Какво представляват аминокиселините и какви са техните полезни свойства? Аминокиселини в бодибилдинга Химични имена на аминокиселини

Аминокиселините са основният строителен материал на всеки жив организъм. По своята същност те са първичните азотни вещества на растенията, които се синтезират от почвата. Структурата на аминокиселините зависи от техния състав.

Аминокиселинна структура

Всяка от неговите молекули има карбоксилни и аминогрупи, които са свързани с радикал. Ако една аминокиселина съдържа 1 карбоксилна и 1 аминогрупа, нейната структура може да бъде обозначена с формулата, представена по-долу.

Аминокиселините, които имат 1 киселинна и 1 алкална група, се наричат ​​моноаминомонокарбоксилни киселини. В организмите се синтезират и 2 карбоксилни групи или 2 аминогрупи и чиито функции се определят. Аминокиселините, съдържащи 2 карбоксилни и 1 аминова група, се наричат ​​моноаминодикарбоксилни, а тези, съдържащи 2 амино и 1 карбоксилна, се наричат ​​диаминомонокарбоксилни.

Те също се различават по структурата на органичния радикал R. Всеки от тях има свое име и структура. Оттук и различните функции на аминокиселините. Именно наличието на киселинни и алкални групи осигурява неговата висока реактивност. Тези групи свързват аминокиселини и образуват полимер - протеин. Протеините се наричат ​​още полипептиди поради тяхната структура.

Аминокиселините като строителни материали

Една протеинова молекула е верига от десетки или стотици аминокиселини. Протеините се различават по състав, количество и ред на аминокиселините, тъй като броят на комбинациите от 20 компонента е почти безкраен. Някои от тях имат целия състав на незаменимите аминокиселини, други се справят без една или повече. Индивидуалните аминокиселини, чиято структура е подобна на функциите на протеините на човешкото тяло, не се използват като хранителни продукти, тъй като са слабо разтворими и не се разграждат от стомашно-чревния тракт. Те включват протеините на ноктите, косата, козината или перата.

Функциите на аминокиселините са трудни за надценяване. Тези вещества са основната храна в диетата на човека. Каква функция изпълняват аминокиселините? Те увеличават растежа на мускулната маса, спомагат за укрепването на ставите и връзките, възстановяват увредените телесни тъкани и участват във всички процеси, протичащи в човешкото тяло.

Есенциални аминокиселини

Само от добавки или хранителни продукти можете да получите Функциите в процеса на формиране на здрави стави, силни мускули, красива коса са много важни. Тези аминокиселини включват:

• фенилаланин;
• лизин;
• треонин;
• метионин;
• валин;
• левцин;
• триптофан;
• хистидин;
• изолевцин.

Функции на есенциалните аминокиселини

Тези тухли изпълняват основни функции във функционирането на всяка клетка от човешкото тяло. Те са невидими, докато постъпват в организма в достатъчни количества, но дефицитът им значително нарушава функционирането на целия организъм.

1. Валинът обновява мускулите и служи като отличен източник на енергия.
2. Хистидинът подобрява състава на кръвта, подпомага възстановяването и растежа на мускулите и подобрява функцията на ставите.
3. Изолевцинът подпомага производството на хемоглобин. Контролира количеството захар в кръвта, повишава енергията и издръжливостта на човека.
4. Левцинът укрепва имунната система, следи нивото на захарта и левкоцитите в кръвта. Ако нивото на левкоцитите е твърде високо: понижава ги и активира резервите на тялото за премахване на възпалението.
5. Лизинът помага за усвояването на калций, който изгражда и укрепва костите. Подпомага производството на колаген, подобрява структурата на косъма. За мъжете това е отличен анаболен стероид, тъй като изгражда мускули и увеличава мъжката сила.
6. Метионинът нормализира работата на храносмилателната система и черния дроб. Участва в разграждането на мазнините, премахва токсикозата при бременни жени, има благоприятен ефект върху косата.
7. Треонинът подобрява работата на стомашно-чревния тракт. Повишава имунитета, участва в създаването на еластин и колаген. Треонинът предотвратява отлагането на мазнини в черния дроб.
8. Триптофанът е отговорен за човешките емоции. Произвежда серотонин - хормона на щастието, като по този начин нормализира съня и повишава настроението. Укротява апетита, действа благоприятно на сърдечния мускул и артериите.
9. Фенилаланинът служи като предавател на сигнали от нервните клетки към мозъка на главата. Подобрява настроението, потиска нездравословния апетит, подобрява паметта, повишава чувствителността, намалява болката.

Дефицитът на незаменими аминокиселини води до забавяне на растежа, метаболитни нарушения и намалена мускулна маса.

Несъществени аминокиселини

Това са аминокиселини, чиято структура и функции се произвеждат в тялото:

• аргинин;
• аланин;
• аспарагин;
• глицин;
• пролин;
• таурин;
• тирозин;
• глутамат;
• серин;
• глутамин;
• орнитин;
• цистеин;
• карнитин

Функции на незаменимите аминокиселини

1. Цистеинът елиминира токсичните вещества, участва в изграждането на кожата и мускулната тъкан и е естествен антиоксидант.
2. Тирозинът намалява физическата умора, ускорява метаболизма, премахва стреса и депресията.
3. Аланинът служи за мускулен растеж и е източник на енергия.
4. повишава метаболизма и намалява образуването на амоняк по време на тежко физическо натоварване.
5. Цистинът премахва болката при нараняване на връзките и ставите.
6. отговорен за мозъчната дейност, при продължителна физическа активност се превръща в глюкоза, произвеждаща енергия.
7. Глутаминът възстановява мускулите, подобрява имунитета, ускорява метаболизма, подобрява мозъчната функция и създава хормон на растежа.
8. Глицинът е необходим за мускулната функция, разграждането на мазнините, стабилизирането на кръвното налягане и кръвната захар.
9. Карнитинът премества мастните киселини в клетките, където те се разграждат, за да освободят енергия, което води до изгаряне на излишните мазнини и генериране на енергия.
10. Орнитинът произвежда растежен хормон, участва в процеса на образуване на урина, разгражда мастните киселини и помага за производството на инсулин.
11. Пролинът осигурява производството на колаген, необходим е за връзките и ставите.
12. Серинът подобрява имунитета и произвежда енергия, необходим е за бързия метаболизъм на мастните киселини и мускулния растеж.
13. Тауринът разгражда мазнините, повишава съпротивителните сили на организма и синтезира жлъчни соли.

Протеин и неговите свойства

Протеините или протеините са високомолекулни съединения, съдържащи азот. Понятието „протеин“, обозначено за първи път от Берцелиус през 1838 г., идва от гръцката дума и означава „първичен“, което отразява водещата роля на протеините в природата. Разнообразието от протеини прави възможно съществуването на огромен брой живи същества: от бактерии до човешкото тяло. Те са значително повече от другите макромолекули, тъй като протеините са в основата на живата клетка. Те съставляват приблизително 20% от масата на човешкото тяло, повече от 50% от сухата маса на клетката. Този брой разнообразни протеини се обяснява със свойствата на двадесет различни аминокиселини, които взаимодействат помежду си и създават полимерни молекули.

Изключително свойство на протеините е способността самостоятелно да създават определена пространствена структура, характерна за конкретен протеин. Протеините са биополимери с пептидни връзки. Химичният състав на протеините се характеризира с постоянно средно съдържание на азот от приблизително 16%.

Животът, както и растежът и развитието на тялото са невъзможни без функцията на протеиновите аминокиселини да изграждат нови клетки. Протеините не могат да бъдат заменени с други елементи, тяхната роля в човешкото тяло е изключително важна.

Функции на протеините

Нуждата от протеини се крие в следните функции:

• необходим е за растежа и развитието, тъй като е основният строителен материал за създаването на нови клетки;
• контролира метаболизма, по време на който се освобождава енергия. След приемане на храна скоростта на метаболизма се увеличава, например, ако храната се състои от въглехидрати, метаболизмът се ускорява с 4%, ако се състои от протеини - с 30%;
• регулират в организма поради своята хидрофилност – способността да привлича вода;
• укрепване на имунната система чрез синтезиране на антитела, които предпазват от инфекция и премахват заплахата от заболяване.

Продукти - източници на протеини

Човешките мускули и скелет се състоят от живи тъкани, които не само функционират, но и се обновяват през целия живот. Възстановяват се от повреди и запазват здравината и издръжливостта си. За да направят това, те се нуждаят от много специфични хранителни вещества. Храната осигурява на тялото необходимата енергия за всички процеси, включително мускулната функция, растежа и възстановяването на тъканите. А протеинът в тялото се използва и като източник на енергия, и като строителен материал.

Ето защо е много важно да се спазва ежедневната му употреба в храната. Богати на протеини храни: пилешко, пуешко, постна шунка, свинско, телешко, риба, скариди, боб, леща, бекон, яйца, ядки. Всички тези продукти осигуряват на тялото протеини и осигуряват необходимата за живота енергия.

За да постигне добри резултати в бодибилдинга, спортистът трябва да има компетентен подход към храненето и физическата активност. Повечето съвременни спортисти предпочитат спортното хранене, по-специално приемането на аминокиселини. За да изберете правилните аминокиселинни добавки, трябва да знаете за какво са предназначени и как да ги използвате.

Има три вида аминокиселини: незаменими, условно незаменими и незаменими. Есенциалните аминокиселини не се произвеждат от тялото самостоятелно, така че спортистът трябва да ги добави към диетата си.

Аминокарбоксилните киселини са един от елементите на протеина. Тяхното присъствие е от голямо значение за нормалното функциониране на организма, тъй като те са необходими за производството на определени хормони, ензими и антитела.

Аминокиселината е основният елемент в изграждането на всички протеини в животинските и растителни организми.

Значението на аминокиселините в бодибилдинга

Тъй като аминокиселините участват във всички процеси в тялото, свързани с физическата активност (възстановяване и активиране на растежа на мускулната тъкан, потискане на катаболните процеси), е трудно да се надценява тяхното значение за съвременните спортисти. Факт е, че дори умерената физическа активност води до значителна консумация на свободни аминокиселини (до 80%). А навременното попълване на дефицита помага за изграждане на мускулна маса и повишаване на ефективността на тренировките.
BCAA (аминокарбоксилни киселини с разклонена верига - валин, изолевцин и левцин) са от особено значение за бодибилдърите, тъй като почти 35% от всички мускули се състоят от тях. В допълнение, BCAA имат мощни антикатаболни свойства и други полезни функции, поради което много производители на спортно хранене правят хранителни добавки на тяхна основа.

BCAA са три незаменими аминокиселини: левцин, изолевцин и валин, изходен материал за изграждането и регенерацията на телесните клетки.

Видове аминокиселини

Аминокиселинните комплекси се различават по състав, аминокиселинно съотношение и степен на хидролиза. Аминокиселините в свободна форма, обикновено изолирани, вече споменахме, са глутамин, аргинин, глицин и др., но се срещат и комплекси. Хидролизатите са разградени протеини, които съдържат къси аминокиселинни вериги, които могат бързо да се абсорбират. Ди- и трипептидните форми по същество също са хидролизати, само че веригите от аминокиселини са по-къси и се състоят съответно от 2 и 3 аминокиселини и се абсорбират много бързо. BCAA е комплекс от три аминокиселини - левцин, изолевцин и валин, които са най-търсени в мускулите и се усвояват много бързо.

Аминокиселините се предлагат под формата на прах, таблетки, разтвори, капсули, но всички тези форми са еквивалентни по ефективност. Има и инжекционни форми на аминокиселини, които се прилагат венозно. Не се препоръчва използването на аминокиселини чрез инжектиране, тъй като това няма предимства пред пероралното приложение, но има висок риск от усложнения и нежелани реакции.

Една от най-разпространените форми на освобождаване на аминокиселини са таблетките и капсулите.

Класификация на аминокиселините

Съществува следната класификация на аминокарбоксилните киселини:

1. Сменяем. Тези аминокиселинни съединения могат да се синтезират независимо, особено след прием на ензими, минерали и витамини. Неесенциалните аминокиселини включват: глутамин, аргинин, таурин, аспарагин, глицин, карнитин и други.
2. Частично заменими (или условно незаменими). Синтезирани в тялото в ограничени количества, те включват тирозин, аланин, хистидин и цистеин.
3. Незаменима. Те не се произвеждат от организма и идват само от хранителни и спортни добавки, поради което често се наблюдава техен дефицит.

Човек получава този тип киселини (EAA) само от храната. Недостигът им в организма води до влошаване на здравето, метаболитни нарушения и намаляване на имунитета.

В същото време нуждата от ЕАА може да бъде задоволена само с помощта на обилно и балансирано хранене, което е практически невъзможно.
Ето защо много бодибилдъри избират да си набавят незаменими аминокиселини чрез редовни добавки. За стимулиране на протеиновия синтез и растежа на мускулите се препоръчва да се приемат такива лекарства както преди, така и след тренировка.

Валин, метионин, триптофан са част от лекарствата, които съдържат незаменими аминокиселини.

Списък на незаменимите аминокиселини

Той включва няколко EAA:

1. Валин. Участва в образуването на гликоген и стимулира производството на енергия по време на нискокалорична диета.
2. Изолевцин. Разгражда холестерола и е необходим за образуването на хемоглобин и гликоген, както и за метаболизма на въглехидратите.
3. левцин. Намалява нивата на кръвната захар при диабет, зарежда организма с енергия, участва в метаболизма на въглехидратите и активира разграждането на холестерола.
4. Лизин. Когато се метаболизира в комбинация с метионин и витамин С, образува карнитин, който подобрява устойчивостта на организма към стрес и умора. Освен това стимулира умствената дейност, поддържа високата работоспособност на имунната система, има положителен ефект върху усвояването на калция и възстановяването на съединителната и костната тъкан.
5. Метионин. Той е мощен антиоксидант, активира процеса на регенерация на бъбречната и чернодробната тъкан, има липотропен ефект, участва в образуването на креатин, цистеин, адреналин и холин.
6. Треонин. Необходим за образуването на еластин и колаген, растежа на тъканите, биосинтеза на изолевцин и активиране на имунната система. Насърчава процеса на обмен на енергия в мускулните клетки.
7. Триптофан. Един вид антидепресант. В комбинация с витамин B6 и биотин спомага за нормализиране на съня. Той също така участва в образуването на серотонин и никотинова киселина и стимулира повишаване на нивото на хормона на растежа в кръвта.
8. Фенилаланин (стимулатор на ЦНС). Необходим за производството на колаген и невротрансмитери, участва в образуването на трийодтиронин, тироксин, допамин, норепинефрин, адреналин, меланин, инсулин. Има благоприятен ефект върху функционирането на кръвоносната система, помага за намаляване на апетита и подобряване на настроението, вниманието, паметта и работоспособността.

Тъй като основните амини не могат да бъдат синтезирани в тялото, всички те са необходими на тялото. Най-важни за спортистите обаче са амините с разклонена верига, известни още като BCAA. Тази група включва три вещества: изолевцин, валин, левцин.

Името на тези вещества е свързано с тяхната молекулярна структура, която съдържа допълнителна въглехидратна верига. Това са уникални амини, защото се метаболизират в мускулната тъкан, докато други аминокиселинни съединения се обработват в черния дроб. Сега е съвсем ясно защо BCAA често се наричат ​​мускулни амини.
Сред амините от групата на BCAA, левцинът има най-големи анаболни свойства. Днес BCAA могат да бъдат закупени като отделна добавка, а тези вещества са включени и в голям брой други добавки, например масови гейнери, предтренировъчни комплекси и др.

BCAA

BCAA имат широк спектър от положителни ефекти, които сега ще обсъдим.

Използването на тези аминокиселини стимулира образуването на нова мускулна тъкан, ускорява възстановяването и забавя процеса на разрушаване на съществуващата мускулна тъкан, нормализира процесите на метаболизма на мазнините, ускорява изгарянето на мазнини и подобрява метаболизма.

• Антикатаболен ефект

Амините от групата BCAA могат ефективно да предпазят мускулите от разрушаване. Това свойство на веществата се използва активно от културистите по време на рязане, когато трябва да са на програма с ниско съдържание на въглехидрати.

По време на тренировка запасите от гликоген в тялото се изразходват доста бързо и протеиновите съединения, които изграждат мускулната тъкан, започват да се използват за получаване на енергия.
Тъй като по време на сушенето количеството въглехидрати е ограничено, енергийните запаси в тялото са малки. Това може да доведе до сериозна загуба на тегло. Отбелязваме обаче, че колкото по-малко е мастната маса в тялото ви, толкова по-голяма е вероятността да загубите мускулна тъкан. Ако използвате BCAA преди кардио сесия, това може да се избегне.

• Повишава ефективността на обучението

Много начинаещи спортисти се интересуват дали BCAA може да повиши ефективността на тренировките. За да отговорите на този въпрос, ето резултатите от едно проучване. Участниците в експеримента бяха разделени на две групи. Представители на първия приемат плацебо, а вторият използва BCAA. Тренировъчният процес беше еднакъв във всяка група.
В резултат на това учените заявиха, че при консумация на амини се намалява скоростта на секреция на кортизол и специален ензим, който може да разруши мускулната тъкан, креатинкиназа. В същото време се регистрира повишаване на концентрацията на мъжкия хормон. Трябва също да се каже, че субектите с голяма мастна маса са консумирали амини в по-големи количества, за да се прояви анаболният ефект на добавката.

• Стимулиране на производството на анаболни хормонални вещества

Групата на анаболните хормони включва соматотропин, инсулин и тестостерон. Всички те са в състояние да устоят на разрушителните ефекти на кортизола върху тялото. Многобройни проучвания показват, че BCAA могат да ускорят производството на всички тези вещества.
Този факт обяснява и силните антикатаболни свойства на амините от групата BCAA. Например, левцинът има способността да засилва работата на инсулина, което води до ускорено производство на протеинови съединения в мускулната тъкан. Има и резултати от изследвания, които показват положителните ефекти на левцина по отношение на процесите на намаляване на мастната тъкан. Също така отбелязваме, че ефективността на добавките с амини от групата BCAA може да бъде подобрена с помощта на витамин B1.

Глутамин

Глутаминът е условно незаменима аминокиселина, която е част от протеина и е необходима за ефективния растеж на мускулите и поддържането на имунната система. Глутаминът е много разпространен в природата и е условно незаменима аминокиселина за хората. Глутаминът циркулира в доста големи количества в кръвта и се натрупва в мускулите. Глутаминът е най-изобилната аминокиселина в тялото, а мускулите се състоят от 60% от него, което още веднъж подчертава значението му в бодибилдинга.

Глутаминът е необходим за ефективен и продуктивен растеж на мускулната тъкан. Тази аминокиселина се намира в изобилие в мускулните клетки и циркулира в кръвта.

Ефекти на глутамин

• Участва в синтеза на мускулни протеини.
• Той е източник на енергия, заедно с глюкозата.
• Има антикатаболен ефект (потиска секрецията на кортизол).
• Предизвиква повишаване на нивото на хормона на растежа (при консумация на 5 g дневно нивото на GH се повишава 4 пъти).
• Укрепва имунната система.
• Ускорява възстановяването след тренировка и предотвратява развитието на претрениране.

Как да приемате глутамин?

Препоръчителните дози глутамин са 4-8 g на ден. Оптимално е да разделите тази доза на две дози: веднага след тренировка и преди лягане на празен стомах. След тренировка, глутаминът бързо попълва изчерпания басейн, потиска катаболизма и задейства мускулния растеж. Препоръчително е да приемате глутамин преди лягане, защото хормонът на растежа се произвежда през нощта, а глутаминът може да засили този процес. В почивните дни приемайте глутамин на обяд и преди лягане на празен стомах.

Комбинация от глутамин със спортно хранене

Глутаминът се комбинира добре с много спортни добавки, като ефектите се засилват взаимно. Най-оптималната комбинация: глутамин + креатин, протеин. Този пакет може да включва предтренировъчни комплекси, анаболни комплекси (тестостеронови бустери) и други добавки. Не смесвайте глутамин и протеин заедно, тъй като това ще намали скоростта на усвояване на първия, но ги приемайте с интервал от поне 30 минути. Креатинът и глутаминът могат да се смесват и приемат по едно и също време.

Странични ефекти

Глутаминът е естествено срещаща се аминокиселина, която постоянно се доставя чрез храната. Допълнителният прием на глутамин не е вреден за здравето и като цяло не предизвиква странични ефекти.

Други аминокиселини, често срещани в бодибилдинга

• Аргинин - подобрено мускулно хранене, транспорт на хранителни вещества, напомпване.
• L-карнитинът е един от най-добрите средства за изгаряне на мазнини, който е абсолютно безопасен за здравето.
• Бета аланин – мускулен антиоксидант и регенератор
• Цитрулинът е мощен възстановител на енергията след тренировка, предотвратява претренирането и подобрява мускулното хранене.

Аминокиселини от аптеката

Съвременната медицина отдава голямо значение на лекарствата, базирани на аминокиселини. Всички биохимични системи на тялото се състоят от тези съединения и това налага необходимостта от тяхното производство (повечето аминокиселини можете да закупите в аптеката).

Основната цел на аминокиселините е синтезът на ензими, които са естествени ускорители на всички химични реакции в организма. Колкото по-добре и по-ефективно протичат процесите на протеинов синтез, толкова повече енергия отделя човек.

Смята се, че действието на аминокиселините в телата на спортистите осигурява около 10% от общата им енергия. Ако мускулите са изчерпали енергийните си резерви по време на тренировка, тогава за възстановяване на физическата работоспособност и напредък е необходимо да се консумира значително количество аминокиселини.
Някои от аминокиселините могат да повлияят на производството на хормони на растежа, което ги прави полезни за спортисти, занимаващи се със силови спортове. Този факт е доказан по време на експеримента: след приема на L-аргинин и L-орнитин, субектите са имали краткотрайно, но доста значително естествено повишаване на нивата на хормона на растежа.
За двадесет и двама участници в експеримента, продължил пет седмици, е написана силова програма. Едната група е имала определено количество L-аргинин, добавен към диетата си, докато другата група е приемала плацебо (вещество със слаба химична и анаболна активност). След завършване на курса на обучение бяха измерени силата и мускулите на всички трениращи. Резултатите показват, че спортистите, които приемат аминокиселини, имат значително по-големи печалби.

Фенилаланин

Една от най-ценните за организма аминокиселини е фенилаланинът. Има важен ефект върху тялото. Една от функциите му е да предпазва ендорфините. Тези клетки контролират болката в тялото, а наличието на D- и L-фенилаланин помага за облекчаване на остра болка в дългосрочен план. Тази аминокиселина се произвежда естествено в тялото и е хиляди пъти по-мощна от морфина. Приемът на малко количество фенилаланин има добър болкоуспокояващ ефект.

Глицин

Също толкова ценна аминокиселина от аптеката е глицинът - аминокиселина, която няма оптични изомери, която е част от много протеини и различни биологични съединения. Препоръчва се да се използва при заболявания на централната нервна система, продължителен стрес, безсъние, повишена възбудимост, тежки физически натоварвания, исхемичен инсулт. Препоръчително е да се консумират 0,3 g на ден в продължение на един месец. Ако е необходимо, курсът може да се повтори.

Действие на глицин

• Настроението ви се подобрява.
• Агресията намалява.
• Сънят се нормализира.
• Умственото представяне се повишава.
• Нервната система получава допълнителна защита от въздействието на алкохола и други вредни вещества.

Глицинът може да се намери във всяка аптека, средната цена е 50 рубли. на пакет. Много хора приемат глицин за стимулиране на мозъчната дейност, тази фармацевтична аминокиселина е много популярна сред спортистите.

Метионин

Метионинът е незаменима аминокиселина, която е част от протеините; той също:

• понижава нивата на холестерола в кръвта
• използван като антидепресант
• подобрява функцията на черния дроб

Метионинът се намира в големи количества в месото (говеждо и пилешко), а също и в извара, яйца, пшеница, ориз, овесена каша, перлен ечемик, елда и тестени изделия. Не е много от него в бананите, соята и боба. Препоръчва се да се приема по 0,5 g три пъти на ден. Тази фармацевтична аминокиселина обикновено се предписва при чернодробни заболявания или протеинов дефицит. Употребата е противопоказана, ако имате тежка чувствителност към метионин. Цена в аптеката - 100 рубли. на опаковка.

Глутамин

60% от аминокиселините в мускулите са глутамин, той изпълнява много различни функции в тялото, така че приемането му под формата на добавка определено няма да навреди.

Глутаминът е незаменима аминокиселина, която можете да закупите в аптеката, тя е част от протеините и е необходима за правилния мускулен растеж и поддържане на имунитета. Цената на глутамина е много по-висока от глицина, но може да е по-евтино да го купите в аптека, отколкото да го купите в магазин за спортно хранене. Препоръчително е да приемате глутамин по 5 g 2 пъти на ден.
Действие на глутамин

• Е източник на енергия.
• Това е антикатаболна защита.
• Помага за укрепване на имунната система.
• Подобрява качеството на реставрационните процеси.
• Стимулира мускулния растеж.

Сред разнообразието от аминокиселини, само 20 участват в вътреклетъчния протеинов синтез ( протеиногенни аминокиселини). Също така в човешкото тяло са открити още около 40 непротеиногенни аминокиселини. Всички протеиногенни аминокиселини са α- аминокиселини и техният пример може да бъде показан допълнителни начиникласификации.

Според структурата на страничния радикал

Маркирайте

• алифатни(аланин, валин, левцин, изолевцин, пролин, глицин),
• ароматен(фенилаланин, тирозин, триптофан),
• съдържащи сяра(цистеин, метионин),
• съдържащи OH група(серин, треонин, отново тирозин),
• съдържащи допълнителни COOH група(аспарагинова и глутаминова киселина),
• допълнителен NH2 група(лизин, аргинин, хистидин, също глутамин, аспарагин).

Обикновено имената на аминокиселините се съкращават до 3-буквено обозначение. Специалистите по молекулярна биология също използват еднобуквени символи за всяка аминокиселина.

Структура на протеиногенни аминокиселини

Според полярността на страничния радикал

Съществуват неполярниаминокиселини (ароматни, алифатни) и полярен(незаредени, отрицателно и положително заредени).

Според киселинно-алкални свойства

Според киселинно-алкалните си свойства се делят на неутрален(мнозинство), кисело(аспарагинова и глутаминова киселини) и основен(лизин, аргинин, хистидин) аминокиселини.

По незаменимост

Според нуждите на организма се изолират тези, които не се синтезират в организма и трябва да се набавят с храната - незаменимаминокиселини (левцин, изолевцин, валин, фенилаланин, триптофан, треонин, лизин, метионин). ДА СЕ сменяемвключват онези аминокиселини, чийто въглероден скелет се образува в метаболитни реакции и е способен по някакъв начин да получи аминогрупа, за да образува съответната аминокиселина. Двете аминокиселини са условно незаменим (аргинин, хистидин), т.е. техният синтез се извършва в недостатъчни количества, особено при деца.

Протеините формират материалната основа на химическата активност на клетката. Функциите на протеините в природата са универсални. Име протеини,най-приетият термин в руската литература съответства на термина протеини(от гръцки протеиос- първи). Към днешна дата са направени големи крачки в установяването на връзката между структурата и функциите на протеините, механизма на тяхното участие в най-важните процеси на живота на тялото и в разбирането на молекулярната основа на патогенезата на много заболявания.

В зависимост от молекулното им тегло се разграничават пептиди и протеини. Пептидите имат по-ниско молекулно тегло от протеините. По-вероятно е пептидите да имат регулаторна функция (хормони, ензимни инхибитори и активатори, йонни транспортери през мембрани, антибиотици, токсини и др.).

12.1. α -Аминокиселини

12.1.1. Класификация

Пептидите и протеините са изградени от α-аминокиселинни остатъци. Общият брой на естествено срещащите се аминокиселини надхвърля 100, но някои от тях се срещат само в определена общност от организми; 20-те най-важни α-аминокиселини се намират постоянно във всички протеини (Схема 12.1).

α-Аминокиселините са хетерофункционални съединения, чиито молекули съдържат както аминогрупа, така и карбоксилна група при един и същ въглероден атом.

Схема 12.1.Най-важните α-аминокиселини*

* Съкращенията се използват само за записване на аминокиселинни остатъци в пептидни и протеинови молекули. ** Есенциални аминокиселини.

Имената на α-аминокиселините могат да бъдат конструирани с помощта на заместваща номенклатура, но техните тривиални имена се използват по-често.

Тривиалните имена за α-аминокиселини обикновено се свързват с източници на изолиране. Серинът е част от копринения фиброин (от лат. сериозен- копринен); Тирозинът е изолиран за първи път от сирене (от гръцки. тирос- сирене); глутамин - от зърнен глутен (от нем. Глутен- лепило); аспарагинова киселина - от кълнове от аспержи (от лат. аспержи- аспержи).

Много α-аминокиселини се синтезират в организма. Някои аминокиселини, необходими за синтеза на протеини, не се произвеждат в тялото и трябва да идват отвън. Тези аминокиселини се наричат незаменим(виж диаграма 12.1).

Есенциалните α-аминокиселини включват:

валин изолевцин метионин триптофан

левцин лизин треонин фенилаланин

α-Аминокиселините се класифицират по няколко начина в зависимост от характеристиката, която служи като основа за разделянето им на групи.

Един от класификационните признаци е химическата природа на радикала R. Въз основа на този признак аминокиселините се разделят на алифатни, ароматни и хетероциклични (виж диаграма 12.1).

Алифатниα -аминокиселини.Това е най-голямата група. В него аминокиселините са разделени с помощта на допълнителни класификационни характеристики.

В зависимост от броя на карбоксилните групи и аминогрупите в молекулата се разграничават:

Неутрални аминокиселини - по една NH група 2 и СООН;

Основни аминокиселини - две NH групи 2 и една група

СООН;

Киселинни аминокиселини - една NH 2 група и две COOH групи.

Може да се отбележи, че в групата на алифатните неутрални аминокиселини броят на въглеродните атоми във веригата не надвишава шест. В същото време във веригата няма аминокиселини с четири въглеродни атома, а аминокиселините с пет и шест въглеродни атома имат само разклонена структура (валин, левцин, изолевцин).

Алифатният радикал може да съдържа "допълнителни" функционални групи:

Хидроксил - серин, треонин;

Карбоксилни - аспарагинова и глутаминова киселини;

Тиол - цистеин;

Амид - аспарагин, глутамин.

Ароматниα -аминокиселини.Тази група включва фенилаланин и тирозин, конструирани по такъв начин, че бензеновите пръстени в тях са отделени от общия α-аминокиселинен фрагмент от метиленовата група -CH 2-.

Хетероцикличен α -аминокиселини.Хистидинът и триптофанът, принадлежащи към тази група, съдържат хетероцикли - съответно имидазол и индол. Структурата и свойствата на тези хетероцикли са обсъдени по-долу (вижте 13.3.1; 13.3.2). Общият принцип на конструиране на хетероцикличните аминокиселини е същият като ароматните.

Хетероцикличните и ароматните α-аминокиселини могат да се разглеждат като β-заместени производни на аланин.

Аминокиселината също принадлежи към героцикличните пролин,в който вторичната амино група е включена в пиролидина

В химията на α-аминокиселините се обръща много внимание на структурата и свойствата на "страничните" радикали R, които играят важна роля при формирането на структурата на протеините и изпълнението на техните биологични функции. От голямо значение са такива характеристики като полярността на "страничните" радикали, наличието на функционални групи в радикалите и способността на тези функционални групи да се йонизират.

В зависимост от страничния радикал, аминокиселините с неполярни(хидрофобни) радикали и аминокиселини c полярен(хидрофилни) радикали.

Първата група включва аминокиселини с алифатни странични радикали - аланин, валин, левцин, изолевцин, метионин - и ароматни странични радикали - фенилаланин, триптофан.

Втората група включва аминокиселини, които имат полярни функционални групи в техните радикали, които са способни на йонизация (йоногенни) или не могат да се трансформират в йонно състояние (нейонни) при условия на тялото. Например в тирозина хидроксилната група е йонна (фенолна по природа), в серина тя е нейонна (алкохолна по природа).

Полярните аминокиселини с йонни групи в радикалите при определени условия могат да бъдат в йонно (анионно или катионно) състояние.

12.1.2. Стереоизомерия

Основният тип конструкция на α-аминокиселините, т.е. връзката на един и същ въглероден атом с две различни функционални групи, радикал и водороден атом, сам по себе си предопределя хиралността на α-въглеродния атом. Изключение прави най-простата аминокиселина глицин Н 2 NCH 2 COOH, който няма център на хиралност.

Конфигурацията на α-аминокиселините се определя от конфигурационния стандарт - глицералдехид. Разположението на аминогрупата в стандартната проекционна формула на Фишер вляво (подобно на ОН групата в l-глицералдехид) съответства на l-конфигурацията, а вдясно - на d-конфигурацията на хиралния въглероден атом. от R,В S-системата α-въглеродният атом във всички α-аминокиселини от l-серията има S-конфигурация, а в d-серията R-конфигурация (изключение е цистеинът, вижте 7.1.2) .

Повечето α-аминокиселини съдържат един асиметричен въглероден атом на молекула и съществуват като два оптически активни енантиомера и един оптически неактивен рацемат. Почти всички естествени α-аминокиселини принадлежат към l-серията.

Аминокиселините изолевцин, треонин и 4-хидроксипролин съдържат два хирални центъра в молекулата.

Такива аминокиселини могат да съществуват като четири стереоизомера, представляващи две двойки енантиомери, всяка от които образува рацемат. За изграждане на животински протеини се използва само един от енантиомерите.

Стереоизомерията на изолевцин е подобна на обсъдената по-рано стереоизомерия на треонин (вижте 7.1.3). От четирите стереоизомера, протеините съдържат l-изолевцин с S конфигурация на двата асиметрични въглеродни атома C-α и C-β. Имената на друга двойка енантиомери, които са диастереомери по отношение на левцин, използват префикса Здравейте-.

Разцепване на рацемати. Източникът на α-аминокиселини от l-серията са протеини, които за тази цел се подлагат на хидролитично разцепване. Поради голямата нужда от отделни енантиомери (за синтеза на протеини, лекарствени вещества и др.) химическиметоди за разграждане на синтетични рацемични аминокиселини. Предпочитан ензименметод на храносмилане с помощта на ензими. Понастоящем хроматографията върху хирални сорбенти се използва за разделяне на рацемични смеси.

12.1.3. Киселинно-базови свойства

Амфотерността на аминокиселините се определя от киселинни (COOH) и основни (NH 2) функционални групи в техните молекули. Аминокиселините образуват соли както с основи, така и с киселини.

В кристално състояние α-аминокиселините съществуват като диполярни йони H3N+ - CHR-COO- (често използвано обозначение

Структурата на аминокиселината в нейонизирана форма е само за удобство).

Във воден разтвор аминокиселините съществуват под формата на равновесна смес от двуполюсен йон, катионни и анионни форми.

Равновесното положение зависи от pH на средата. За всички аминокиселини катионните форми преобладават в силно киселинни (pH 1-2) и анионните форми в силно алкални (pH > 11) среди.

Йонната структура определя редица специфични свойства на аминокиселините: висока точка на топене (над 200 ° С), разтворимост във вода и неразтворимост в неполярни органични разтворители. Способността на повечето аминокиселини да се разтварят добре във вода е важен фактор за осигуряване на тяхното биологично функциониране, с което са свързани усвояването на аминокиселините, транспортирането им в тялото и др.

Напълно протонирана аминокиселина (катионна форма), от гледна точка на теорията на Brønsted, е двуосновна киселина,

Отдавайки един протон, такава двуосновна киселина се превръща в слаба едноосновна киселина - двуполюсен йон с една киселинна група NH 3 + . Депротонирането на диполярния йон води до получаване на анионната форма на аминокиселината - карбоксилатен йон, който е основа на Брьонстед. Стойностите характеризират

Основните киселинни свойства на карбоксилната група на аминокиселините обикновено варират от 1 до 3; стойности pK a2характеризиращ киселинността на амониевата група - от 9 до 10 (Таблица 12.1).

Таблица 12.1.Киселинно-алкални свойства на най-важните α-аминокиселини

Равновесното положение, т.е. съотношението на различни форми на аминокиселина, във воден разтвор при определени стойности на рН значително зависи от структурата на радикала, главно от наличието на йонни групи в него, играещи ролята на допълнителни киселинни и основни центрове.

Стойността на рН, при която концентрацията на диполярни йони е максимална, а минималните концентрации на катионни и анионни форми на аминокиселина са равни, се наричаизоелектрична точка (p/).

Неутраленα -аминокиселини.Тези аминокиселини имат значениеpIмалко по-ниска от 7 (5,5-6,3) поради по-голямата способност за йонизиране на карбоксилната група под влияние на -/- ефекта на NH 2 групата. Например аланинът има изоелектрична точка при pH 6,0.

киселоα -аминокиселини.Тези аминокиселини имат допълнителна карбоксилна група в радикала и са в напълно протонирана форма в силно кисела среда. Киселинните аминокиселини са триосновни (според Брьонстед) с три значенияpK a,както може да се види в примера с аспарагиновата киселина (p/ 3.0).

За киселинните аминокиселини (аспарагинова и глутаминова) изоелектричната точка е при рН много по-ниско от 7 (виж таблица 12.1). В тялото при физиологични стойности на рН (например рН на кръвта 7,3-7,5) тези киселини са в анионна форма, тъй като и двете карбоксилни групи са йонизирани.

Основенα -аминокиселини.В случай на основни аминокиселини, изоелектричните точки са разположени в областта на рН над 7. В силно кисела среда тези съединения също са триосновни киселини, йонизационните етапи на които са илюстрирани с примера на лизин (p/ 9,8) .

В тялото основните аминокиселини се намират под формата на катиони, тоест и двете аминогрупи са протонирани.

По принцип няма α-аминокиселина in vivoне е в своята изоелектрична точка и не попада в състояние, съответстващо на най-ниската разтворимост във вода. Всички аминокиселини в тялото са в йонна форма.

12.1.4. Аналитично важни реакции α -аминокиселини

α-Аминокиселините, като хетерофункционални съединения, влизат в реакции, характерни както за карбоксилната, така и за аминогрупата. Някои химични свойства на аминокиселините се дължат на функционалните групи в радикала. Този раздел обсъжда реакции, които са от практическо значение за идентифицирането и анализа на аминокиселини.

Естерификация.Когато аминокиселините реагират с алкохоли в присъствието на киселинен катализатор (например газ хлороводород), се получават естери под формата на хидрохлориди с добър добив. За да се изолират свободни естери, реакционната смес се третира с газ амоняк.

Аминокиселинните естери нямат диполярна структура, следователно, за разлика от изходните киселини, те се разтварят в органични разтворители и са летливи. Така глицинът е кристално вещество с висока точка на топене (292°C), а неговият метилов естер е течност с точка на кипене 130°C. Анализът на естери на аминокиселини може да се извърши с помощта на газово-течна хроматография.

Реакция с формалдехид. От практическо значение е реакцията с формалдехид, която е в основата на количественото определяне на аминокиселините по метода формолно титруване(метод на Sørensen).

Амфотерният характер на аминокиселините не позволява директно титруване с алкали за аналитични цели. Взаимодействието на аминокиселини с формалдехид произвежда относително стабилни аминоалкохоли (виж 5.3) - N-хидроксиметилови производни, чиято свободна карбоксилна група след това се титрува с основа.

Качествени реакции. Характеристика на химията на аминокиселините и протеините е използването на множество качествени (цветни) реакции, които преди това са формирали основата на химичния анализ. Днес, когато изследванията се извършват с помощта на физикохимични методи, много качествени реакции продължават да се използват за откриване на α-аминокиселини, например при хроматографски анализ.

Хелатиране. С катиони на тежки метали, α-аминокиселините като бифункционални съединения образуват вътрешнокомплексни соли, например с прясно приготвен меден (11) хидроксид при меки условия се получават добре кристализиращи хелати

соли на синя мед (11) (един от неспецифичните методи за откриване на α-аминокиселини).

Нинхидринова реакция. Общата качествена реакция на α-аминокиселините е реакцията с нинхидрин. Реакционният продукт има синьо-виолетов цвят, който се използва за визуално откриване на аминокиселини на хроматограми (на хартия, в тънък слой), както и за спектрофотометрично определяне на аминокиселинни анализатори (продуктът абсорбира светлина в областта на 550-570 nm).

Дезаминиране. В лабораторни условия тази реакция се осъществява чрез действието на азотиста киселина върху α-аминокиселини (виж 4.3). В този случай се образува съответната α-хидрокси киселина и се отделя азотен газ, чийто обем се използва за определяне на количеството реагирала аминокиселина (метод на Van-Slyke).

Ксантопротеинова реакция. Тази реакция се използва за откриване на ароматни и хетероциклични аминокиселини - фенилаланин, тирозин, хистидин, триптофан. Например, когато концентрирана азотна киселина действа върху тирозина, се образува нитропроизводно, оцветено в жълто. В алкална среда цветът става оранжев поради йонизация на фенолната хидроксилна група и увеличаване на приноса на аниона към конюгацията.

Съществуват и редица частни реакции, които позволяват откриването на отделни аминокиселини.

Триптофаноткрива се чрез реакция с р- (диметиламино) бензалдехид в сярна киселина чрез появата на червено-виолетов цвят (реакция на Ерлих). Тази реакция се използва за количествен анализ на триптофан в продуктите на разграждане на протеини.

цистеиноткрит чрез няколко качествени реакции, базирани на реактивността на меркапто групата, която съдържа. Например, когато протеинов разтвор с оловен ацетат (CH3COO)2Pb се нагрява в алкална среда, се образува черна утайка от оловен сулфид PbS, което показва наличието на цистеин в протеините.

12.1.5. Биологично важни химични реакции

В организма под въздействието на различни ензими се извършват редица важни химични трансформации на аминокиселините. Такива трансформации включват трансаминиране, декарбоксилиране, елиминиране, алдолно разцепване, окислително дезаминиране и окисление на тиолови групи.

Трансаминация е основният път за биосинтеза на α-аминокиселини от α-оксокиселини. Донорът на аминогрупата е аминокиселина, присъстваща в клетките в достатъчно количество или в излишък, а нейният акцептор е α-оксокиселина. В този случай аминокиселината се превръща в оксокиселина, а оксокиселината в аминокиселина със съответната структура на радикалите. В резултат на това трансаминирането е обратим процес на обмен на амино и оксо групи. Пример за такава реакция е производството на l-глутаминова киселина от 2-оксоглутарова киселина. Донорната аминокиселина може да бъде, например, 1-аспарагинова киселина.

α-Аминокиселините съдържат електрон-оттегляща аминогрупа (по-точно протонирана аминогрупа NH) в α-позиция към карбоксилната група 3 +), и следователно способен на декарбоксилиране.

Елиминиранехарактерни за аминокиселини, в които страничният радикал в β-позиция спрямо карбоксилната група съдържа електрон-оттегляща функционална група, например хидроксил или тиол. Елиминирането им води до междинни реактивни α-енаминокиселини, които лесно се трансформират в тавтомерни иминокиселини (аналогия с кето-енолната тавтомерия). В резултат на хидратация при връзката C=N и последващо елиминиране на молекулата на амоняка, α-иминокиселините се превръщат в α-оксо киселини.

Този тип трансформация се нарича елиминиране-хидратация.Пример за това е производството на пирогроздена киселина от серин.

Алдолно разцепване възниква в случай на α-аминокиселини, които съдържат хидроксилна група в β-позиция. Например серинът се разгражда до глицин и формалдехид (последният не се освобождава в свободна форма, а веднага се свързва с коензима).

Окислително дезаминиране може да се извърши с участието на ензими и коензима NAD+ или NADP+ (виж 14.3). α-Аминокиселините могат да бъдат превърнати в α-оксокиселини не само чрез трансаминиране, но и чрез окислително дезаминиране. Например α-оксоглутаровата киселина се образува от l-глутаминова киселина. В първия етап на реакцията глутаминовата киселина се дехидрогенира (окислява) до α-иминоглутарова киселина

киселини. Във втория етап настъпва хидролиза, което води до α-оксоглутарова киселина и амоняк. Етапът на хидролиза протича без участието на ензим.

Реакцията на редуктивно аминиране на α-оксо киселини протича в обратна посока. α-оксоглутаровата киселина, която винаги се съдържа в клетките (като продукт на въглехидратния метаболизъм), се превръща по този начин в L-глутаминова киселина.

Окисляване на тиолни групи е в основата на взаимното превръщане на цистеин и цистинови остатъци, осигурявайки редица редокс процеси в клетката. Цистеинът, подобно на всички тиоли (виж 4.1.2), лесно се окислява до образуване на дисулфид, цистин. Дисулфидната връзка в цистина лесно се редуцира до образуване на цистеин.

Поради способността на тиоловата група лесно да се окислява, цистеинът изпълнява защитна функция, когато тялото е изложено на вещества с висок окислителен капацитет. В допълнение, това е първото лекарство, което показва антирадиационни ефекти. Цистеинът се използва във фармацевтичната практика като стабилизатор на лекарства.

Превръщането на цистеин в цистин води до образуването на дисулфидни връзки, като редуциран глутатион

(вижте 12.2.3).

12.2. Първична структура на пептиди и протеини

Обикновено се смята, че пептидите съдържат до 100 аминокиселинни остатъка в молекула (което съответства на молекулно тегло до 10 хиляди), а протеините съдържат повече от 100 аминокиселинни остатъка (молекулно тегло от 10 хиляди до няколко милиона) .

От своя страна в групата на пептидите е обичайно да се разграничава олигопептиди(пептиди с ниско молекулно тегло), съдържащи не повече от 10 аминокиселинни остатъка във веригата, и полипептиди,чиято верига включва до 100 аминокиселинни остатъка. Макромолекулите с брой аминокиселинни остатъци, приближаващи или леко надвишаващи 100, не правят разлика между полипептиди и протеини; тези термини често се използват като синоними.

Пептидната и протеиновата молекула може да бъде формално представена като продукт на поликондензация на α-аминокиселини, която възниква с образуването на пептидна (амидна) връзка между мономерни единици (схема 12.2).

Дизайнът на полиамидната верига е еднакъв за цялото разнообразие от пептиди и протеини. Тази верига има неразклонена структура и се състои от редуващи се пептидни (амидни) групи -CO-NH- и фрагменти -CH(R)-.

Единият край на веригата съдържа аминокиселина със свободна NH група 2, се нарича N-край, другият се нарича С-край,

Схема 12.2.Принципът на изграждане на пептидна верига

който съдържа аминокиселина със свободна СООН група. Пептидните и протеиновите вериги се записват от N-края.

12.2.1. Структура на пептидната група

В пептидната (амидна) група -CO-NH- въглеродният атом е в състояние на sp2 хибридизация. Несподелената електронна двойка на азотния атом влиза в конюгация с π-електроните на двойната връзка C=O. От гледна точка на електронната структура, пептидната група е трицентрова p,π-конюгирана система (виж 2.3.1), електронната плътност в която е изместена към по-електроотрицателния кислороден атом. Атомите C, O и N, образуващи спрегната система, са разположени в една и съща равнина. Разпределението на електронната плътност в амидната група може да бъде представено с помощта на граничните структури (I) и (II) или изместването на електронната плътност в резултат на +M- и -M-ефектите съответно на NH и C=O групите (III).

В резултат на конюгацията се получава известно подравняване на дължините на връзките. Двойната C=O връзка се удължава до 0,124 nm спрямо обичайната дължина от 0,121 nm, а C-N връзката става по-къса - 0,132 nm спрямо 0,147 nm в обичайния случай (фиг. 12.1). Равнинната конюгирана система в пептидната група причинява трудности при въртене около C-N връзката (ротационната бариера е 63-84 kJ/mol). По този начин електронната структура определя доста твърда апартаментструктурата на пептидната група.

Както се вижда от фиг. 12.1, α-въглеродните атоми на аминокиселинните остатъци са разположени в равнината на пептидната група от противоположните страни на C-N връзката, т.е. в по-благоприятна транс позиция: страничните радикали R на аминокиселинните остатъци в този случай ще бъдат най-отдалечени един от друг в пространството.

Полипептидната верига има изненадващо еднаква структура и може да бъде представена като поредица една от друга, разположени под ъгъл.

Ориз. 12.1.Планарно разположение на пептидната група -CO-NH- и α-въглеродни атоми на аминокиселинни остатъци

една към друга равнини на пептидни групи, свързани една с друга чрез α-въглеродни атоми чрез Cα-N и Cα-Csp връзки 2 (фиг. 12.2). Въртенето около тези единични връзки е много ограничено поради трудностите в пространственото разполагане на страничните радикали на аминокиселинните остатъци. По този начин електронната и пространствена структура на пептидната група до голяма степен определя структурата на полипептидната верига като цяло.

Ориз. 12.2.Относителното разположение на равнините на пептидните групи в полипептидната верига

12.2.2. Състав и аминокиселинна последователност

При еднакво изградена полиамидна верига специфичността на пептидите и протеините се определя от две най-важни характеристики – аминокиселинен състав и аминокиселинна последователност.

Аминокиселинният състав на пептидите и протеините е естеството и количественото съотношение на техните α-аминокиселини.

Аминокиселинният състав се определя чрез анализ на пептидни и протеинови хидролизати, главно чрез хроматографски методи. Понастоящем такъв анализ се извършва с помощта на анализатори на аминокиселини.

Амидните връзки са способни на хидролиза както в кисела, така и в алкална среда (вижте 8.3.3). Пептидите и протеините се хидролизират, за да образуват или по-къси вериги – това е т.нар частична хидролиза,или смес от аминокиселини (в йонна форма) - пълна хидролиза.Хидролизата обикновено се извършва в кисела среда, тъй като много аминокиселини са нестабилни при условия на алкална хидролиза. Трябва да се отбележи, че амидните групи на аспарагина и глутамина също са обект на хидролиза.

Първичната структура на пептидите и протеините е аминокиселинната последователност, т.е. редът на редуване на α-аминокиселинните остатъци.

Първичната структура се определя чрез последователно отстраняване на аминокиселини от двата края на веригата и тяхното идентифициране.

12.2.3. Структура и номенклатура на пептидите

Имената на пептидите са конструирани чрез последователно изброяване на аминокиселинни остатъци, започвайки от N-края, с добавяне на суфикс-I л, с изключение на последната С-терминална аминокиселина, за която се запазва пълното й име. С други думи имената

аминокиселини, които са влезли в образуването на пептидна връзка поради "тяхната" COOH група, завършват в името на пептида с -I л: аланил, валил и др. (за остатъците от аспарагинова и глутаминова киселина се използват съответно наименованията „аспартил” и „глутамил”). Имената и символите на аминокиселините показват тяхната принадлежност къмл -ред, освен ако не е посочено друго ( d или dl).

Понякога в съкратеното обозначение символите Н (като част от аминогрупа) и ОН (като част от карбоксилна група) показват незаместването на функционалните групи на крайните аминокиселини. Този метод е удобен за изобразяване на функционални производни на пептиди; например, амидът на горния пептид при С-терминалната аминокиселина е изписан H-Asn-Gly-Phe-NH2.

Пептидите се намират във всички организми. За разлика от протеините, те имат по-хетерогенен аминокиселинен състав, по-специално те доста често включват аминокиселинид -ред. Структурно те също са по-разнообразни: съдържат циклични фрагменти, разклонени вериги и др.

Един от най-често срещаните представители на трипептидите е глутатион- среща се в тялото на всички животни, растения и бактерии.

Цистеинът в състава на глутатиона прави възможно глутатионът да съществува както в редуцирана, така и в окислена форма.

Глутатионът участва в редица редокс процеси. Функционира като протеинов протектор, т.е. вещество, което предпазва протеините със свободни SH тиолови групи от окисляване с образуване на дисулфидни връзки -S-S-. Това се отнася за тези протеини, за които такъв процес е нежелан. В тези случаи глутатионът поема действието на окислител и по този начин „защитава“ протеина. По време на окислението на глутатиона възниква междумолекулно кръстосано свързване на два трипептидни фрагмента поради дисулфидна връзка. Процесът е обратим.

12.3. Вторична структура на полипептиди и протеини

Полипептидите и протеините с високо молекулно тегло, заедно с първичната структура, се характеризират и с по-високи нива на организация, които се наричат вторичен, третиченИ кватернеренструктури.

Вторичната структура се описва от пространствената ориентация на основната полипептидна верига, третичната структура от триизмерната архитектура на цялата протеинова молекула. Както вторичната, така и третичната структура са свързани с подреденото разположение на макромолекулната верига в пространството. Третичната и кватернерната структура на протеините се разглежда в курса по биохимия.

Чрез изчисления беше показано, че една от най-благоприятните конформации за полипептидна верига е разположението в пространството под формата на дясна спирала, т.нар. α-спирала(Фиг. 12.3, а).

Пространственото разположение на α-спирална полипептидна верига може да си представим, като си представим, че тя се увива около определен

Ориз. 12.3.α-спирална конформация на полипептидната верига

цилиндър (виж фиг. 12.3, b). Средно има 3,6 аминокиселинни остатъка на завъртане на спиралата, стъпката на спиралата е 0,54 nm, а диаметърът е 0,5 nm. Равнините на две съседни пептидни групи са разположени под ъгъл 108 °, а страничните радикали на аминокиселините са разположени от външната страна на спиралата, т.е. те са насочени като че ли от повърхността на цилиндъра.

Основната роля в осигуряването на такава конформация на веригата се играе от водородните връзки, които в α-спиралата се образуват между карбонилния кислороден атом на всеки първи и водородния атом на NH групата на всеки пети аминокиселинен остатък.

Водородните връзки са насочени почти успоредно на оста на α-спиралата. Те държат веригата усукана.

Обикновено протеиновите вериги не са напълно спирални, а само частично. Протеини като миоглобин и хемоглобин съдържат доста дълги α-спирални участъци, като миоглобиновата верига

75% спирализирани. В много други протеини делът на спиралните области във веригата може да е малък.

Друг вид вторична структура на полипептиди и протеини е β-структура,също наричан сгънат лист,или нагънат слой.Удължените полипептидни вериги са подредени в сгънати листове, свързани с много водородни връзки между пептидните групи на тези вериги (фиг. 12.4). Много протеини съдържат както α-спирални, така и β-листови структури.

Ориз. 12.4.Вторична структура на полипептидната верига под формата на сгънат лист (β-структура)

Аминокиселините са хетерофункционални съединения, които задължително съдържат две функционални групи: аминогрупа - NH 2 и карбоксилна група - COOH, свързани с въглеводороден радикал.Общата формула на най-простите аминокиселини може да бъде написана, както следва:

Тъй като аминокиселините съдържат две различни функционални групи, които си влияят една на друга, характерните реакции се различават от тези на карбоксилните киселини и амините.

Свойства на аминокиселините

Аминогрупата - NH 2 определя основните свойства на аминокиселините, тъй като е способна да прикрепи към себе си водороден катион чрез донорно-акцепторен механизъм поради наличието на свободна електронна двойка при азотния атом.

Групата -СООН (карбоксилна група) определя киселинните свойства на тези съединения. Следователно аминокиселините са амфотерни органични съединения. Те реагират с алкали като киселини:

Със силни киселини - като основи - амини:

В допълнение, аминогрупата в аминокиселината взаимодейства с нейната карбоксилна група, образувайки вътрешна сол:

Йонизацията на аминокиселинните молекули зависи от киселинния или алкалния характер на средата:

Тъй като аминокиселините във водни разтвори се държат като типични амфотерни съединения, в живите организми те играят ролята на буферни вещества, които поддържат определена концентрация на водородни йони.

Аминокиселините са безцветни кристални вещества, които се топят и разлагат при температури над 200 °C. Те са разтворими във вода и неразтворими в етер. В зависимост от R- радикала те могат да бъдат сладки, горчиви или безвкусни.

Аминокиселините се делят на естествени (съдържащи се в живите организми) и синтетични. Сред естествените аминокиселини (около 150) се разграничават протеиногенни аминокиселини (около 20), които са част от протеините. Те са L-образни. Около половината от тези аминокиселини са незаменим, защото не се синтезират в човешкия организъм. Есенциалните киселини са валин, левцин, изолевцин, фенилаланин, лизин, треонин, цистеин, метионин, хистидин, триптофан. Тези вещества влизат в човешкото тяло с храната. Ако количеството им в храната е недостатъчно, нормалното развитие и функциониране на човешкия организъм се нарушава. При определени заболявания тялото не е в състояние да синтезира някои други аминокиселини. Така при фенилкетонурия тирозинът не се синтезира. Най-важното свойство на аминокиселините е способността да влизат в молекулярна кондензация с освобождаване на вода и образуване на амидна група -NH-CO-, например:

Получените в резултат на тази реакция високомолекулни съединения съдържат голям брой амидни фрагменти и затова се наричат полиамиди.

Те, в допълнение към споменатите по-горе синтетични найлонови влакна, включват например енант, образуван по време на поликондензацията на аминоенантова киселина. Аминокиселините с амино и карбоксилни групи в краищата на молекулите са подходящи за производство на синтетични влакна.

Полиамидите на алфа аминокиселините се наричат пептиди. В зависимост от броя на аминокиселинните остатъци се разграничават дипептиди, трипептиди, полипептиди. В такива съединения -NH-CO- групите се наричат ​​пептидни групи.