아미노산이란 무엇이며 그 유익한 특성은 무엇입니까? 보디빌딩에 사용되는 아미노산 아미노산의 화학명

아미노산은 모든 살아있는 유기체의 주요 건축 자재입니다. 본질적으로 이들은 토양에서 합성되는 식물의 주요 질소 물질입니다. 아미노산의 구조는 구성에 따라 다릅니다.

아미노산 구조

각 분자에는 라디칼과 연결된 카르복실기와 아민기가 있습니다. 아미노산이 카르복실기 1개와 아미노기 1개를 포함하는 경우, 그 구조는 아래의 식으로 나타낼 수 있습니다.

1개의 산성기와 1개의 알칼리성을 갖는 아미노산을 모노아미노모노카르복실산이라고 합니다. 유기체에서는 2개의 카르복실기 또는 2개의 아민기가 합성되며 그 기능이 결정됩니다. 2개의 카르복실기와 1개의 아민기를 함유한 아미노산을 모노아미노디카르복실산, 2개의 아민과 1개의 카르복실기를 함유한 아미노산을 디아미노모노카르복실산이라고 합니다.

그들은 또한 유기 라디칼 R의 구조가 다릅니다. 각각 고유한 이름과 구조를 가지고 있습니다. 따라서 아미노산의 기능이 다릅니다. 높은 반응성을 보장하는 것은 산성 및 알칼리성 그룹의 존재입니다. 이 그룹은 아미노산을 연결하여 고분자 단백질을 형성합니다. 단백질은 구조 때문에 폴리펩티드라고도 불립니다.

건축자재로서의 아미노산

단백질 분자는 수십 또는 수백 개의 아미노산 사슬입니다. 단백질은 아미노산의 구성, 양, 순서가 다릅니다. 20가지 구성 요소의 조합 수가 거의 무한하기 때문입니다. 그 중 일부는 필수 아미노산의 전체 구성을 갖고 있고 다른 일부는 하나 이상의 필수 아미노산이 없습니다. 인체의 단백질과 기능이 유사한 개별 아미노산은 난용성이며 위장관에서 분해되지 않기 때문에 식품으로 사용되지 않습니다. 여기에는 손톱, 머리카락, 모피 또는 깃털의 단백질이 포함됩니다.

아미노산의 기능은 과대평가하기 어렵습니다. 이 물질은 인간 식단의 주요 음식입니다. 아미노산은 어떤 기능을 수행합니까? 그들은 근육량의 성장을 증가시키고 관절과 인대를 강화하며 손상된 신체 조직을 복원하고 인체에서 일어나는 모든 과정에 참여합니다.

필수 아미노산

건강보조식품이나 식품을 통해서만 얻을 수 있는 건강한 관절, 강한 근육, 아름다운 머리카락을 형성하는 과정에서 기능은 매우 중요합니다. 이러한 아미노산에는 다음이 포함됩니다.

페닐알라닌;
라이신;
트레오닌;
메티오닌;
발린;
류신;
트립토판;
히스티딘;
이소류신.

필수 아미노산의 기능

이 벽돌은 인체의 모든 세포 기능에 필수적인 기능을 수행합니다. 충분한 양이 체내에 들어가면 눈에 보이지 않지만, 결핍되면 몸 전체의 기능이 크게 손상됩니다.

발린은 근육을 재생하고 훌륭한 에너지원 역할을 합니다.
히스티딘은 혈액 구성을 개선하고 근육 회복 및 성장을 촉진하며 관절 기능을 향상시킵니다.
이소류신은 헤모글로빈 생성을 돕습니다. 혈당의 양을 조절하고 사람의 에너지와 지구력을 증가시킵니다.
류신은 면역 체계를 강화하고 혈액 내 설탕과 백혈구 수준을 모니터링합니다. 백혈구 수치가 너무 높으면 백혈구 수치를 낮추고 신체의 비축량을 활성화하여 염증을 제거합니다.
라이신은 뼈를 만들고 강화시키는 칼슘 흡수를 돕습니다. 콜라겐 생성을 돕고 모발 구조를 개선합니다. 남성의 경우 이것은 근육을 형성하고 남성의 힘을 증가시키기 때문에 탁월한 동화작용 스테로이드입니다.
메티오닌은 소화 시스템과 간 기능을 정상화합니다. 지방 분해에 참여하고 임산부의 독성을 제거하며 모발에 유익한 효과가 있습니다.
트레오닌은 위장관 기능을 향상시킵니다. 면역력을 높이고 엘라스틴과 콜라겐 생성에 참여합니다. 트레오닌은 간에 지방이 축적되는 것을 방지합니다.
트립토판은 인간의 감정을 담당합니다. 행복의 호르몬인 세로토닌을 생성하여 수면을 정상화하고 기분을 향상시킵니다. 식욕을 길들이고 심장 근육과 동맥에 유익한 효과가 있습니다.
페닐알라닌은 신경 세포에서 머리의 뇌로 신호를 전달하는 역할을 합니다. 기분을 개선하고 건강에 해로운 식욕을 억제하며 기억력을 향상시키고 민감도를 높이며 통증을 감소시킵니다.

필수 아미노산이 부족하면 성장이 둔해지고 대사 장애가 발생하며 근육량이 감소합니다.

비필수 아미노산

이들은 신체에서 생성되는 구조와 기능을 지닌 아미노산입니다.

아르기닌;
알라닌;
아스파라긴;
글리신;
프롤린;
타우린;
티로신;
글루타메이트;
세린;
글루타민;
오르니틴;
시스테인;
카르니틴

비필수 아미노산의 기능

시스테인은 독성 물질을 제거하고 피부와 근육 조직 생성에 참여하며 천연 항산화 제입니다.
티로신은 육체적 피로를 줄이고 신진 대사를 촉진하며 스트레스와 우울증을 제거합니다.
알라닌은 근육 성장에 도움을 주며 에너지원입니다.
격렬한 운동 중에 신진대사를 증가시키고 암모니아 형성을 감소시킵니다.
시스틴은 인대와 관절이 손상되었을 때 통증을 제거합니다.
뇌 활동을 담당하며 장기간 신체 활동을 하면 포도당으로 변해 에너지를 생성합니다.
글루타민은 근육을 회복시키고 면역력을 향상시키며 신진대사를 촉진하고 뇌 기능을 향상시키며 성장 호르몬을 생성합니다.
글리신은 근육 기능, 지방 분해, 혈압 및 혈당 안정화에 필요합니다.
카르니틴은 지방산을 세포로 이동시켜 분해되어 에너지를 방출함으로써 과도한 지방을 연소시키고 에너지를 생성합니다.
오르니틴은 성장 호르몬을 생성하고 소변 형성 과정에 관여하며 지방산을 분해하고 인슐린 생성을 돕습니다.
프롤린은 콜라겐 생성을 보장하며 인대와 관절에 필요합니다.
세린은 면역력을 향상시키고 에너지를 생성하며 지방산의 빠른 대사와 근육 성장에 필요합니다.
타우린은 지방을 분해하고 신체의 저항력을 증가시키며 담즙염을 합성합니다.

단백질과 그 특성

단백질 또는 단백질은 질소를 함유한 고분자 화합물입니다. 1838년 베르셀리우스(Berzelius)가 처음 명명한 "단백질"의 개념은 그리스어에서 유래되었으며 "1차"를 의미하며 이는 자연에서 단백질의 주요 역할을 반영합니다. 단백질의 다양성으로 인해 박테리아에서 인체에 이르기까지 수많은 생명체가 존재할 수 있습니다. 단백질은 살아있는 세포의 기초이기 때문에 다른 거대 분자보다 훨씬 더 많습니다. 그들은 인체 질량의 약 20%, 세포 건조 질량의 50% 이상을 구성합니다. 이렇게 다양한 단백질의 수는 서로 상호작용하여 고분자 분자를 생성하는 20개의 서로 다른 아미노산의 특성으로 설명됩니다.

단백질의 뛰어난 특성은 특정 단백질의 특정 공간 구조 특성을 독립적으로 생성하는 능력입니다. 단백질은 펩타이드 결합을 가진 생체고분자입니다. 단백질의 화학적 조성은 약 16%의 일정한 평균 질소 함량을 특징으로 합니다.

생명은 물론 신체의 성장과 발달도 새로운 세포를 만드는 단백질 아미노산의 기능 없이는 불가능합니다. 단백질은 다른 요소로 대체될 수 없으며 인체에서 단백질의 역할은 매우 중요합니다.

단백질의 기능

단백질의 필요성은 다음과 같은 기능에 있습니다.

새로운 세포 생성을 위한 주요 건축 자재이기 때문에 성장과 발달에 필요합니다.
에너지가 방출되는 동안 신진대사를 조절합니다. 음식을 먹은 후에는 대사율이 증가합니다. 예를 들어 음식이 탄수화물로 구성된 경우 신진 대사는 4%, 단백질로 구성된 경우 30% 가속됩니다.
친수성-물을 끌어들이는 능력으로 인해 신체에서 조절됩니다.
감염으로부터 보호하고 질병의 위협을 제거하는 항체를 합성하여 면역 체계를 강화합니다.

제품 - 단백질 공급원

인간의 근육과 골격은 기능을 수행할 뿐만 아니라 평생 동안 재생되는 살아있는 조직으로 구성됩니다. 손상으로부터 회복되고 강도와 내구성을 유지합니다. 이를 위해서는 매우 특정한 영양소가 필요합니다. 음식은 근육 기능, 조직 성장 및 복구를 포함한 모든 과정에 필요한 에너지를 신체에 제공합니다. 그리고 신체의 단백질은 에너지 원과 건축 자재로 사용됩니다.

그러므로 음식에서 매일 사용되는 것을 관찰하는 것이 매우 중요합니다. 단백질이 풍부한 음식: 닭고기, 칠면조 고기, 살코기 햄, 돼지고기, 쇠고기, 생선, 새우, 콩, 렌즈콩, 베이컨, 계란, 견과류. 이 모든 제품은 신체에 단백질을 공급하고 생명에 필요한 에너지를 제공합니다.

보디빌딩에서 좋은 결과를 얻으려면 운동선수는 영양과 신체 활동에 대한 유능한 접근 방식을 갖추어야 합니다. 대부분의 현대 운동선수는 스포츠 영양, 특히 아미노산 섭취를 선호합니다. 올바른 아미노산 보충제를 선택하려면 해당 보충제의 용도와 사용 방법을 알아야 합니다.

아미노산에는 비필수, 조건부 필수, 필수의 세 가지 유형이 있습니다. 필수 아미노산은 신체 자체에서 생성되지 않으므로 운동선수는 이를 식단에 추가해야 합니다.

아미노카르복실산은 단백질의 구성성분 중 하나입니다. 이들의 존재는 특정 호르몬, 효소 및 항체 생산에 필요하기 때문에 신체의 정상적인 기능에 매우 중요합니다.

훈련 후 신체가 에너지를 적절하게 보충하고 근육을 키우려면 아미노산이 필요합니다. 그러므로 그들은 보디빌더의 영양에 있어서 상당히 중요합니다.

아미노산은 동물과 식물 유기체의 모든 단백질을 구성하는 주요 요소입니다.

보디빌딩에서 아미노산의 중요성

아미노산은 신체 활동(근육 조직 성장의 회복 및 활성화, 이화 과정 억제)과 관련된 모든 신체 과정에 관여하기 때문에 현대 운동선수에게 아미노산의 중요성을 과대평가하기는 어렵습니다. 사실은 적당한 강도의 신체 활동이라도 유리 아미노산의 상당한 소비(최대 80%)로 이어진다는 것입니다. 적시에 결핍을 보충하면 근육량을 늘리고 훈련 효과를 높이는 데 도움이 됩니다.
BCAA(분지쇄 아미노카르복실산 - 발린, 이소류신, 류신)는 보디빌더에게 특히 중요합니다. 전체 근육의 거의 35%가 BCAA로 구성되어 있기 때문입니다. 또한 BCAA는 강력한 항이화 특성과 기타 유익한 기능을 갖고 있으므로 많은 스포츠 영양 제조업체가 BCAA를 기반으로 영양 보충제를 만듭니다.

BCAA는 세 가지 필수 아미노산인 류신, 이소류신, 발린으로 신체 세포의 구성과 재생을 위한 출발 물질입니다.

아미노산의 종류

아미노산 복합체는 구성, 아미노산 비율 및 가수분해 정도가 다릅니다. 일반적으로 분리된 유리 형태의 아미노산은 이미 언급했듯이 글루타민, 아르기닌, 글리신 등이지만 복합체도 발생합니다. 가수분해물은 빠르게 흡수될 수 있는 짧은 아미노산 사슬을 포함하는 분해된 단백질입니다. 디펩티드 및 트리펩티드 형태는 본질적으로 가수분해물이며, 아미노산 사슬만 더 짧고 각각 2개 및 3개의 아미노산으로 구성되어 매우 빠르게 흡수됩니다. BCAA는 류신, 이소류신, 발린이라는 세 가지 아미노산의 복합체로 근육에서 가장 수요가 많고 매우 빠르게 흡수됩니다.

아미노산은 분말, 정제, 용액, 캡슐 형태로 제공되지만 이러한 모든 형태는 효과가 동일합니다. 정맥 내로 투여되는 주사 가능한 형태의 아미노산도 있습니다. 주사로 아미노산을 사용하는 것은 경구 투여에 비해 장점이 없지만 합병증 및 부작용의 위험이 높기 때문에 권장되지 않습니다.

아미노산 방출의 가장 일반적인 형태 중 하나는 정제와 캡슐입니다.

아미노산의 분류

아미노카르복실산은 다음과 같이 분류됩니다.

교체 가능. 이러한 아미노산 화합물은 특히 효소, 미네랄, 비타민을 섭취한 후에 독립적으로 합성될 수 있습니다. 비필수 아미노산에는 글루타민, 아르기닌, 타우린, 아스파라긴, 글리신, 카르니틴 등이 포함됩니다.
부분적으로 교체 가능(또는 조건부로 교체 불가능). 제한된 양으로 체내에서 합성되는 여기에는 티로신, 알라닌, 히스티딘 및 시스테인이 포함됩니다.
바꾸어 놓을 수 없는. 이는 신체에서 생성되지 않고 음식 및 스포츠 보조제에서만 생성되므로 결핍이 종종 관찰됩니다.

사람은 이러한 유형의 산(EAA)을 음식에서만 섭취합니다. 신체의 결핍은 건강 악화, 대사 장애 및 면역력 저하로 이어집니다.

동시에 EAA에 대한 필요성은 풍부하고 균형 잡힌 식단을 통해서만 충족될 수 있으며 이는 사실상 불가능합니다.
이것이 바로 많은 보디빌더들이 정기적인 보충을 통해 필수 아미노산을 섭취하기로 선택한 이유입니다. 단백질 합성과 근육 성장을 자극하려면 훈련 전후에 이러한 약물을 복용하는 것이 좋습니다.

발린, 메티오닌, 트립토판은 필수 아미노산을 함유한 약물의 일부입니다.

필수 아미노산 목록

여기에는 여러 EAA가 포함됩니다.

발린. 글리코겐 형성에 참여하고 저칼로리 식단 중에 에너지 생산을 자극합니다.
이소류신. 콜레스테롤을 분해하고 헤모글로빈과 글리코겐 형성 및 탄수화물 대사에 필요합니다.
류신. 당뇨병의 혈당 수치를 낮추고 몸에 에너지를 채우며 탄수화물 대사에 참여하고 콜레스테롤 분해를 활성화합니다.
라이신. 메티오닌 및 비타민C와 함께 대사되면 카르니틴을 형성하여 스트레스와 피로에 대한 신체의 저항력을 향상시킵니다. 또한 정신 활동을 자극하고, 면역체계의 고성능을 지원하며, 칼슘 흡수와 결합 및 뼈 조직의 회복에 긍정적인 영향을 미칩니다.
메티오닌. 강력한 항산화 제이며 신장 및 간 조직 재생 과정을 활성화하고 지방 친화 효과가 있으며 크레아틴, 시스테인, 아드레날린 및 콜린 형성에 참여합니다.
트레오닌. 엘라스틴과 콜라겐 형성, 조직 성장, 이소류신 생합성 및 면역 체계 활성화에 필요합니다. 근육 세포의 에너지 교환 과정을 촉진합니다.
트립토판. 일종의 항우울제. 비타민 B6 및 비오틴과 함께 수면을 정상화하는 데 도움이 됩니다. 또한 세로토닌과 니코틴산의 형성에 참여하고 혈액 내 성장 호르몬 수치의 증가를 자극합니다.
페닐알라닌(CNS 자극제). 콜라겐과 신경 전달 물질 생산에 필요하며 트리요오드티로닌, 티록신, 도파민, 노르에피네프린, 아드레날린, 멜라닌, 인슐린의 형성에 참여합니다. 순환계 기능에 유익한 효과가 있으며 식욕을 감소시키고 기분, 주의력, 기억력 및 성능을 향상시키는 데 도움이 됩니다.

필수 아민은 체내에서 합성될 수 없기 때문에 모두 신체에 필요합니다. 그러나 운동선수에게 가장 중요한 것은 BCAA라고도 알려진 분지사슬아민입니다. 이 그룹에는 이소류신, 발린, 류신의 세 가지 물질이 포함됩니다.

이러한 물질의 이름은 추가 탄수화물 사슬을 포함하는 분자 구조와 관련이 있습니다. 이들은 근육 조직에서 대사되는 반면 다른 아미노산 화합물은 간에서 처리되기 때문에 독특한 아민입니다. 이제 BCAA가 종종 근육 아민으로 불리는 이유가 매우 분명해졌습니다.
BCAA 그룹의 아민 중에서 류신은 가장 큰 동화작용 특성을 가지고 있습니다. 오늘날 BCAA는 별도의 보충제로 구입할 수 있으며 이러한 물질은 대량 이득제, 운동 전 복합체 등과 같은 수많은 다른 보충제에도 포함되어 있습니다.

BCAA

BCAA는 광범위한 긍정적인 효과를 가지고 있는데, 이제 이에 대해 논의하겠습니다.

이러한 아미노산을 사용하면 새로운 근육 조직의 형성을 자극하고 회복을 촉진하며 기존 근육 조직의 파괴 과정을 늦추고 지방 대사 과정을 정상화하며 지방 연소를 가속화하고 신진 대사를 향상시킵니다.

항이화작용 효과

BCAA 그룹의 아민은 근육이 파괴되는 것을 효과적으로 보호할 수 있습니다. 물질의 이러한 특성은 보디빌더가 저탄수화물 다이어트 프로그램을 수행해야 하는 절단 중에 적극적으로 사용됩니다.

훈련하는 동안 신체의 글리코겐 보유량은 매우 빠르게 소모되고 근육 조직을 구성하는 단백질 화합물이 에너지를 얻는 데 사용되기 시작합니다.
건조 중에는 탄수화물의 양이 제한되어 있으므로 신체의 에너지 보유량이 적습니다. 이는 심각한 체중 감소로 이어질 수 있습니다. 그러나 신체의 지방량이 적을수록 근육 조직이 손실될 가능성이 높아집니다. 심장강화 세션 전에 BCAA를 사용하면 이러한 현상을 피할 수 있습니다.

훈련의 효율성을 높여줍니다.

많은 초보 운동선수들은 BCAA가 훈련의 효과를 높일 수 있는지에 관심이 있습니다. 이 질문에 답하기 위해 다음은 한 연구 결과입니다. 실험 참가자는 두 그룹으로 나뉘었다. 첫 번째 대표자는 위약을 사용했고 두 번째 대표자는 BCAA를 사용했습니다. 훈련 과정은 각 그룹에서 동일했습니다.
그 결과, 과학자들은 아민을 섭취하면 코티솔과 근육 조직을 파괴할 수 있는 특수 효소인 크레아틴 키나제의 분비 속도가 감소한다고 밝혔습니다. 동시에 남성 호르몬 농도의 증가가 기록되었습니다. 또한 체지방이 많은 피험자는 보충제의 동화 작용 효과가 나타나기 위해 더 많은 양의 아민을 섭취한다고 말해야 합니다.

단백 동화 호르몬 물질 생산 자극

동화작용 호르몬 그룹에는 소마토트로핀, 인슐린 및 테스토스테론이 포함됩니다. 그들 모두는 신체에 대한 코티솔의 파괴적인 영향에 저항할 수 있습니다. 수많은 연구에 따르면 BCAA는 이러한 모든 물질의 생산 속도를 높일 수 있습니다.
이 사실은 또한 BCAA 그룹의 아민의 강력한 항이화 특성을 설명합니다. 예를 들어, 류신은 인슐린 작용을 향상시켜 근육 조직에서 단백질 화합물의 생성을 가속화하는 능력이 있습니다. 지방 조직 감소 과정과 관련하여 류신의 긍정적인 효과를 나타내는 연구 결과도 있습니다. 또한 BCAA 그룹의 아민 보충제의 효과는 비타민 B1의 도움으로 향상될 수 있습니다.

글루타민

글루타민은 조건부 필수 아미노산으로 단백질의 일부이며 효과적인 근육 성장과 면역 체계 지원에 필요합니다. 글루타민은 자연에서 매우 흔하며 인간에게 조건부 필수 아미노산입니다. 글루타민은 혈액에서 상당히 많은 양을 순환하며 근육에 축적됩니다. 글루타민은 신체에서 가장 풍부한 아미노산이며 근육은 60%로 구성되어 있어 보디빌딩에서 글루타민의 중요성이 다시 한 번 강조됩니다.

글루타민은 근육 조직의 효율적이고 생산적인 성장에 필요합니다. 이 아미노산은 근육 세포에 풍부하게 존재하며 혈액을 순환합니다.

글루타민의 효과

근육 단백질 합성에 참여합니다.
포도당과 함께 에너지원이 됩니다.
항이화작용(코티솔 분비 억제) 효과가 있습니다.
성장호르몬 수치를 증가시킵니다(매일 5g을 섭취하면 GH 수치가 4배 증가합니다).
면역 체계를 강화합니다.
훈련 후 회복을 가속화하고 과도한 훈련의 진행을 방지합니다.

글루타민을 섭취하는 방법?

글루타민의 권장 복용량은 하루 4-8g입니다. 이 복용량을 훈련 직후와 공복에 잠자리에 들기 전의 두 가지 복용량으로 나누는 것이 가장 좋습니다. 훈련 후에 글루타민은 고갈된 풀을 빠르게 보충하고 이화작용을 억제하며 근육 성장을 유발합니다. 성장 호르몬은 밤에 생산되고, 글루타민은 이 과정을 향상시킬 수 있으므로 잠자리에 들기 전에 글루타민을 복용하는 것이 좋습니다. 쉬는 날에는 점심 시간과 잠자리에 들기 전 공복에 글루타민을 섭취하세요.

글루타민과 스포츠 영양의 결합

글루타민은 많은 스포츠 보충제와 잘 결합되어 효과가 상호 향상됩니다. 가장 최적의 조합: 글루타민 + 크레아틴, 단백질. 이 번들에는 운동 전 복합제, 동화작용 복합제(테스토스테론 부스터) 및 기타 보충제가 포함될 수 있습니다. 글루타민과 단백질을 함께 혼합하면 전자의 흡수 속도가 감소하므로 최소 30분 간격으로 섭취하십시오. 크레아틴과 글루타민을 혼합하여 동시에 섭취할 수 있습니다.

부작용

글루타민은 음식을 통해 지속적으로 공급되는 자연 발생 아미노산입니다. 글루타민 보충 섭취는 건강에 해롭지 않으며 일반적으로 부작용을 일으키지 않습니다.

보디빌딩에 흔히 사용되는 기타 아미노산

아르기닌 - 근육 영양 개선, 영양분 수송, 펌핑.
L-카르니틴은 건강에 절대적으로 안전한 최고의 지방 연소제 중 하나입니다.
베타 알라닌 - 근육 항산화제 및 재생제
시트룰린은 훈련 후 강력한 에너지 회복제이며 과도한 훈련을 방지하고 근육 영양을 개선합니다.

약국의 아미노산

현대 의학은 아미노산을 기반으로 한 약물을 매우 중요하게 생각합니다. 신체의 모든 생화학적 시스템은 이러한 화합물로 구성되어 있으며 이로 인해 생산이 필요합니다(대부분의 아미노산은 약국에서 구입할 수 있습니다).

아미노산의 주요 목적은 신체의 모든 화학 반응의 천연 촉진제인 효소의 합성입니다. 단백질 합성 과정이 더 좋고 효율적으로 진행될수록 사람이 더 많은 에너지를 방출합니다.

운동선수의 신체에서 아미노산의 작용이 전체 에너지의 약 10%를 제공하는 것으로 추정됩니다. 훈련 중에 근육이 에너지 비축량을 소진한 경우 신체적 성능과 발전을 회복하려면 상당한 양의 아미노산을 섭취해야 합니다.
일부 아미노산은 성장 호르몬 생산에 영향을 미칠 수 있어 근력 스포츠에 참여하는 운동선수에게 유용합니다. 이 사실은 실험 중에 입증되었습니다. L-아르기닌과 L-오르니틴을 복용한 후 피험자는 단기적이지만 성장 호르몬 수치가 상당히 자연적으로 증가하는 것을 경험했습니다.
5주간 지속된 실험에 22명의 참가자를 위한 근력 프로그램이 작성되었습니다. 한 그룹은 식단에 일정량의 L-아르기닌을 첨가했고, 다른 그룹은 위약(약한 화학적 및 동화작용 활성을 갖는 물질)을 섭취했습니다. 훈련 과정을 마친 후 모든 훈련생의 근력과 근육 증가를 측정했습니다. 결과는 아미노산을 섭취한 운동선수가 훨씬 더 큰 이득을 얻은 것으로 나타났습니다.

페닐알라닌

신체에 가장 귀중한 아미노산 중 하나는 페닐알라닌입니다. 신체에 중요한 영향을 미칩니다. 그 기능 중 하나는 엔돌핀을 보호하는 것입니다. 이 세포는 신체의 통증을 조절하며 D-페닐알라닌과 L-페닐알라닌의 존재는 장기적으로 급성 통증을 완화하는 데 도움이 됩니다. 이 아미노산은 체내에서 자연적으로 생성되며 모르핀보다 1000배 더 강력합니다. 소량의 페닐알라닌을 섭취하면 통증 완화 효과가 좋습니다.

글리신

약국에서 똑같이 가치 있는 아미노산은 많은 단백질과 다양한 생물학적 화합물의 일부인 광학 이성질체가 없는 아미노산인 글리신입니다. 중추 신경계 질환, 장기간의 스트레스, 불면증, 흥분성 증가, 과도한 육체 활동 및 허혈성 뇌졸중에 사용하는 것이 좋습니다. 하루 0.3g씩 한 달간 섭취하는 것이 좋습니다. 필요한 경우 과정을 반복할 수 있습니다.

글리신의 작용

기분이 좋아집니다.
공격성이 감소합니다.
수면이 정상화되었습니다.
정신적 성능이 향상됩니다.
신경계는 알코올 및 기타 유해 물질의 영향으로부터 추가적인 보호를 받습니다.

글리신은 모든 약국에서 찾을 수 있으며 평균 가격은 50 루블입니다. 패키지 당. 많은 사람들이 뇌 활동을 자극하기 위해 글리신을 섭취하는데, 이 제약 아미노산은 운동선수들에게 매우 인기가 있습니다.

메티오닌

메티오닌은 단백질의 일부인 필수 아미노산입니다.

혈중 콜레스테롤 수치를 낮춰준다
항우울제로 사용
간 기능을 개선한다

메티오닌은 고기(쇠고기와 닭고기)와 코티지 치즈, 계란, 밀, 쌀, 오트밀, 진주 보리, 메밀, 파스타에서 다량으로 발견됩니다. 바나나, 콩, 콩에서는 그다지 발견되지 않습니다. 0.5g씩 1일 3회 복용하는 것이 좋습니다. 이 약용 아미노산은 일반적으로 간 질환이나 단백질 결핍증에 처방됩니다. 메티오닌에 심각한 민감성이 있는 경우에는 사용이 금기입니다. 약국 비용 – 100 루블. 팩당.

글루타민

근육 속 아미노산의 60%가 글루타민으로 체내에서 다양한 기능을 수행하므로 보충제 형태로 섭취해도 전혀 해롭지 않습니다.

글루타민은 약국에서 구입할 수 있는 필수 아미노산으로, 단백질의 일부로 적절한 근육 성장과 면역력 유지에 필요합니다. 글루타민의 가격은 글리신보다 훨씬 높지만 스포츠 영양제 상점에서 구입하는 것보다 약국에서 구입하는 것이 더 저렴할 수 있습니다. 글루타민 5g을 하루 2회 섭취하는 것이 좋습니다.
글루타민의 작용

에너지원입니다.
이는 이화 방지 보호입니다.
면역체계 강화에 도움이 됩니다.
복원 프로세스의 품질을 향상시킵니다.
근육 성장을 자극합니다.

다양한 아미노산 중 20개만이 세포 내 단백질 합성에 관여합니다. 단백질 생성 아미노산). 또한 인체에서는 약 40가지 이상의 비단백질성 아미노산이 발견되었습니다. 모든 단백질 생성 아미노산은 α- 아미노산과 그 예가 표시될 수 있습니다. 추가 방법분류.

사이드 라디칼의 구조에 따르면

가장 밝은 부분

지방족(알라닌, 발린, 류신, 이소류신, 프롤린, 글리신),
향긋한(페닐알라닌, 티로신, 트립토판),
황 함유(시스테인, 메티오닌),
포함하는 OH 그룹(세린, 트레오닌, 다시 티로신),
추가 포함 쿠오그룹(아스파라긴산 및 글루탐산),
추가의 NH 2 그룹(라이신, 아르기닌, 히스티딘, 글루타민, 아스파라긴).

일반적으로 아미노산의 명칭은 3글자로 축약됩니다. 분자생물학 전문가들은 또한 각 아미노산에 대해 단일 문자 기호를 사용합니다.

단백질 생성 아미노산의 구조

측면 라디칼의 극성에 따라

존재하다 비극성아미노산(방향족, 지방족) 및 극선(비충전, 음전하 및 양전하).

산-염기 특성에 따라

산-염기 특성에 따라 다음과 같이 분류됩니다. 중립적(다수), 시큼한(아스파라긴산 및 글루타민산) 및 기초적인(라이신, 아르기닌, 히스티딘) 아미노산.

대체 불가능성으로

신체의 필요에 따라 체내에서 합성되지 않고 음식으로 공급되어야 하는 것들을 분리하여 - 바꾸어 놓을 수 없는아미노산 (류신, 이소류신, 발린, 페닐알라닌, 트립토판, 트레오닌, 라이신, 메티오닌). 에게 교체 가능대사 반응에서 탄소 골격이 형성되고 어떻게든 아미노기를 얻어 상응하는 아미노산을 형성할 수 있는 아미노산을 포함합니다. 두 아미노산은 조건부 대체 불가능 (아르기닌, 히스티딘), 즉 그들의 합성은 특히 어린이의 경우 불충분한 양으로 발생합니다.

단백질은 세포의 화학적 활동의 물질적 기초를 형성합니다. 자연에서 단백질의 기능은 보편적입니다. 이름 단백질,러시아 문헌에서 가장 많이 받아들여지는 용어는 다음과 같습니다. 단백질(그리스어에서 프로테이오스- 첫 번째). 지금까지 단백질의 구조와 기능 사이의 관계, 신체 생활의 가장 중요한 과정에 참여하는 메커니즘, 그리고 많은 질병의 발병 기전의 분자 기반을 이해하는 데 큰 진전이 이루어졌습니다.

분자량에 따라 펩타이드와 단백질이 구분됩니다. 펩타이드는 단백질보다 분자량이 낮습니다. 펩타이드는 조절 기능(호르몬, 효소 억제제 및 활성화제, 막을 통과하는 이온 전달체, 항생제, 독소 등)을 가질 가능성이 더 높습니다.

12.1. α -아미노산

12.1.1. 분류

펩티드와 단백질은 α-아미노산 잔기로 만들어집니다. 자연적으로 발생하는 아미노산의 총 수는 100개를 초과하지만 그 중 일부는 특정 유기체 집단에서만 발견됩니다. 가장 중요한 20개의 α-아미노산은 모든 단백질에서 지속적으로 발견됩니다(도식 12.1).

α-아미노산은 분자가 동일한 탄소 원자에 아미노 그룹과 카르복실 그룹을 모두 포함하는 이종작용성 화합물입니다.

계획 12.1.가장 중요한 α-아미노산*

* 약어는 펩타이드 및 단백질 분자의 아미노산 잔기를 표기할 때만 사용됩니다. ** 필수 아미노산.

α-아미노산의 이름은 대체 명명법을 사용하여 구성할 수 있지만, 사소한 이름이 더 자주 사용됩니다.

α-아미노산의 일반적인 이름은 일반적으로 분리 소스와 연관됩니다. 세린은 실크 피브로인(lat. 시리즈-매끄러운); 티로신은 치즈(그리스어)에서 처음 분리되었습니다. 티로스- 치즈); 글루타민 - 시리얼 글루텐에서 유래(독일어. 글루텐- 접착제); 아스파르트산 - 아스파라거스 콩나물에서 (위도에서. 아스파라거스- 아스파라거스).

많은 α-아미노산이 체내에서 합성됩니다. 단백질 합성에 필요한 일부 아미노산은 체내에서 생성되지 않으며 외부에서 가져와야 합니다. 이러한 아미노산을 아미노산이라고 합니다. 바꾸어 놓을 수 없는(그림 12.1 참조)

필수 α-아미노산은 다음과 같습니다:

발린 이소류신 메티오닌 트립토판

류신 라이신 트레오닌 페닐알라닌

α-아미노산은 그룹으로 나누는 기준이 되는 특성에 따라 여러 가지 방식으로 분류됩니다.

분류 특징 중 하나는 라디칼 R의 화학적 성질입니다. 이 특징을 기반으로 아미노산은 지방족, 방향족 및 헤테로고리형으로 구분됩니다(그림 12.1 참조).

지방족α -아미노산.이것은 가장 큰 그룹입니다. 그 안에서 아미노산은 추가 분류 기능을 사용하여 구분됩니다.

분자 내의 카르복실기와 아미노기의 수에 따라 다음이 구별됩니다.

중성 아미노산 - 각각 하나의 NH 그룹 2 및 COOH;

염기성 아미노산 - 2개의 NH 그룹 2명과 1그룹

쿠오;

산성 아미노산 - 하나의 NH 2 그룹과 두 개의 COOH 그룹.

지방족 중성 아미노산 그룹에서 사슬의 탄소 원자 수가 6을 초과하지 않는다는 점을 알 수 있습니다. 동시에, 사슬에 탄소 원자 4개를 가진 아미노산은 없고, 탄소 원자 5개와 6개를 가진 아미노산은 분지형 구조(발린, 류신, 이소류신)만 가지고 있습니다.

지방족 라디칼에는 "추가" 작용기가 포함될 수 있습니다.

하이드록실 - 세린, 트레오닌;

카르복실산 - 아스파르트산 및 글루탐산;

티올 - 시스테인;

아미드 - 아스파라긴, 글루타민.

향긋한α -아미노산.이 그룹에는 페닐알라닌과 티로신이 포함되며, 벤젠 고리가 메틸렌 그룹 -CH에 의해 일반적인 α-아미노산 조각과 분리되는 방식으로 구성됩니다. 2-.

헤테로사이클릭 α -아미노산.이 그룹에 속하는 히스티딘과 트립토판은 각각 이미다졸과 인돌과 같은 헤테로사이클을 포함합니다. 이러한 헤테로고리의 구조와 특성은 아래에 설명되어 있습니다(13.3.1; 13.3.2 참조). 헤테로사이클릭 아미노산을 구성하는 일반적인 원리는 방향족 아미노산과 동일합니다.

헤테로사이클릭 및 방향족 α-아미노산은 알라닌의 β-치환 유도체로 간주될 수 있습니다.

아미노산은 또한 게로사이클릭에 속합니다. 프롤린, 2차 아미노기가 피롤리딘에 포함되어 있는 것

α-아미노산의 화학에서는 단백질 구조의 형성과 생물학적 기능 수행에 중요한 역할을 하는 "사이드" 라디칼 R의 구조와 특성에 많은 관심이 집중됩니다. "측면" 라디칼의 극성, 라디칼에 작용기의 존재 및 이러한 작용기가 이온화하는 능력과 같은 특성이 매우 중요합니다.

사이드 라디칼에 따라 아미노산이 비극성(소수성) 라디칼과 아미노산 c 극선(친수성) 라디칼.

첫 번째 그룹에는 지방족 측 라디칼(알라닌, 발린, 류신, 이소류신, 메티오닌)과 방향족 측 라디칼(페닐알라닌, 트립토판)이 있는 아미노산이 포함됩니다.

두 번째 그룹에는 이온화(이온생성)할 수 있거나 신체 상태에서 이온 상태(비이온성)로 변환할 수 없는 라디칼에 극성 작용기를 갖는 아미노산이 포함됩니다. 예를 들어 티로신의 하이드록실 그룹은 이온성(페놀성) 그룹이고, 세린에서는 비이온성(알코올성) 그룹입니다.

특정 조건 하에서 라디칼에 이온 그룹이 있는 극성 아미노산은 이온(음이온 또는 양이온) 상태일 수 있습니다.

12.1.2. 입체이성질체

α-아미노산 구성의 주요 유형, 즉 동일한 탄소 원자와 두 개의 다른 작용기, 라디칼 및 수소 원자의 결합 자체가 α-탄소 원자의 키랄성을 미리 결정합니다. 예외는 가장 간단한 아미노산인 글리신 H입니다. 2 NCH 2 COOH는 키랄성 중심이 없습니다.

α-아미노산의 구성은 구성 표준인 글리세르알데히드에 의해 결정됩니다. 왼쪽의 표준 Fischer 투영식에서 아미노기의 위치(l-글리세르알데히드의 OH기와 유사)는 l-배열에 해당하고 오른쪽은 키랄 탄소 원자의 d-배열에 해당합니다. 에 의해 아르 자형, S-계에서, l-계열의 모든 α-아미노산의 α-탄소 원자는 S-배열을 갖고, d-계열에서는 R-배열을 갖습니다(시스테인은 예외입니다. 7.1.2 참조). .

대부분의 α-아미노산은 분자당 하나의 비대칭 탄소 원자를 포함하며 두 개의 광학 활성 거울상 이성질체와 하나의 광학 비활성 라세미체로 존재합니다. 거의 모든 천연 α-아미노산은 l-시리즈에 속합니다.

아미노산 이소류신, 트레오닌 및 4-하이드록시프롤린은 분자 내에 두 개의 키랄성 중심을 포함합니다.

이러한 아미노산은 두 쌍의 거울상 이성질체를 나타내는 4개의 입체 이성질체로 존재할 수 있으며, 각각은 라세미체를 형성합니다. 동물성 단백질을 만들려면 거울상 이성질체 중 하나만 사용됩니다.

이소류신의 입체이성질체는 이전에 논의된 트레오닌의 입체이성질체와 유사합니다(7.1.3 참조). 4개의 입체이성질체 중 단백질에는 비대칭 탄소 원자 C-α와 C-β의 S 배열을 갖는 l-이소류신이 포함되어 있습니다. 류신과 관련하여 부분입체이성질체인 또 다른 거울상이성질체 쌍의 이름은 접두사를 사용합니다. 안녕하세요-.

경주 동료의 분열. l-시리즈의 α-아미노산의 공급원은 이러한 목적을 위해 가수분해 절단되는 단백질입니다. 개별 거울상 이성질체(단백질, 의약 물질 등의 합성)에 대한 필요성이 크기 때문에 화학적인합성 라세미 아미노산을 분해하는 방법. 우선의 효소의효소를 이용한 소화방법. 현재, 키랄 흡착제에 대한 크로마토그래피는 라세미 혼합물을 분리하는 데 사용됩니다.

12.1.3. 산-염기 특성

아미노산의 양쪽성은 산성(COOH)과 염기성(NH)에 의해 결정됩니다. 2) 분자 내의 기능성 그룹. 아미노산은 알칼리 및 산과 함께 염을 형성합니다.

결정 상태에서 α-아미노산은 쌍극성 이온 H3N+ - CHR-COO-로 존재합니다(일반적으로 사용되는 표기법).

비이온화 형태의 아미노산 구조는 단지 편의를 위한 것입니다.

수용액에서 아미노산은 쌍극자 이온, 양이온 및 음이온 형태의 평형 혼합물 형태로 존재합니다.

평형 위치는 매체의 pH에 따라 달라집니다. 모든 아미노산의 경우, 강산성(pH 1-2) 환경에서는 양이온 형태가 우세하고, 강알칼리성(pH > 11) 환경에서는 음이온 형태가 우세합니다.

이온 구조는 높은 융점(200°C 이상), 물에 대한 용해도, 비극성 유기 용매에 대한 불용성 등 아미노산의 여러 특정 특성을 결정합니다. 대부분의 아미노산이 물에 잘 녹는 능력은 생물학적 기능을 보장하는 중요한 요소이며, 아미노산의 흡수, 체내 수송 등이 이와 관련되어 있습니다.

브뢴스테드 이론의 관점에서 볼 때 완전히 양성화된 아미노산(양이온 형태)은 이염기산입니다.

하나의 양성자를 기증함으로써 이러한 이염기산은 약한 일염기산(하나의 산 그룹 NH를 갖는 쌍극자 이온)으로 변합니다. 3 + . 쌍극자 이온의 탈양성자화는 아미노산의 음이온 형태, 즉 브뢴스테드 염기인 카르복실산염 이온의 생성을 유도합니다. 가치의 특징

아미노산의 카르복실기의 기본 산성 특성은 일반적으로 1에서 3 사이입니다. 가치 pKa2암모늄 그룹의 산도를 9에서 10까지 특성화합니다 (표 12.1).

표 12.1.가장 중요한 α-아미노산의 산-염기 특성

특정 pH 값의 수용액에서 평형 위치, 즉 다양한 형태의 아미노산의 비율은 라디칼의 구조, 주로 이온 그룹의 존재 여부에 따라 크게 달라지며 추가 역할을 합니다. 산성 및 염기성 센터.

쌍극자 이온의 농도가 최대이고 아미노산의 양이온 및 음이온 형태의 최소 농도가 동일한 pH 값을등전점 (피/).

중립적α -아미노산.이 아미노산이 중요해요PINH 2 기의 -/- 효과의 영향으로 카르복실기를 이온화하는 능력이 더 크기 때문에 7(5.5-6.3)보다 약간 낮습니다. 예를 들어, 알라닌은 pH 6.0에서 등전점을 갖습니다.

시큼한α -아미노산.이들 아미노산은 라디칼에 추가 카르복실기를 갖고 있으며 강산성 환경에서 완전히 양성자화된 형태입니다. 산성 아미노산은 세 가지 의미를 지닌 삼염기성 아미노산입니다(Brøndsted에 따르면).pK a,아스파르트산(p/3.0)의 예에서 볼 수 있듯이.

산성 아미노산(아스파르트산 및 글루탐산)의 경우 등전점은 pH 7보다 훨씬 낮습니다(표 12.1 참조). 생리학적 pH 값(예: 혈액 pH 7.3-7.5)의 신체에서는 두 카르복실기가 모두 이온화되므로 이러한 산은 음이온 형태입니다.

기초적인α -아미노산.염기성 아미노산의 경우 등전점은 7 이상의 pH 영역에 위치합니다. 강산성 환경에서 이러한 화합물은 또한 삼염기산이며 이온화 단계는 라이신(p/ 9.8)의 예에서 설명됩니다. .

체내에서 염기성 아미노산은 양이온 형태로 발견됩니다. 즉, 두 아미노 그룹이 모두 양성자화됩니다.

일반적으로 α-아미노산은 없습니다. 생체 내등전점에 있지 않으며 물에 대한 가장 낮은 용해도에 해당하는 상태로 떨어지지 않습니다. 신체의 모든 아미노산은 이온 형태입니다.

12.1.4. 분석적으로 중요한 반응 α -아미노산

α-아미노산은 이종작용성 화합물로서 카르복실기와 아미노기의 특징적인 반응을 시작합니다. 아미노산의 일부 화학적 성질은 라디칼의 작용기에 기인합니다. 이 섹션에서는 아미노산 식별 및 분석에 실질적으로 중요한 반응에 대해 논의합니다.

에스테르화.아미노산이 산 촉매(예: 염화수소 가스) 존재 하에서 알코올과 반응하면 에스테르가 염산염 형태로 좋은 수율로 얻어집니다. 유리 에스테르를 분리하기 위해 반응 혼합물을 암모니아 가스로 처리합니다.

아미노산 에스테르는 쌍극자 구조를 가지지 않으므로 모산과 달리 유기 용매에 용해되고 휘발성입니다. 따라서 글리신은 융점(292°C)이 높은 결정성 물질이고, 메틸 에스테르는 끓는점이 130°C인 액체입니다. 아미노산 에스테르 분석은 기체-액체 크로마토그래피를 사용하여 수행할 수 있습니다.

포름알데히드와의 반응. 실제적으로 중요한 것은 포름알데히드와의 반응이며, 이는 이 방법에 의한 아미노산의 정량적 측정의 기초가 됩니다. 포르몰 적정(Sørensen 방법).

아미노산의 양쪽성 특성으로 인해 분석 목적으로 알칼리로 직접 적정할 수 없습니다. 아미노산과 포름알데히드의 상호작용은 상대적으로 안정적인 아미노 알코올(5.3 참조)을 생성합니다. N-히드록시메틸 유도체는 유리 카르복실기가 알칼리로 적정됩니다.

질적 반응. 아미노산과 단백질 화학의 특징은 이전에 화학 분석의 기초를 형성했던 수많은 정성(색상) 반응을 사용한다는 것입니다. 요즘에는 물리화학적 방법을 사용하여 연구가 수행될 때 크로마토그래피 분석 등에서 α-아미노산을 검출하기 위해 많은 정성적 반응이 계속해서 사용됩니다.

킬레이트화. 중금속 양이온을 사용하면 이작용성 화합물인 α-아미노산이 복합체 내 염을 형성합니다. 예를 들어 온화한 조건에서 새로 준비된 수산화구리(11)를 사용하면 잘 결정화된 킬레이트가 얻어집니다.

청색 구리(11) 염(α-아미노산을 검출하는 비특이적 방법 중 하나).

닌히드린 반응. α-아미노산의 일반적인 정성반응은 닌히드린과의 반응입니다. 반응 생성물은 청자색을 띠며 크로마토그램(종이, 얇은 층)에서 아미노산을 시각적으로 검출하는 데 사용되며 아미노산 분석기에서 분광 광도 측정에 사용됩니다(제품은 다음 영역의 빛을 흡수합니다). 550-570nm).

Deamination. 실험실 조건에서 이 반응은 α-아미노산에 대한 아질산의 작용에 의해 수행됩니다(4.3 참조). 이 경우 해당 α-히드록시산이 형성되고 질소 가스가 방출되며, 그 부피를 사용하여 반응한 아미노산의 양을 결정합니다(Van-Slyke 방법).

크산토단백질 반응. 이 반응은 방향족 및 헤테로고리형 아미노산(페닐알라닌, 티로신, 히스티딘, 트립토판)을 검출하는 데 사용됩니다. 예를 들어, 진한 질산이 티로신에 작용하면 노란색의 니트로 유도체가 형성됩니다. 알칼리성 환경에서는 페놀성 수산기의 이온화와 공액에 대한 음이온의 기여도 증가로 인해 색상이 주황색으로 변합니다.

또한 개별 아미노산을 검출할 수 있는 다양한 비공개 반응도 있습니다.

트립토판황산에서 p-(디메틸아미노)벤즈알데히드와 반응하여 적자색을 나타내는 것으로 검출됩니다(에를리히 반응). 이 반응은 단백질 분해 산물의 트립토판을 정량 분석하는 데 사용됩니다.

시스테인포함된 메르캅토 그룹의 반응성을 기반으로 여러 정성적 반응을 통해 검출됩니다. 예를 들어, 아세트산납(CH3COO)2Pb가 함유된 단백질 용액을 알칼리성 매질에서 가열하면 흑색 황화납 PbS 침전물이 형성되는데, 이는 단백질에 시스테인이 존재함을 나타냅니다.

12.1.5. 생물학적으로 중요한 화학 반응

신체에서는 다양한 효소의 영향으로 아미노산의 여러 가지 중요한 화학적 변형이 수행됩니다. 이러한 변환에는 아미노기 전이, 탈카르복실화, 제거, 알돌 절단, 산화적 탈아미노화 및 티올기의 산화가 포함됩니다.

트랜스아미네이션 α-옥소산으로부터 α-아미노산을 생합성하는 주요 경로입니다. 아미노기의 공여체는 세포 내에 충분하거나 과잉으로 존재하는 아미노산이고 수용체는 α-옥소산입니다. 이 경우, 아미노산은 옥소산으로 전환되고, 옥소산은 상응하는 라디칼 구조를 갖는 아미노산으로 전환됩니다. 결과적으로, 아미노기 전이는 아미노기와 옥소기의 가역적 교환 과정입니다. 그러한 반응의 예로는 2-옥소글루타르산으로부터 l-글루탐산이 생성되는 것입니다. 공여자 아미노산은 예를 들어 l-아스파르트산일 수 있습니다.

α-아미노산은 카르복실기의 α 위치에 전자를 끄는 아미노기(보다 정확하게는 양성자화된 아미노기 NH)를 포함합니다. 3 +), 그러므로 탈카르복실화가 가능하다.

제거카르복실기의 β 위치에 있는 측면 라디칼이 전자를 끄는 작용기(예: 하이드록실 또는 티올)를 포함하는 아미노산의 특징입니다. 이들의 제거는 중간체 반응성 α-엔아미노산으로 이어지며, 이는 쉽게 호변이성체 이미노산으로 변환됩니다(케토-에놀 호변이성체와 유사). C=N 결합의 수화와 암모니아 분자의 제거 결과, α-이미노산은 α-옥소산으로 전환됩니다.

이러한 유형의 변환을 호출합니다. 제거-수화.대표적인 것이 세린으로부터 피루브산을 생산하는 것이다.

알돌 분열 β 위치에 수산기를 포함하는 α-아미노산의 경우에 발생합니다. 예를 들어, 세린은 분해되어 글리신과 포름알데히드를 형성합니다(후자는 자유 형태로 방출되지 않지만 즉시 조효소에 결합합니다).

산화적 탈아민 효소와 조효소 NAD+ 또는 NADP+의 참여로 수행될 수 있습니다(14.3 참조). α-아미노산은 아미노전이반응뿐만 아니라 산화적 탈아미노화를 통해서도 α-옥소산으로 전환될 수 있습니다. 예를 들어, α-옥소글루타르산은 l-글루탐산으로부터 형성됩니다. 반응의 첫 번째 단계에서 글루탐산은 α-이미노글루타르산으로 탈수소화(산화)됩니다.

산. 두 번째 단계에서는 가수분해가 일어나 α-옥소글루타르산과 암모니아가 생성됩니다. 가수분해 단계는 효소의 참여 없이 발생합니다.

α-옥소산의 환원성 아민화 반응은 반대 방향으로 발생합니다. 항상 세포에 함유되어 있는 α-옥소글루타르산(탄수화물 대사의 산물)은 이러한 방식으로 L-글루타민산으로 전환됩니다.

티올기의 산화 시스테인과 시스틴 잔기의 상호 전환의 기초가되어 세포에서 여러 가지 산화 환원 과정을 제공합니다. 모든 티올(4.1.2 참조)과 마찬가지로 시스테인은 쉽게 산화되어 이황화물인 시스틴을 형성합니다. 시스틴의 이황화 결합은 쉽게 환원되어 시스테인을 형성합니다.

쉽게 산화되는 티올 그룹의 능력으로 인해 시스테인은 신체가 산화 능력이 높은 물질에 노출될 때 보호 기능을 수행합니다. 또한 항방사선 효과를 나타낸 최초의 약물이기도 하다. 시스테인은 제약 실습에서 약물 안정제로 사용됩니다.

시스테인이 시스틴으로 전환되면 환원된 글루타티온과 같은 이황화 결합이 형성됩니다.

(12.2.3 참조)

12.2. 펩타이드와 단백질의 1차 구조

일반적으로 펩타이드는 분자당 최대 100개의 아미노산 잔기(분자량 최대 10,000에 해당)를 포함하고, 단백질은 100개 이상의 아미노산 잔기(분자량 10,000~수백만)를 포함하는 것으로 알려져 있습니다. .

차례로, 펩타이드 그룹에서 구별하는 것이 관례입니다. 올리고펩타이드(저분자량 펩타이드) 사슬에 10개 이하의 아미노산 잔기를 함유하고, 폴리펩티드,사슬은 최대 100개의 아미노산 잔기를 포함합니다. 아미노산 잔기 수가 100에 가깝거나 약간 초과하는 거대분자는 폴리펩티드와 단백질을 구별하지 못하며, 이러한 용어는 종종 동의어로 사용됩니다.

펩타이드와 단백질 분자는 공식적으로 α-아미노산의 중축합 산물로 표현될 수 있으며, 이는 단량체 단위 사이에 펩타이드(아미드) 결합이 형성되면서 발생합니다(그림 12.2).

폴리아미드 사슬의 디자인은 모든 다양한 펩타이드와 단백질에 대해 동일합니다. 이 사슬은 분지되지 않은 구조를 가지며 교대로 펩타이드(아미드) 그룹 -CO-NH-와 단편 -CH(R)-로 구성됩니다.

유리 NH 그룹이 있는 아미노산을 포함하는 사슬의 한쪽 끝 2, N-말단이라고 하고, 다른 하나는 C-말단이라고 합니다.

계획 12.2.펩타이드 사슬을 구성하는 원리

이는 유리 COOH 그룹을 갖는 아미노산을 포함합니다. 펩타이드와 단백질 사슬은 N 말단에서 작성됩니다.

12.2.1. 펩타이드 그룹의 구조

펩타이드(아미드) 그룹 -CO-NH-에서 탄소 원자는 sp2 혼성화 상태에 있습니다. 질소 원자의 비공유 전자쌍은 C=O 이중 결합의 π-전자와 접합을 이룹니다. 전자 구조의 관점에서 볼 때, 펩타이드 그룹은 3중심 p,π-공액 시스템(2.3.1 참조)이며, 전자 밀도는 전기 음성도가 더 높은 산소 원자 쪽으로 이동합니다. 공액 시스템을 형성하는 C, O 및 N 원자는 동일한 평면에 위치합니다. 아미드 그룹의 전자 밀도 분포는 경계 구조 (I) 및 (II)를 사용하거나 각각 NH 및 C=O 그룹의 +M- 및 -M-효과로 인한 전자 밀도 이동을 사용하여 나타낼 수 있습니다. (III).

접합의 결과로 결합 길이의 일부 정렬이 발생합니다. C=O 이중결합은 일반적인 길이인 0.121nm에 비해 0.124nm로 확장되고, C-N 결합은 일반적인 경우의 0.147nm에 비해 0.132nm로 짧아집니다(그림 12.1). 펩타이드 그룹의 평면 접합 시스템은 CN 결합 주위의 회전에 어려움을 야기합니다(회전 장벽은 63-84 kJ/mol입니다). 따라서 전자 구조는 상당히 견고한 것을 결정합니다. 평평한펩타이드 그룹의 구조.

그림에서 볼 수 있듯이. 12.1에서, 아미노산 잔기의 α-탄소 원자는 C-N 결합의 반대편에 있는 펩타이드 그룹의 평면에 위치합니다. 즉, 더 유리한 트랜스 위치에 있습니다. 이 경우 아미노산 잔기의 측면 라디칼 R은 다음과 같습니다. 우주에서 가장 멀리 떨어져 있습니다.

폴리펩타이드 사슬은 놀라울 정도로 균일한 구조를 가지고 있으며, 서로 비스듬히 위치한 일련의 모습으로 표현될 수 있습니다.

쌀. 12.1.아미노산 잔기의 펩타이드 그룹 -CO-NH-와 α-탄소 원자의 평면 배열

Cα-N과 Cα-Csp 결합에 의해 α-탄소 원자를 통해 서로 연결된 펩타이드 그룹의 평면 2 (그림 12.2). 이러한 단일 결합 주위의 회전은 아미노산 잔기의 측면 라디칼의 공간적 배치가 어렵기 때문에 매우 제한적입니다. 따라서 펩타이드 그룹의 전자적, 공간적 구조는 전체적으로 폴리펩타이드 사슬의 구조를 크게 결정합니다.

쌀. 12.2.폴리펩티드 사슬에서 펩티드 그룹 평면의 상대적 위치

12.2.2. 구성 및 아미노산 서열

균일하게 구성된 폴리아미드 사슬의 경우, 펩타이드와 단백질의 특이성은 가장 중요한 두 가지 특성, 즉 아미노산 조성과 아미노산 서열에 의해 결정됩니다.

펩타이드와 단백질의 아미노산 조성은 α-아미노산의 성질과 정량적 비율에 따라 결정됩니다.

아미노산 조성은 주로 크로마토그래피 방법을 사용하여 펩타이드 및 단백질 가수분해물을 분석하여 결정됩니다. 현재 이러한 분석은 아미노산 분석기를 사용하여 수행됩니다.

아미드 결합은 산성 및 알칼리성 환경 모두에서 가수분해가 가능합니다(8.3.3 참조). 펩타이드와 단백질은 가수분해되어 더 짧은 사슬을 형성합니다. 부분 가수분해,또는 아미노산 혼합물(이온 형태) - 완전한 가수분해.많은 아미노산이 알칼리성 가수분해 조건에서 불안정하기 때문에 가수분해는 일반적으로 산성 환경에서 수행됩니다. 아스파라긴과 글루타민의 아미드 그룹도 가수분해된다는 점에 유의해야 합니다.

펩타이드와 단백질의 1차 구조는 아미노산 서열, 즉 α-아미노산 잔기의 교대 순서입니다.

1차 구조는 사슬의 양쪽 끝에서 아미노산을 순차적으로 제거하고 이를 식별함으로써 결정됩니다.

12.2.3. 펩타이드의 구조와 명명법

펩타이드 이름은 N 말단부터 시작하여 접미사를 추가하여 아미노산 잔기를 순차적으로 나열하여 구성됩니다.-일, 전체 이름이 유지되는 마지막 C 말단 아미노산을 제외하고. 즉, 이름은

"그들의" COOH 그룹으로 인해 펩타이드 결합 형성에 들어간 아미노산은 다음과 같은 펩타이드 이름으로 끝납니다. -il: 알라닐, 발릴 등(아스파르트산 및 글루탐산 잔기의 경우 각각 "아스파르틸" 및 "글루타밀"이라는 이름이 사용됨). 아미노산의 이름과 기호는 해당 아미노산에 속함을 나타냅니다.엘 -row, 달리 명시하지 않는 한( d 또는 dl).

때때로 약식 표기에서 H(아미노 그룹의 일부) 및 OH(카르복실 그룹의 일부) 기호는 말단 아미노산의 작용기가 치환되지 않았음을 나타냅니다. 이 방법은 펩타이드의 기능성 유도체를 묘사하는 데 편리합니다. 예를 들어, C 말단 아미노산에 있는 위 펩타이드의 아미드는 H-Asn-Gly-Phe-NH2로 표시됩니다.

펩티드는 모든 유기체에서 발견됩니다. 단백질과 달리 아미노산 구성이 더 이질적이며 특히 아미노산을 포함하는 경우가 많습니다.디 -열. 구조적으로도 더 다양합니다. 순환 조각, 분지 사슬 등을 포함합니다.

트리펩타이드의 가장 일반적인 대표자 중 하나는 다음과 같습니다. 글루타티온- 모든 동물, 식물, 박테리아의 몸에서 발견됩니다.

글루타티온 구성의 시스테인은 글루타티온이 환원된 형태와 산화된 형태로 존재할 수 있게 해줍니다.

글루타티온은 다양한 산화환원 과정에 관여합니다. 이는 단백질 보호제, 즉 유리 SH 티올 그룹이 있는 단백질을 이황화 결합 -S-S- 형성으로 인한 산화로부터 보호하는 물질로 기능합니다. 이는 그러한 과정이 바람직하지 않은 단백질에 적용됩니다. 이러한 경우 글루타티온은 산화제 역할을 하여 단백질을 "보호"합니다. 글루타티온이 산화되는 동안 이황화 결합으로 인해 두 트리펩타이드 단편의 분자간 가교가 발생합니다. 이 과정은 되돌릴 수 있습니다.

12.3. 폴리펩티드와 단백질의 2차 구조

고분자량 폴리펩타이드와 단백질은 1차 구조와 함께 더 높은 수준의 조직화를 특징으로 합니다. 2차, 3차그리고 네개 한 조인 것구조.

2차 구조는 주요 폴리펩티드 사슬의 공간적 방향으로 설명되고, 3차 구조는 전체 단백질 분자의 3차원 구조로 설명됩니다. 2차 구조와 3차 구조 모두 공간에서 거대분자 사슬의 질서 있는 배열과 연관되어 있습니다. 단백질의 3차 및 4차 구조는 생화학 과정에서 논의됩니다.

계산에 따르면 폴리펩티드 사슬의 가장 유리한 형태 중 하나는 오른쪽 나선 형태의 공간 배열입니다. α-나선(그림 12.3, a).

α-나선형 폴리펩티드 사슬의 공간적 배열은 그것이 특정 사슬을 감싸고 있다고 상상함으로써 상상할 수 있습니다.

쌀. 12.3.폴리펩티드 사슬의 α-나선형 구조

실린더 (그림 12.3, b 참조). 평균적으로 나선 한 바퀴당 3.6개의 아미노산 잔기가 있으며, 나선의 피치는 0.54 nm, 직경은 0.5 nm입니다. 인접한 두 펩타이드 그룹의 평면은 108° 각도로 위치하며, 아미노산의 측면 라디칼은 나선 외부에 위치합니다. 즉, 마치 원통 표면에서 나오는 것처럼 향합니다.

이러한 사슬 형태를 확보하는 주요 역할은 α-나선에서 각각의 첫 번째 아미노산 잔기의 카르보닐 산소 원자와 각 다섯 번째 아미노산 잔기의 NH 기의 수소 원자 사이에 형성되는 수소 결합에 의해 수행됩니다.

수소 결합은 α-나선의 축과 거의 평행하게 향합니다. 그들은 체인을 꼬인 상태로 유지합니다.

일반적으로 단백질 사슬은 완전히 나선형이 아니고 부분적으로만 나선형입니다. 미오글로빈 및 헤모글로빈과 같은 단백질은 미오글로빈 사슬과 같은 상당히 긴 α-나선 영역을 포함합니다.

75% 나선형. 다른 많은 단백질에서는 사슬의 나선형 영역 비율이 작을 수 있습니다.

폴리펩티드와 단백질의 또 다른 유형의 2차 구조는 다음과 같습니다. β 구조,라고도 접힌 시트,또는 접힌 레이어.길쭉한 폴리펩타이드 사슬은 접힌 시트 형태로 배열되어 있으며, 이들 사슬의 펩타이드 그룹 사이에 많은 수소 결합으로 연결되어 있습니다(그림 12.4). 많은 단백질은 α-나선형 구조와 β-시트 구조를 모두 포함합니다.

쌀. 12.4.접힌 시트 형태의 폴리펩타이드 사슬의 2차 구조(β-구조)

아미노산은 탄화수소 라디칼과 관련된 아미노 그룹 - NH 2 및 카르복실 그룹 - COOH의 두 가지 관능기를 반드시 포함하는 이종 관능성 화합물입니다. 가장 간단한 아미노산의 일반식은 다음과 같이 쓸 수 있습니다.

아미노산은 서로 영향을 미치는 두 개의 서로 다른 작용기를 포함하고 있기 때문에 특징적인 반응은 카르복실산 및 아민의 반응과 다릅니다.

아미노산의 성질

아미노 그룹 - NH 2는 질소 원자에 자유 전자쌍이 존재하기 때문에 공여체-수용체 메커니즘을 통해 수소 양이온을 그 자체에 부착할 수 있기 때문에 아미노산의 기본 특성을 결정합니다.

-COOH 그룹(카르복실 그룹)은 이들 화합물의 산성 특성을 결정합니다. 따라서 아미노산은 양쪽 성 유기 화합물입니다. 그들은 산으로서 알칼리와 반응합니다.

염기와 같은 강산의 경우 아민:

또한 아미노산의 아미노 그룹은 카르복실 그룹과 상호 작용하여 내부 염을 형성합니다.

아미노산 분자의 이온화는 환경의 산성 또는 알칼리성에 따라 달라집니다.

수용액 속의 아미노산은 전형적인 양쪽성 화합물처럼 거동하기 때문에 생물체에서는 일정 농도의 수소이온을 유지하는 완충물질의 역할을 한다.

아미노산은 200°C 이상의 온도에서 녹고 분해되는 무색의 결정성 물질입니다. 그들은 물에 녹고 에테르에는 녹지 않습니다. R-라디칼에 따라 단맛, 쓴맛, 맛이 없을 수 있습니다.

아미노산은 천연(살아있는 유기체에서 발견됨)과 합성으로 구분됩니다. 천연 아미노산(약 150개) 중에서 단백질의 일부인 단백질 생성 아미노산(약 20개)이 구별됩니다. L자형입니다. 이 아미노산의 약 절반은 바꾸어 놓을 수 없는, 왜냐하면 인체에서는 합성되지 않기 때문입니다. 필수산은 발린, 류신, 이소류신, 페닐알라닌, 라이신, 트레오닌, 시스테인, 메티오닌, 히스티딘, 트립토판입니다. 이러한 물질은 음식과 함께 인체에 들어갑니다. 음식에 함유된 양이 부족하면 인체의 정상적인 발달과 기능이 방해를 받습니다. 특정 질병에서는 신체가 다른 아미노산을 합성할 수 없습니다. 따라서 페닐케톤뇨증에서는 티로신이 합성되지 않습니다. 아미노산의 가장 중요한 특성은 물의 방출과 아미드 그룹 -NH-CO-의 형성으로 분자 응축에 들어가는 능력입니다. 예를 들면 다음과 같습니다.

이 반응의 결과로 얻어지는 고분자화합물은 다량의 아미드 조각을 함유하고 있으므로 고분자화합물이라고 부른다. 폴리아미드.

이들은 위에서 언급한 합성 나일론 섬유 외에, 예를 들어 아미노에난트산의 중축합 중에 형성되는 에난트(enant)를 포함한다. 분자 말단에 아미노기와 카르복실기가 있는 아미노산은 합성섬유를 생산하는 데 적합합니다.

알파 아미노산 폴리아미드라고 합니다. 펩타이드. 아미노산 잔기의 수에 따라 구별됩니다. 디펩티드, 트리펩티드, 폴리펩티드. 이러한 화합물에서 -NH-CO- 그룹을 펩타이드 그룹이라고 합니다.