ljekarni, prosječna cijena je 50 rubalja. po paketu. Mnogi ljudi uzimaju glicin da stimulišu moždanu aktivnost; ova farmaceutska aminokiselina je veoma popularna među sportistima.

Metionin

Metionin je esencijalna aminokiselina koja je dio proteina; takođe:

snižava nivo holesterola u krvi
koristi se kao antidepresiv
poboljšava funkciju jetre

Metionin se u velikim količinama nalazi u mesu (govedina i piletina), kao iu svježem siru, jajima, pšenici, pirinču, ovsenim pahuljicama, bisernom ječmu, heljdi i tjestenini. Nema mnogo toga u bananama, soji i pasulju. Preporučuje se uzimanje po 0,5 g tri puta dnevno. Ova farmaceutska aminokiselina se obično prepisuje za bolesti jetre ili nedostatak proteina. Upotreba je kontraindikovana ako ste preosjetljivi na metionin. Cijena u ljekarnama - 100 rubalja. po pakovanju.

Glutamin

60% aminokiselina u mišićima je glutamin, on obavlja mnogo različitih funkcija u tijelu, pa ga uzimanje u obliku suplementa definitivno neće škoditi.

Glutamin je esencijalna aminokiselina koju možete kupiti u ljekarni, dio je proteina i neophodan je za pravilan rast mišića i održavanje imuniteta. Cijena glutamina je mnogo veća od glicina, ali je možda jeftinije kupiti ga u ljekarni nego u prodavnici sportske prehrane. Preporučuje se uzimanje glutamina po 5 g 2 puta dnevno.
Djelovanje glutamina

Je izvor energije.
To je antikatabolička zaštita.
Pomaže u jačanju imunološkog sistema.
Poboljšava kvalitet procesa restauracije.
Stimuliše rast mišića.

Među različitim aminokiselinama, samo 20 je uključeno u intracelularnu sintezu proteina ( proteinogene aminokiseline). Također, u ljudskom tijelu je pronađeno još oko 40 neproteinogenih aminokiselina. Sve proteinogene amino kiseline su α- aminokiseline i njihov primjer može biti prikazan dodatni načini klasifikacije.

Prema strukturi bočnog radikala

Istaknite

alifatski(alanin, valin, leucin, izoleucin, prolin, glicin),
aromatično(fenilalanin, tirozin, triptofan),
koji sadrže sumpor(cistein, metionin),
koji sadrži OH grupa(opet serin, treonin, tirozin),
koji sadrže dodatne COOH grupa(asparaginska i glutaminska kiselina),
dodatno NH 2 grupa(lizin, arginin, histidin, takođe glutamin, asparagin).

Obično su nazivi aminokiselina skraćeni na oznaku od 3 slova. Stručnjaci za molekularnu biologiju također koriste jednoslovne simbole za svaku aminokiselinu.

Struktura proteinogenih aminokiselina

Prema polaritetu bočnog radikala

Postoji nepolarni aminokiseline (aromatične, alifatske) i polar(nenabijeni, negativno i pozitivno nabijeni).

Prema kiselinsko-baznim svojstvima

Po svojim kiselinsko-baznim svojstvima dijele se na neutralan(većina), kiselo(asparaginska i glutaminska kiselina) i osnovni(lizin, arginin, histidin) aminokiseline.

Po nezamjenjivosti

Prema potrebi organizma izdvajaju se oni koji se u organizmu ne sintetiziraju i moraju se snabdjeti hranom - nezamjenjiv aminokiseline (leucin, izoleucin, valin, fenilalanin, triptofan, treonin, lizin, metionin). TO zamjenjiv uključuju one aminokiseline čiji ugljični kostur nastaje u metaboličkim reakcijama i sposoban je nekako dobiti amino grupu kako bi formirao odgovarajuću aminokiselinu. Dvije aminokiseline su uslovno nezamenljiv (arginin, histidin), tj. njihova sinteza se javlja u nedovoljnim količinama, posebno kod djece.

Proteini čine materijalnu osnovu hemijske aktivnosti ćelije. Funkcije proteina u prirodi su univerzalne. Ime proteini, najprihvaćeniji termin u ruskoj književnosti odgovara terminu proteini(iz grčkog proteios- prvi). Do danas su učinjeni veliki pomaci u uspostavljanju odnosa između strukture i funkcija proteina, mehanizma njihovog učešća u najvažnijim procesima života organizma, te u razumijevanju molekularne osnove patogeneze mnogih bolesti.

U zavisnosti od njihove molekularne težine, razlikuju se peptidi i proteini. Peptidi imaju nižu molekularnu težinu od proteina. Vjerojatnije je da peptidi imaju regulatornu funkciju (hormoni, inhibitori i aktivatori enzima, transporteri jona kroz membrane, antibiotici, toksini, itd.).

12.1. α -Amino kiseline

12.1.1. Klasifikacija

Peptidi i proteini su građeni od ostataka α-aminokiselina. Ukupan broj prirodnih aminokiselina prelazi 100, ali neke od njih ima samo u određenoj zajednici organizama; 20 najvažnijih α-aminokiselina stalno se nalazi u svim proteinima (Shema 12.1).

α-Aminokiseline su heterofunkcionalna jedinjenja čiji molekuli sadrže i amino grupu i karboksilnu grupu na istom atomu ugljenika.

Šema 12.1.Najvažnije α-amino kiseline*

* Skraćenice se koriste samo za pisanje aminokiselinskih ostataka u molekulima peptida i proteina. ** Esencijalne aminokiseline.

Nazivi α-aminokiselina mogu se konstruisati koristeći supstitutivnu nomenklaturu, ali se češće koriste njihovi trivijalni nazivi.

Trivijalni nazivi za α-amino kiseline obično se povezuju sa izvorima izolacije. Serin je dio fibroina svile (od lat. serieus- svilenkasta); Tirozin je prvi put izolovan iz sira (od grč. tyros- sir); glutamin - iz glutena žitarica (od njemačkog. Gluten- ljepilo); asparaginska kiselina - iz klica šparoga (od lat. šparoge- šparoge).

Mnoge α-amino kiseline se sintetiziraju u tijelu. Neke aminokiseline neophodne za sintezu proteina ne proizvode se u tijelu i moraju doći izvana. Ove aminokiseline se nazivaju nezamjenjiv(vidi dijagram 12.1).

Esencijalne α-amino kiseline uključuju:

valin izoleucin metionin triptofan

leucin lizin treonin fenilalanin

α-Aminokiseline se klasifikuju na nekoliko načina u zavisnosti od karakteristika koje služe kao osnova za njihovu podjelu u grupe.

Jedna od karakteristika klasifikacije je hemijska priroda radikala R. Na osnovu ove karakteristike, aminokiseline se dele na alifatične, aromatične i heterociklične (vidi dijagram 12.1).

Alifatičniα -amino kiseline. Ovo je najveća grupa. Unutar njega, aminokiseline su podijeljene korištenjem dodatnih klasifikacijskih karakteristika.

U zavisnosti od broja karboksilnih grupa i amino grupa u molekuli razlikuju se:

Neutralne aminokiseline - svaka po jedna NH grupa 2 i COOH;

Osnovne aminokiseline - dvije NH grupe 2 i jedna grupa

COOH;

Kisele aminokiseline - jedna NH 2 grupa i dvije COOH grupe.

Može se primijetiti da u grupi alifatskih neutralnih aminokiselina broj ugljikovih atoma u lancu ne prelazi šest. Istovremeno, u lancu nema aminokiselina sa četiri atoma ugljika, a aminokiseline sa pet i šest atoma ugljika imaju samo razgranatu strukturu (valin, leucin, izoleucin).

Alifatski radikal može sadržavati "dodatne" funkcionalne grupe:

Hidroksil - serin, treonin;

Karboksilne - asparaginske i glutaminske kiseline;

Tiol - cistein;

Amid - asparagin, glutamin.

Aromatičnoα -amino kiseline. U ovu grupu spadaju fenilalanin i tirozin, konstruisani na način da su benzenski prstenovi u njima odvojeni od zajedničkog fragmenta α-amino kiseline metilenskom grupom -CH 2-.

Heterociklični α -amino kiseline. Histidin i triptofan koji pripadaju ovoj grupi sadrže heterocikle - imidazol i indol. Struktura i svojstva ovih heterocikla su razmatrani u nastavku (vidjeti 13.3.1; 13.3.2). Opšti princip konstruisanja heterocikličkih aminokiselina je isti kao i aromatičnih.

Heterociklične i aromatične α-amino kiseline se mogu smatrati β-supstituisanim derivatima alanina.

Aminokiselina takođe spada u gerocikličnu prolin, u kojoj je sekundarna amino grupa uključena u pirolidin

U hemiji α-aminokiselina velika se pažnja poklanja strukturi i svojstvima “bočnih” radikala R, koji igraju važnu ulogu u formiranju strukture proteina i obavljanju njihovih bioloških funkcija. Od velikog značaja su karakteristike kao što su polaritet „bočnih“ radikala, prisustvo funkcionalnih grupa u radikalima i sposobnost ovih funkcionalnih grupa da ioniziraju.

Ovisno o bočnom radikalu, aminokiseline s nepolarni(hidrofobni) radikali i aminokiseline c polar(hidrofilni) radikali.

U prvu grupu spadaju aminokiseline sa alifatskim bočnim radikalima - alanin, valin, leucin, izoleucin, metionin - i aromatičnim bočnim radikalima - fenilalanin, triptofan.

U drugu grupu spadaju aminokiseline koje u svojim radikalima imaju polarne funkcionalne grupe koje su sposobne za jonizaciju (jonogene) ili nisu u stanju da pređu u jonsko stanje (nejonske) u tjelesnim uvjetima. Na primjer, u tirozinu je hidroksilna grupa jonska (fenolne prirode), u serinu je nejonska (alkoholne prirode).

Polarne aminokiseline sa jonskim grupama u radikalima pod određenim uslovima mogu biti u jonskom (anjonskom ili kationskom) stanju.

12.1.2. Stereoizomerizam

Glavni tip konstrukcije α-aminokiselina, odnosno veza istog atoma ugljika sa dvije različite funkcionalne grupe, radikalom i atomom vodika, sama po sebi predodređuje kiralnost α-ugljikovog atoma. Izuzetak je najjednostavnija aminokiselina glicin H 2 NCH 2 COOH, koji nema centar kiralnosti.

Konfiguracija α-amino kiselina određena je konfiguracijskim standardom - gliceraldehidom. Položaj amino grupe u formuli standardne Fischerove projekcije lijevo (slično OH grupi u l-gliceraldehidu) odgovara l-konfiguraciji, a desno - d-konfiguraciji kiralnog atoma ugljika. By R, U S-sistemu, α-ugljični atom u svim α-amino kiselinama l-serije ima S-konfiguraciju, a u d-seriji, R-konfiguraciju (izuzetak je cistein, vidi 7.1.2) .

Većina α-amino kiselina sadrži jedan asimetrični atom ugljika po molekuli i postoji kao dva optički aktivna enantiomera i jedan optički neaktivni racemat. Gotovo sve prirodne α-amino kiseline pripadaju l-seriji.

Aminokiseline izoleucin, treonin i 4-hidroksiprolin sadrže dva centra kiralnosti u molekulu.

Takve aminokiseline mogu postojati kao četiri stereoizomera, koji predstavljaju dva para enantiomera, od kojih svaki formira racemat. Za izgradnju životinjskih proteina koristi se samo jedan od enantiomera.

Stereoizomerizam izoleucina je sličan stereoizomerizmu treonina koji je prethodno razmatran (vidjeti 7.1.3). Od četiri stereoizomera, proteini sadrže l-izoleucin sa S konfiguracijom oba asimetrična atoma ugljika C-α i C-β. Imena drugog para enantiomera koji su dijastereomeri u odnosu na leucin koriste prefiks Zdravo-.

Cepanje racemata. Izvor α-aminokiselina l-serije su proteini, koji se u tu svrhu podvrgavaju hidrolitičkom cijepanju. Zbog velike potrebe za pojedinačnim enantiomerima (za sintezu proteina, lekovitih supstanci itd.) hemijski metode za razgradnju sintetičkih racemskih aminokiselina. Preferirano enzimski metoda varenja pomoću enzima. Trenutno se za odvajanje racemičnih smjesa koristi hromatografija na kiralnim sorbentima.

12.1.3. Kiselinsko-bazna svojstva

Amfoternost aminokiselina određena je kiselim (COOH) i baznim (NH). 2) funkcionalne grupe u njihovim molekulima. Aminokiseline formiraju soli i sa alkalijama i sa kiselinama.

U kristalnom stanju, α-amino kiseline postoje kao dipolarni joni H3N+ - CHR-COO- (obično korištena oznaka

Struktura aminokiseline u nejoniziranom obliku je samo radi praktičnosti).

U vodenom rastvoru aminokiseline postoje u obliku ravnotežne mešavine dipolarnih jona, katjonskih i anjonskih oblika.

Položaj ravnoteže zavisi od pH vrednosti medijuma. Za sve aminokiseline, kationski oblici prevladavaju u jako kiselim (pH 1-2) i anjonski oblici u jako alkalnim (pH > 11) sredinama.

Jonska struktura određuje niz specifičnih svojstava aminokiselina: visoku tačku topljenja (iznad 200°C), rastvorljivost u vodi i nerastvorljivost u nepolarnim organskim rastvaračima. Sposobnost većine aminokiselina da se dobro otapaju u vodi važan je faktor u osiguravanju njihovog biološkog funkcionisanja, s tim je povezana apsorpcija aminokiselina, njihov transport u tijelu itd.

Potpuno protonirana aminokiselina (kationski oblik), sa stanovišta Brønstedove teorije, je dvobazna kiselina,

Donacijom jednog protona takva dvobazna kiselina se pretvara u slabu jednobazičnu kiselinu - dipolarni ion s jednom kiselinskom grupom NH 3 + . Deprotonacija dipolarnog jona dovodi do proizvodnje anjonskog oblika aminokiseline - karboksilatnog jona, koji je Brønstedova baza. Vrijednosti karakteriziraju

Osnovna kiselinska svojstva karboksilne grupe aminokiselina obično se kreću od 1 do 3; vrijednosti pK a2 karakterizirajući kiselost amonijumske grupe - od 9 do 10 (tabela 12.1).

Tabela 12.1.Kiselinsko-bazna svojstva najvažnijih α-amino kiselina

Položaj ravnoteže, odnosno odnos različitih oblika aminokiseline, u vodenoj otopini pri određenim pH vrijednostima značajno ovisi o strukturi radikala, uglavnom o prisutnosti ionskih grupa u njemu, koje igraju ulogu dodatnih kiseli i bazični centri.

pH vrijednost pri kojoj je koncentracija dipolarnih jona maksimalna, a minimalne koncentracije kationskog i anjonskog oblika aminokiseline naziva seizoelektrična tačka (p/).

Neutralnoα -amino kiseline. Ove aminokiseline su važnepInešto niže od 7 (5,5-6,3) zbog veće sposobnosti jonizacije karboksilne grupe pod uticajem -/- efekta NH 2 grupe. Na primjer, alanin ima izoelektričnu tačku na pH 6,0.

Kiseloα -amino kiseline. Ove aminokiseline imaju dodatnu karboksilnu grupu u radikalu i nalaze se u potpuno protoniranom obliku u jako kiseloj sredini. Kisele aminokiseline su trobazne (prema Brøndstedu) sa tri značenjapK a,kao što se može vidjeti na primjeru asparaginske kiseline (p/ 3,0).

Za kisele aminokiseline (asparaginsku i glutaminsku), izoelektrična tačka je na pH mnogo nižem od 7 (vidi tabelu 12.1). U tijelu pri fiziološkim pH vrijednostima (na primjer, pH krvi 7,3-7,5), ove kiseline su u anionskom obliku, jer su obje karboksilne grupe ionizirane.

Basicα -amino kiseline. U slučaju baznih aminokiselina, izoelektrične tačke se nalaze u pH području iznad 7. U jako kiseloj sredini, ova jedinjenja su takođe trobazne kiseline, čije su faze jonizacije ilustrovane na primeru lizina (p/ 9.8) .

U tijelu se bazične aminokiseline nalaze u obliku kationa, odnosno obje amino grupe su protonirane.

Općenito, nema α-amino kiseline in vivonije na svojoj izoelektričnoj tački i ne pada u stanje koje odgovara najnižoj rastvorljivosti u vodi. Sve aminokiseline u tijelu su u jonskom obliku.

12.1.4. Analitički važne reakcije α -amino kiseline

α-Aminokiseline, kao heterofunkcionalna jedinjenja, ulaze u reakcije karakteristične i za karboksilnu i za amino grupu. Neka hemijska svojstva aminokiselina su posledica funkcionalnih grupa u radikalu. Ovaj dio govori o reakcijama koje su od praktične važnosti za identifikaciju i analizu aminokiselina.

Esterifikacija.Kada aminokiseline reaguju sa alkoholima u prisustvu kiselog katalizatora (na primjer, plinovitog hlorovodonika), dobijaju se estri u obliku hidrohlorida sa dobrim prinosom. Da bi se izolovali slobodni esteri, reakciona smeša se tretira gasovitim amonijakom.

Estri aminokiselina nemaju dipolarnu strukturu, pa se, za razliku od matičnih kiselina, rastvaraju u organskim rastvaračima i isparljivi su. Dakle, glicin je kristalna supstanca sa visokom tačkom topljenja (292°C), a njegov metil ester je tečnost sa tačkom ključanja od 130°C. Analiza estera aminokiselina može se provesti plinsko-tečnom hromatografijom.

Reakcija sa formaldehidom. Od praktičnog značaja je reakcija sa formaldehidom, koja je u osnovi kvantitativnog određivanja aminokiselina metodom formol titracija(Sørensenova metoda).

Amfoterna priroda aminokiselina ne dozvoljava direktnu titraciju alkalijama u analitičke svrhe. Interakcija aminokiselina sa formaldehidom proizvodi relativno stabilne amino alkohole (vidi 5.3) - N-hidroksimetil derivate, čija se slobodna karboksilna grupa zatim titrira alkalijom.

Kvalitativne reakcije. Karakteristika hemije aminokiselina i proteina je upotreba brojnih kvalitativnih (bojnih) reakcija, koje su prethodno činile osnovu hemijske analize. Danas, kada se istraživanja provode pomoću fizičko-hemijskih metoda, mnoge kvalitativne reakcije i dalje se koriste za detekciju α-amino kiselina, na primjer, u hromatografskoj analizi.

Chelation. Sa katjonima teških metala, α-aminokiseline kao bifunkcionalna jedinjenja formiraju unutarkompleksne soli, na primjer, sa svježe pripremljenim bakar(11) hidroksidom u blagim uvjetima, dobijaju se dobro kristalizirajući kelati

soli plavog bakra(11) (jedna od nespecifičnih metoda za detekciju α-amino kiselina).

Ninhidrinska reakcija. Opća kvalitativna reakcija α-amino kiselina je reakcija s ninhidrinom. Reakcioni proizvod ima plavo-ljubičastu boju, koja se koristi za vizuelnu detekciju aminokiselina na hromatogramima (na papiru, u tankom sloju), kao i za spektrofotometrijsko određivanje na analizatorima aminokiselina (proizvod apsorbuje svetlost u oblasti 550-570 nm).

Deaminacija. U laboratorijskim uslovima, ova reakcija se odvija djelovanjem dušične kiseline na α-amino kiseline (vidjeti 4.3). U tom slučaju nastaje odgovarajuća α-hidroksi kiselina i oslobađa se plin dušik, čija se zapremina koristi za određivanje količine aminokiseline koja je reagirala (Van-Slyke metoda).

Ksantoproteinska reakcija. Ova reakcija se koristi za otkrivanje aromatičnih i heterocikličkih aminokiselina - fenilalanin, tirozin, histidin, triptofan. Na primjer, kada koncentrirana dušična kiselina djeluje na tirozin, nastaje nitro derivat, obojen žuto. U alkalnoj sredini, boja postaje narandžasta zbog jonizacije fenolne hidroksilne grupe i povećanja doprinosa anjona konjugaciji.

Postoji i niz privatnih reakcija koje omogućavaju otkrivanje pojedinačnih aminokiselina.

Triptofan detektovan reakcijom sa p-(dimetilamino)benzaldehidom u sumpornoj kiselini pojavom crveno-ljubičaste boje (Ehrlichova reakcija). Ova reakcija se koristi za kvantitativnu analizu triptofana u produktima razgradnje proteina.

Cistein otkriven kroz nekoliko kvalitativnih reakcija na osnovu reaktivnosti merkapto grupe koju sadrži. Na primjer, kada se otopina proteina s olovnim acetatom (CH3COO)2Pb zagrije u alkalnom mediju, formira se crni talog olovnog sulfida PbS, što ukazuje na prisutnost cisteina u proteinima.

12.1.5. Biološki važne hemijske reakcije

U organizmu se pod uticajem različitih enzima odvija niz važnih hemijskih transformacija aminokiselina. Takve transformacije uključuju transaminaciju, dekarboksilaciju, eliminaciju, cijepanje aldola, oksidativnu deaminaciju i oksidaciju tiolnih grupa.

Transaminacija je glavni put za biosintezu α-amino kiselina iz α-oksokiselina. Donator amino grupe je amino kiselina prisutna u ćelijama u dovoljnoj količini ili višku, a njen akceptor je α-oksokiselina. U tom slučaju aminokiselina se pretvara u oksokiselinu, a oksokiselina u aminokiselinu s odgovarajućom strukturom radikala. Kao rezultat toga, transaminacija je reverzibilan proces zamjene amino i okso grupa. Primjer takve reakcije je proizvodnja l-glutaminske kiseline iz 2-oksoglutarne kiseline. Donorska aminokiselina može biti, na primjer, l-asparaginska kiselina.

α-Aminokiseline sadrže amino grupu koja povlači elektrone (tačnije, protoniranu amino grupu NH) na α-poziciji u odnosu na karboksilnu grupu 3 +), i stoga sposoban za dekarboksilaciju.

Eliminacijakarakterističan za aminokiseline kod kojih bočni radikal na β-položaju karboksilne grupe sadrži funkcionalnu grupu koja povlači elektrone, na primjer, hidroksil ili tiol. Njihova eliminacija dovodi do srednje reaktivnih α-enamino kiselina, koje se lako transformišu u tautomerne iminokiseline (analogija sa keto-enol tautomerizmom). Kao rezultat hidratacije na C=N vezi i naknadne eliminacije molekula amonijaka, α-imino kiseline se pretvaraju u α-okso kiseline.

Ova vrsta transformacije se zove eliminacija-hidratacija. Primjer je proizvodnja pirogrožđane kiseline iz serina.

Aldol cijepanje javlja se u slučaju α-aminokiselina, koje sadrže hidroksilnu grupu na β-položaju. Na primjer, serin se razgrađuje u glicin i formaldehid (potonji se ne oslobađa u slobodnom obliku, već se odmah vezuje za koenzim).

Oksidativna deaminacija može se izvesti uz učešće enzima i koenzima NAD+ ili NADP+ (vidi 14.3). α-Aminokiseline se mogu pretvoriti u α-oksokiseline ne samo transaminacijom, već i oksidativnom deaminacijom. Na primjer, α-oksoglutarna kiselina nastaje iz l-glutaminske kiseline. U prvoj fazi reakcije glutaminska kiselina se dehidrogenira (oksidira) u α-iminoglutarnu kiselinu

kiseline. U drugoj fazi dolazi do hidrolize, što rezultira α-oksoglutarnom kiselinom i amonijakom. Faza hidrolize se odvija bez učešća enzima.

Reakcija reduktivne aminacije α-okso kiselina odvija se u suprotnom smjeru. α-oksoglutarna kiselina, koja se uvijek nalazi u stanicama (kao produkt metabolizma ugljikohidrata), na taj se način pretvara u L-glutaminsku kiselinu.

Oksidacija tiolnih grupa leži u osnovi međukonverzije cisteina i cistinskih ostataka, osiguravajući niz redoks procesa u ćeliji. Cistein, kao i svi tioli (vidjeti 4.1.2), lako se oksidira u disulfid, cistin. Disulfidna veza u cistinu se lako reducira u cistein.

Zbog sposobnosti tiolne grupe da lako oksidira, cistein obavlja zaštitnu funkciju kada je tijelo izloženo tvarima visokog oksidativnog kapaciteta. Osim toga, to je bio prvi lijek koji je pokazao djelovanje protiv zračenja. Cistein se u farmaceutskoj praksi koristi kao stabilizator za lijekove.

Konverzija cisteina u cistin rezultira stvaranjem disulfidnih veza, kao što je smanjeni glutation

(vidi 12.2.3).

12.2. Primarna struktura peptida i proteina

Konvencionalno se vjeruje da peptidi sadrže do 100 aminokiselinskih ostataka u molekulu (što odgovara molekulskoj težini do 10 hiljada), a proteini sadrže više od 100 aminokiselinskih ostataka (molekularna težina od 10 hiljada do nekoliko miliona) .

Zauzvrat, u grupi peptida uobičajeno je razlikovati oligopeptidi(peptidi male molekularne težine) koji ne sadrže više od 10 aminokiselinskih ostataka u lancu, i polipeptidi,čiji lanac uključuje do 100 aminokiselinskih ostataka. Makromolekule s brojem aminokiselinskih ostataka koji se približava ili malo prelazi 100 ne prave razliku između polipeptida i proteina; ovi termini se često koriste kao sinonimi.

Molekul peptida i proteina se formalno može predstaviti kao proizvod polikondenzacije α-amino kiselina, koja nastaje formiranjem peptidne (amidne) veze između monomernih jedinica (Shema 12.2).

Dizajn poliamidnog lanca je isti za čitav niz peptida i proteina. Ovaj lanac ima nerazgranatu strukturu i sastoji se od naizmjeničnih peptidnih (amidnih) grupa -CO-NH- i fragmenata -CH(R)-.

Jedan kraj lanca sadrži aminokiselinu sa slobodnom NH grupom 2, se zove N-terminus, drugi se zove C-terminus,

Šema 12.2.Princip izgradnje peptidnog lanca

koji sadrži aminokiselinu sa slobodnom COOH grupom. Peptidni i proteinski lanci su napisani sa N-kraja.

12.2.1. Struktura peptidne grupe

U peptidnoj (amidnoj) grupi -CO-NH- atom ugljika je u stanju sp2 hibridizacije. Usamljeni par elektrona atoma dušika ulazi u konjugaciju sa π-elektronima dvostruke veze C=O. Sa stanovišta elektronske strukture, peptidna grupa je trocentrični p,π-konjugovani sistem (videti 2.3.1), u kome je elektronska gustina pomerena ka elektronegativnijem atomu kiseonika. C, O i N atomi koji formiraju konjugirani sistem nalaze se u istoj ravni. Distribucija elektronske gustine u amidnoj grupi može se predstaviti korišćenjem graničnih struktura (I) i (II) ili pomeranja elektronske gustine kao rezultat +M- i -M-efekta NH i C=O grupa, respektivno (III).

Kao rezultat konjugacije, dolazi do određenog poravnanja dužina veza. Dvostruka veza C=O se produžava na 0,124 nm u poređenju sa uobičajenom dužinom od 0,121 nm, a C-N veza postaje kraća - 0,132 nm u poređenju sa 0,147 nm u uobičajenom slučaju (slika 12.1). Planarni konjugovani sistem u peptidnoj grupi uzrokuje poteškoće u rotaciji oko C-N veze (barijera rotacije je 63-84 kJ/mol). Dakle, elektronska struktura određuje prilično krut stan struktura peptidne grupe.

Kao što se može videti sa sl. 12.1, atomi α-ugljika aminokiselinskih ostataka nalaze se u ravnini peptidne grupe na suprotnim stranama C-N veze, tj. u povoljnijem trans položaju: bočni radikali R aminokiselinskih ostataka u ovom slučaju će biti najudaljenije jedna od druge u svemiru.

Polipeptidni lanac ima iznenađujuće ujednačenu strukturu i može se predstaviti kao niz jedan drugog koji se nalazi pod uglom.

Rice. 12.1.Planarni raspored peptidne grupe -CO-NH- i α-ugljikovih atoma aminokiselinskih ostataka

jedna na drugu ravni peptidnih grupa koje su međusobno povezane preko α-ugljičnih atoma Cα-N i Cα-Csp vezama 2 (Sl. 12.2). Rotacija oko ovih pojedinačnih veza je vrlo ograničena zbog poteškoća u prostornom smještaju bočnih radikala aminokiselinskih ostataka. Dakle, elektronska i prostorna struktura peptidne grupe u velikoj mjeri određuje strukturu polipeptidnog lanca u cjelini.

Rice. 12.2.Relativni položaj ravni peptidnih grupa u polipeptidnom lancu

12.2.2. Sastav i sekvenca aminokiselina

Sa ujednačeno izgrađenim poliamidnim lancem, specifičnost peptida i proteina određena je dvije najvažnije karakteristike - sastavom aminokiselina i sekvencom aminokiselina.

Sastav aminokiselina peptida i proteina je priroda i kvantitativni odnos njihovih α-amino kiselina.

Sastav aminokiselina određuje se analizom hidrolizata peptida i proteina, uglavnom hromatografskim metodama. Trenutno se takva analiza provodi pomoću analizatora aminokiselina.

Amidne veze su sposobne za hidrolizu i u kiselim i u alkalnim sredinama (vidjeti 8.3.3). Peptidi i proteini se hidroliziraju kako bi formirali ili kraće lance - to je tzv djelomična hidroliza, ili mješavine aminokiselina (u jonskom obliku) - potpuna hidroliza. Hidroliza se obično izvodi u kiseloj sredini, jer su mnoge aminokiseline nestabilne u uslovima alkalne hidrolize. Treba napomenuti da su amidne grupe asparagina i glutamina također podložne hidrolizi.

Primarna struktura peptida i proteina je aminokiselinska sekvenca, odnosno red alternacije α-aminokiselinskih ostataka.

Primarna struktura je određena uzastopnim uklanjanjem aminokiselina sa oba kraja lanca i njihovom identifikacijom.

12.2.3. Struktura i nomenklatura peptida

Imena peptida se konstruišu uzastopnim navođenjem aminokiselinskih ostataka, počevši od N-kraja, uz dodatak sufiksa-il, osim posljednje C-terminalne aminokiseline, za koju je zadržan njen puni naziv. Drugim riječima, imena

aminokiseline koje su ušle u formiranje peptidne veze zbog "njihove" COOH grupe završavaju se imenom peptida sa -il: alanil, valil itd. (za ostatke asparaginske i glutaminske kiseline koriste se nazivi “aspartil” i “glutamil”). Nazivi i simboli aminokiselina ukazuju na njihovu pripadnost l -red, osim ako nije drugačije naznačeno ( d ili dl).

Ponekad u skraćenom zapisu simboli H (kao dio amino grupe) i OH (kao dio karboksilne grupe) označavaju nesupstituciju funkcionalnih grupa terminalnih aminokiselina. Ova metoda je pogodna za prikazivanje funkcionalnih derivata peptida; na primjer, amid gornjeg peptida na C-terminalnoj aminokiselini je napisan H-Asn-Gly-Phe-NH2.

Peptidi se nalaze u svim organizmima. Za razliku od proteina, oni imaju heterogeniji sastav aminokiselina, posebno često uključuju aminokiseline d -red. Strukturno su također raznovrsniji: sadrže cikličke fragmente, razgranate lance itd.

Jedan od najčešćih predstavnika tripeptida je glutation- nalazi se u tijelu svih životinja, biljaka i bakterija.

Cistein u sastavu glutationa omogućava da glutation postoji iu redukovanom i u oksidiranom obliku.

Glutation je uključen u brojne redoks procese. Funkcionira kao proteinski protektor, tj. supstanca koja štiti proteine sa slobodnim SH tiolnim grupama od oksidacije sa stvaranjem disulfidnih veza -S-S-. Ovo se odnosi na one proteine za koje je takav proces nepoželjan. U tim slučajevima glutation preuzima djelovanje oksidacijskog sredstva i tako „štiti“ protein. Tokom oksidacije glutationa dolazi do intermolekularnog umrežavanja dva tripeptidna fragmenta zbog disulfidne veze. Proces je reverzibilan.

12.3. Sekundarna struktura polipeptida i proteina

Polipeptide i proteine visoke molekularne težine, uz primarnu strukturu, karakterišu i viši nivoi organizacije, koji se nazivaju sekundarno, tercijarno I kvartarni strukture.

Sekundarna struktura je opisana prostornom orijentacijom glavnog polipeptidnog lanca, a tercijarna struktura trodimenzionalnom arhitekturom cijelog proteinskog molekula. I sekundarna i tercijarna struktura povezane su s uređenim rasporedom makromolekularnog lanca u prostoru. Tercijarna i kvaternarna struktura proteina raspravlja se u kursu biohemije.

Proračunom je pokazano da je jedna od najpovoljnijih konformacija za polipeptidni lanac raspored u prostoru u obliku desne spirale, tzv. α-heliks(Sl. 12.3, a).

Prostorni raspored α-heličnog polipeptidnog lanca može se zamisliti zamišljanjem da se obavija oko određenog

Rice. 12.3.α-helikalna konformacija polipeptidnog lanca

cilindar (vidi sliku 12.3, b). U prosjeku ima 3,6 aminokiselinskih ostataka po okretu spirale, korak spirale je 0,54 nm, a prečnik je 0,5 nm. Ravnine dvije susjedne peptidne grupe nalaze se pod kutom od 108°, a bočni radikali aminokiselina nalaze se na vanjskoj strani zavojnice, odnosno usmjereni su kao sa površine cilindra.

Glavnu ulogu u obezbeđivanju takve konformacije lanca imaju vodonične veze, koje u α-helixu nastaju između karbonilnog atoma kiseonika svakog prvog i atoma vodika NH grupe svakog petog aminokiselinskog ostatka.

Vodikove veze su usmjerene gotovo paralelno sa osom α-heliksa. Oni drže lanac uvijenim.

Tipično, proteinski lanci nisu potpuno spiralni, već samo djelomično. Proteini kao što su mioglobin i hemoglobin sadrže prilično duge α-helične regije, kao što je lanac mioglobina

75% spiralizirano. U mnogim drugim proteinima, udio spiralnih regija u lancu može biti mali.

Druga vrsta sekundarne strukture polipeptida i proteina je β-struktura, takođe pozvan presavijeni list, ili presavijeni sloj. Izduženi polipeptidni lanci su raspoređeni u presavijene listove, povezani mnogim vodoničnim vezama između peptidnih grupa ovih lanaca (slika 12.4). Mnogi proteini sadrže i α-helikalne i β-liste strukture.

Rice. 12.4.Sekundarna struktura polipeptidnog lanca u obliku presavijenog lista (β-struktura)

Aminokiseline su heterofunkcionalna jedinjenja koja nužno sadrže dvije funkcionalne grupe: amino grupu - NH 2 i karboksilnu grupu - COOH, povezanu sa ugljikovodičnim radikalom.Opća formula najjednostavnijih aminokiselina može se napisati na sljedeći način:

Budući da aminokiseline sadrže dvije različite funkcionalne grupe koje utječu jedna na drugu, karakteristične reakcije se razlikuju od reakcija karboksilnih kiselina i amina.

Osobine aminokiselina

Amino grupa - NH 2 određuje osnovna svojstva aminokiselina, budući da je sposobna da veže katjon vodika na sebe putem donatorsko-akceptorskog mehanizma zbog prisustva slobodnog para elektrona na atomu dušika.

-COOH grupa (karboksilna grupa) određuje kisela svojstva ovih jedinjenja. Stoga su aminokiseline amfoterna organska jedinjenja. Reaguju sa alkalijama kao kiseline:

Sa jakim kiselinama - poput baza - aminima:

Osim toga, amino grupa u aminokiselini stupa u interakciju sa svojom karboksilnom grupom, formirajući unutrašnju sol:

Jonizacija molekula aminokiselina ovisi o kiseloj ili alkalnoj prirodi okoliša:

Budući da se aminokiseline u vodenim otopinama ponašaju kao tipična amfoterna jedinjenja, u živim organizmima igraju ulogu puferskih tvari koje održavaju određenu koncentraciju vodikovih iona.

Aminokiseline su bezbojne kristalne supstance koje se tope i raspadaju na temperaturama iznad 200 °C. Rastvorljivi su u vodi i nerastvorljivi u eteru. U zavisnosti od R-radikala, mogu biti slatke, gorke ili bezukusne.

Aminokiseline se dijele na prirodne (koje se nalaze u živim organizmima) i sintetičke. Među prirodnim aminokiselinama (oko 150) izdvajaju se proteinogene aminokiseline (oko 20), koje su dio proteina. Oni su L-oblika. Otprilike polovina ovih aminokiselina je nezamjenjiv, jer se ne sintetiziraju u ljudskom tijelu. Esencijalne kiseline su valin, leucin, izoleucin, fenilalanin, lizin, treonin, cistein, metionin, histidin, triptofan. Ove supstance ulaze u ljudski organizam sa hranom. Ako je njihova količina u hrani nedovoljna, narušava se normalan razvoj i funkcionisanje ljudskog organizma. Kod određenih bolesti tijelo nije u stanju sintetizirati neke druge aminokiseline. Dakle, kod fenilketonurije, tirozin se ne sintetizira. Najvažnije svojstvo aminokiselina je sposobnost ulaska u molekularnu kondenzaciju sa oslobađanjem vode i stvaranjem amidne grupe -NH-CO-, na primjer:

Visokomolekularna jedinjenja dobijena kao rezultat ove reakcije sadrže veliki broj amidnih fragmenata i stoga se nazivaju poliamidi.

Oni, pored sintetičkih najlonskih vlakana spomenutih gore, uključuju, na primjer, enant, nastao tokom polikondenzacije aminoenantne kiseline. Aminokiseline sa amino i karboksilnim grupama na krajevima molekula pogodne su za proizvodnju sintetičkih vlakana.

Poliamidi alfa aminokiselina nazivaju se peptidi. U zavisnosti od broja aminokiselinskih ostataka razlikuju se dipeptidi, tripeptidi, polipeptidi. U takvim jedinjenjima, -NH-CO- grupe se nazivaju peptidne grupe.