Što su aminokiseline i koja su njihova korisna svojstva? Aminokiseline u bodybuildingu Kemijski nazivi aminokiselina

Aminokiseline su glavni građevinski materijal svakog živog organizma. Po svojoj prirodi oni su primarne dušične tvari biljaka koje se sintetiziraju iz tla. Struktura aminokiselina ovisi o njihovom sastavu.

Struktura aminokiselina

Svaka od njegovih molekula ima karboksilne i aminske skupine, koje su povezane s radikalom. Ako aminokiselina sadrži 1 karboksilnu i 1 amino skupinu, njezina se struktura može prikazati formulom prikazanom u nastavku.

Aminokiseline koje imaju 1 kiselinsku i 1 alkalnu skupinu nazivaju se monoaminomonokarboksilne kiseline. U organizmima se također sintetiziraju 2 karboksilne skupine ili 2 aminske skupine čije su funkcije određene. Aminokiseline koje sadrže 2 karboksilne i 1 aminsku skupinu nazivaju se monoaminodikarboksilne, a one koje sadrže 2 aminske i 1 karboksilnu diaminomonokarboksilne.

Razlikuju se i po strukturi organskog radikala R. Svaki od njih ima svoje ime i strukturu. Otuda različite funkcije aminokiselina. Visoku reaktivnost osigurava prisutnost kiselih i alkalnih skupina. Ove skupine povezuju aminokiseline i tvore polimer – protein. Proteini se zbog svoje strukture nazivaju i polipeptidi.

Aminokiseline kao građevni materijali

Molekula proteina je lanac od desetaka ili stotina aminokiselina. Proteini se razlikuju po sastavu, količini i redoslijedu aminokiselina, jer je broj kombinacija 20 komponenti gotovo beskonačan. Neki od njih imaju cijeli sastav esencijalnih aminokiselina, drugi bez jedne ili više njih. Pojedinačne aminokiseline, strukture čije su funkcije slične proteinima ljudskog tijela, ne koriste se kao prehrambeni proizvodi, jer su slabo topljive i ne razgrađuju se u gastrointestinalnom traktu. Tu spadaju proteini noktiju, kose, krzna ili perja.

Funkcije aminokiselina teško je precijeniti. Ove tvari su glavna hrana u ljudskoj prehrani. Koju funkciju obavljaju aminokiseline? Oni povećavaju rast mišićne mase, pomažu u jačanju zglobova i ligamenata, obnavljaju oštećena tjelesna tkiva i sudjeluju u svim procesima koji se odvijaju u ljudskom tijelu.

Esencijalne aminokiseline

Samo iz dodataka prehrani ili prehrambenih proizvoda možete dobiti Funkcije u procesu formiranja zdravih zglobova, jakih mišića, lijepe kose su vrlo značajne. Ove aminokiseline uključuju:

  • fenilalanin;
  • lizin;
  • treonin;
  • metionin;
  • valin;
  • leucin;
  • triptofan;
  • histidin;
  • izoleucin.

Funkcije esencijalnih aminokiselina

Ove cigle obavljaju bitne funkcije u funkcioniranju svake stanice ljudskog tijela. Oni su nevidljivi sve dok u organizam ulaze u dovoljnim količinama, ali njihov nedostatak značajno oštećuje funkcioniranje cijelog organizma.

  1. Valin obnavlja mišiće i služi kao izvrstan izvor energije.
  2. Histidin poboljšava sastav krvi, potiče oporavak i rast mišića te poboljšava funkciju zglobova.
  3. Izoleucin pomaže proizvodnju hemoglobina. Kontrolira količinu šećera u krvi, povećava energiju i izdržljivost osobe.
  4. Leucin jača imunološki sustav, prati razinu šećera i leukocita u krvi. Ako je razina leukocita previsoka: snižava ih i aktivira tjelesne rezerve za uklanjanje upale.
  5. Lizin pomaže u apsorpciji kalcija, koji izgrađuje i jača kosti. Pomaže proizvodnju kolagena, poboljšava strukturu kose. Za muškarce, ovo je izvrstan anabolički steroid, jer gradi mišiće i povećava mušku snagu.
  6. Metionin normalizira rad probavnog sustava i jetre. Sudjeluje u razgradnji masti, otklanja toksikozu kod trudnica, blagotvorno djeluje na kosu.
  7. Treonin poboljšava rad gastrointestinalnog trakta. Povećava imunitet, sudjeluje u stvaranju elastina i kolagena. Treonin sprječava taloženje masti u jetri.
  8. Triptofan je odgovoran za ljudske emocije. Proizvodi serotonin - hormon sreće, čime normalizira san i podiže raspoloženje. Ukroćuje apetit, blagotvorno djeluje na srčani mišić i arterije.
  9. Fenilalanin služi kao prijenosnik signala od živčanih stanica do mozga glave. Poboljšava raspoloženje, suzbija nezdravi apetit, poboljšava pamćenje, povećava osjetljivost, smanjuje bol.

Nedostatak esencijalnih aminokiselina dovodi do zastoja u rastu, metaboličkih poremećaja i smanjenja mišićne mase.

Neesencijalne aminokiseline

To su aminokiseline čija se struktura i funkcije proizvode u tijelu:

  • arginin;
  • alanin;
  • asparagin;
  • glicin;
  • prolin;
  • taurin;
  • tirozin;
  • glutamat;
  • serin;
  • glutamin;
  • ornitin;
  • cistein;
  • karnitin

Funkcije neesencijalnih aminokiselina

  1. Cistein eliminira toksične tvari, sudjeluje u stvaranju kože i mišićnog tkiva te je prirodni antioksidans.
  2. Tirozin smanjuje fizički umor, ubrzava metabolizam, otklanja stres i depresiju.
  3. Alanin služi za rast mišića i izvor je energije.
  4. povećava metabolizam i smanjuje stvaranje amonijaka tijekom teške tjelesne aktivnosti.
  5. Cistin uklanja bolove kod ozljeda ligamenata i zglobova.
  6. odgovoran za aktivnost mozga, tijekom dugotrajne tjelesne aktivnosti pretvara se u glukozu, proizvodeći energiju.
  7. Glutamin obnavlja mišiće, jača imunitet, ubrzava metabolizam, poboljšava rad mozga i stvara hormon rasta.
  8. Glicin je neophodan za rad mišića, razgradnju masti, stabilizaciju krvnog tlaka i šećera u krvi.
  9. Karnitin prenosi masne kiseline u stanice, gdje se one razgrađuju i oslobađaju energiju, što rezultira sagorijevanjem viška masti i stvaranjem energije.
  10. Ornitin proizvodi hormon rasta, uključen je u proces stvaranja urina, razgrađuje masne kiseline i pomaže u proizvodnji inzulina.
  11. Prolin osigurava proizvodnju kolagena, neophodan je za ligamente i zglobove.
  12. Serin jača imunitet i stvara energiju, potreban je za brzi metabolizam masnih kiselina i rast mišića.
  13. Taurin razgrađuje masti, povećava otpornost organizma i sintetizira žučne soli.

Protein i njegova svojstva

Proteini ili proteini su visokomolekularni spojevi koji sadrže dušik. Pojam "protein", koji je prvi označio Berzelius 1838. godine, dolazi od grčke riječi i znači "primarni", što odražava vodeću ulogu proteina u prirodi. Raznolikost proteina omogućuje postojanje ogromnog broja živih bića: od bakterija do ljudskog tijela. Ima ih znatno više od ostalih makromolekula, jer su proteini temelj žive stanice. Oni čine približno 20% mase ljudskog tijela, više od 50% suhe mase stanice. Ovakav broj raznolikih proteina objašnjava se svojstvima dvadesetak različitih aminokiselina, koje međusobno djeluju i stvaraju polimerne molekule.

Izuzetno svojstvo proteina je sposobnost samostalnog stvaranja određene prostorne strukture karakteristične za određeni protein. Proteini su biopolimeri s peptidnim vezama. Kemijski sastav proteina karakterizira stalni prosječni sadržaj dušika od približno 16%.

Život, kao i rast i razvoj tijela, nemogući su bez funkcije proteinskih aminokiselina za izgradnju novih stanica. Proteini se ne mogu zamijeniti drugim elementima, njihova je uloga u ljudskom organizmu izuzetno važna.

Funkcije proteina

Potreba za proteinima leži u sljedećim funkcijama:

  • neophodan je za rast i razvoj, jer je glavni građevni materijal za stvaranje novih stanica;
  • kontrolira metabolizam, tijekom kojeg se oslobađa energija. Nakon konzumiranja hrane, metabolizam se povećava, na primjer, ako se hrana sastoji od ugljikohidrata, metabolizam se ubrzava za 4%, ako se sastoji od proteina - za 30%;
  • reguliraju u tijelu zbog svoje hidrofilnosti – sposobnosti privlačenja vode;
  • ojačati imunološki sustav sintetizirajući antitijela koja štite od infekcija i otklanjaju opasnost od bolesti.

Proizvodi - izvori proteina

Ljudski mišići i kostur sastoje se od živih tkiva koja ne samo da funkcioniraju, već se i obnavljaju tijekom života. Oporavljaju se od oštećenja i zadržavaju snagu i izdržljivost. Za to su im potrebne vrlo specifične hranjive tvari. Hrana daje tijelu energiju potrebnu za sve procese, uključujući rad mišića, rast i obnovu tkiva. A protein se u tijelu koristi i kao izvor energije i kao građevni materijal.

Stoga je vrlo važno promatrati njegovu svakodnevnu upotrebu u hrani. Hrana bogata proteinima: piletina, puretina, nemasna šunka, svinjetina, govedina, riba, škampi, grah, leća, slanina, jaja, orasi. Svi ovi proizvodi opskrbljuju tijelo proteinima i daju energiju potrebnu za život.

Da bi postigao dobre rezultate u bodybuildingu, sportaš mora imati kompetentan pristup prehrani i tjelesnoj aktivnosti. Većina modernih sportaša preferira sportsku prehranu, posebno uzimanje aminokiselina. Da biste odabrali prave aminokiselinske suplemente, morate znati čemu su namijenjeni i kako ih koristiti.

Postoje tri vrste aminokiselina: neesencijalne, uvjetno esencijalne i esencijalne. Esencijalne aminokiseline tijelo ne proizvodi samo, pa ih sportaš mora unositi u svoju prehranu.

Aminokarboksilne kiseline su jedan od elemenata proteina. Njihova prisutnost je od velike važnosti za normalno funkcioniranje organizma, jer su neophodni za proizvodnju određenih hormona, enzima i antitijela.


Kako bi tijelo pravilno nadoknadilo energiju nakon treninga, kao i izgradilo mišiće, potrebne su mu aminokiseline. Stoga su od velike važnosti u prehrani bodybuildera.

Aminokiselina je glavni element u izgradnji svih proteina u životinjskim i biljnim organizmima.

Važnost aminokiselina u bodybuildingu

Budući da su aminokiseline uključene u sve tjelesne procese povezane s tjelesnom aktivnošću (obnova i aktivacija rasta mišićnog tkiva, suzbijanje kataboličkih procesa), teško je precijeniti njihovu važnost za moderne sportaše. Činjenica je da čak i tjelesna aktivnost umjerenog intenziteta dovodi do značajne potrošnje slobodnih aminokiselina (do 80%). A pravovremena nadoknada nedostatka pomaže u izgradnji mišićne mase i povećanju učinkovitosti treninga.
BCAA (aminokarboksilne kiseline razgranatog lanca - valin, izoleucin i leucin) od posebne su važnosti za bodybuildere, jer se od njih sastoji gotovo 35% svih mišića. Osim toga, BCAA imaju snažna antikatabolička svojstva i druge korisne funkcije, pa mnogi proizvođači sportske prehrane proizvode dodatke prehrani na njihovoj osnovi.

BCAA su tri esencijalne aminokiseline: leucin, izoleucin i valin, polazni materijal za izgradnju i regeneraciju tjelesnih stanica.

Vrste aminokiselina

Kompleksi aminokiselina razlikuju se po sastavu, omjeru aminokiselina i stupnju hidrolize. Aminokiseline u slobodnom obliku, obično izolirane, već smo spomenuli, su glutamin, arginin, glicin itd., ali se javljaju i kompleksi. Hidrolizati su razgrađeni proteini koji sadrže kratke lance aminokiselina koji se mogu brzo apsorbirati. Di- i tripeptidni oblici su u biti također hidrolizati, samo što su lanci aminokiselina kraći i sastoje se od 2 odnosno 3 aminokiseline te se vrlo brzo apsorbiraju. BCAA je kompleks triju aminokiselina - leucina, izoleucina i valina, koje su najtraženije u mišićima i vrlo se brzo apsorbiraju.

Aminokiseline su dostupne u obliku praha, tableta, otopina, kapsula, ali su svi ti oblici jednaki po djelotvornosti. Postoje i injekcijski oblici aminokiselina koji se daju intravenozno. Ne preporuča se primjena aminokiselina injekcijama jer to nema prednosti u odnosu na oralnu primjenu, ali postoji veliki rizik od komplikacija i nuspojava.

Jedan od najčešćih oblika oslobađanja aminokiselina su tablete i kapsule.

Klasifikacija aminokiselina

Postoji sljedeća klasifikacija aminokarboksilnih kiselina:

  1. Zamjenjiva. Ovi spojevi aminokiselina mogu se samostalno sintetizirati, posebno nakon uzimanja enzima, minerala i vitamina. U neesencijalne aminokiseline spadaju: glutamin, arginin, taurin, asparagin, glicin, karnitin i druge.
  2. Djelomično zamjenjiv (ili uvjetno nezamjenjiv). Sintetizirani u tijelu u ograničenim količinama, uključuju tirozin, alanin, histidin i cistein.
  3. Nezamjenjiva. Tijelo ih ne proizvodi i dolaze samo iz prehrambenih i sportskih dodataka, pa se stoga često uočava njihov nedostatak.

Čovjek prima ovu vrstu kiselina (EAA) samo iz hrane. Njihov nedostatak u tijelu dovodi do pogoršanja zdravlja, metaboličkih poremećaja i pada imuniteta.

Pritom se potreba za EAA može zadovoljiti samo obilnom i uravnoteženom prehranom, što je praktički nemoguće.
To je razlog zašto mnogi bodybuilderi odlučuju dobiti esencijalne aminokiseline kroz redovite suplementacije. Za poticanje sinteze proteina i rasta mišića, preporuča se uzimanje takvih lijekova prije i nakon treninga.

Valin, metionin, triptofan dio su lijekova koji sadrže esencijalne aminokiseline.

Popis esencijalnih aminokiselina

Uključuje nekoliko EAA-a:

  1. Valin. Sudjeluje u stvaranju glikogena i potiče proizvodnju energije tijekom niskokalorične dijete.
  2. Izoleucin. Razgrađuje kolesterol i neophodan je za stvaranje hemoglobina i glikogena te metabolizam ugljikohidrata.
  3. leucin. Snižava razinu šećera u krvi kod dijabetesa, puni tijelo energijom, sudjeluje u metabolizmu ugljikohidrata i aktivira razgradnju kolesterola.
  4. Lizin. Kada se metabolizira u kombinaciji s metioninom i vitaminom C, nastaje karnitin, koji poboljšava otpornost organizma na stres i umor. Također potiče mentalnu aktivnost, podržava visoku učinkovitost imunološkog sustava, pozitivno utječe na apsorpciju kalcija i obnovu vezivnog i koštanog tkiva.
  5. metionin. Snažan je antioksidans, aktivira proces regeneracije bubrežnog i jetrenog tkiva, ima lipotropni učinak, sudjeluje u stvaranju kreatina, cisteina, adrenalina i kolina.
  6. treonin. Neophodan za stvaranje elastina i kolagena, rast tkiva, biosintezu izoleucina i aktivaciju imunološkog sustava. Promiče proces izmjene energije u mišićnim stanicama.
  7. Triptofan. Neka vrsta antidepresiva. U kombinaciji s vitaminom B6 i biotinom pomaže u normalizaciji sna. Također sudjeluje u stvaranju serotonina i nikotinske kiseline, te potiče povećanje razine hormona rasta u krvi.
  8. Fenilalanin (stimulans CNS-a). Potreban za proizvodnju kolagena i neurotransmitera, sudjeluje u stvaranju trijodtironina, tiroksina, dopamina, norepinefrina, adrenalina, melanina, inzulina. Blagotvorno djeluje na rad krvožilnog sustava, pomaže u smanjenju apetita i poboljšanju raspoloženja, pažnje, pamćenja i performansi.

Budući da se esencijalni amini ne mogu sintetizirati u tijelu, svi su potrebni tijelu. Ipak, za sportaše su najvažniji amini razgranatog lanca, poznati i kao BCAA. Ova skupina uključuje tri tvari: izoleucin, valin, leucin.

Naziv ovih tvari povezan je s njihovom molekularnom strukturom koja sadrži dodatni lanac ugljikohidrata. To su jedinstveni amini jer se metaboliziraju u mišićnom tkivu, dok se ostali spojevi aminokiselina obrađuju u jetri. Sada je sasvim jasno zašto se BCAA često nazivaju mišićnim aminima.
Među aminima BCAA skupine, leucin ima najveća anabolička svojstva. Danas se BCAA mogu kupiti kao zasebni suplementi, a ove tvari se nalaze i u velikom broju drugih suplemenata, na primjer, maseni gaineri, kompleksi prije treninga itd.

BCAA

BCAA imaju širok raspon pozitivnih učinaka o kojima ćemo sada govoriti.

Korištenje ovih aminokiselina potiče stvaranje novog mišićnog tkiva, ubrzava oporavak i usporava proces razaranja postojećeg mišićnog tkiva, normalizira procese metabolizma masti, ubrzava sagorijevanje masti i poboljšava metabolizam.

  • Antikatabolički učinak

Amini iz skupine BCAA mogu učinkovito zaštititi mišiće od uništenja. Ovo svojstvo tvari aktivno koriste bodybuilderi tijekom rezanja, kada moraju biti na programu prehrane s niskim udjelom ugljikohidrata.

Tijekom treninga, tjelesne rezerve glikogena se prilično brzo troše i proteinski spojevi koji čine mišićno tkivo počinju se koristiti za dobivanje energije.
Budući da je tijekom sušenja količina ugljikohidrata ograničena, zalihe energije u tijelu su male. To može dovesti do ozbiljnog gubitka težine. Međutim, napominjemo da što je manje masne mase u vašem tijelu, to je veća vjerojatnost gubitka mišićnog tkiva. Ako koristite BCAA prije kardio vježbe, to se može izbjeći.

  • Povećava učinkovitost treninga

Mnogi sportaši početnici zainteresirani su mogu li BCAA povećati učinkovitost treninga. Za odgovor na ovo pitanje donosimo rezultate jednog istraživanja. Sudionici eksperimenta bili su podijeljeni u dvije skupine. Predstavnici prvog uzimali su placebo, a drugi su koristili BCAA. Trenažni proces bio je isti u svakoj skupini.
Kao rezultat toga, znanstvenici su izjavili da se kod konzumiranja amina smanjila brzina lučenja kortizola i posebnog enzima koji može uništiti mišićno tkivo, kreatin kinaze. Istodobno je zabilježen porast koncentracije muškog hormona. Također treba reći da su ispitanici s velikom masnom masom konzumirali amine u većim količinama kako bi se ispoljio anabolički učinak suplementa.

  • Poticanje proizvodnje anaboličkih hormonskih tvari

Skupina anaboličkih hormona uključuje somatotropin, inzulin i testosteron. Svi oni mogu se oduprijeti destruktivnim učincima kortizola na tijelo. Brojne studije su pokazale da BCAA mogu ubrzati proizvodnju svih ovih tvari.
Ova činjenica također objašnjava jaka antikatabolička svojstva amina BCAA skupine. Na primjer, leucin ima sposobnost poboljšati rad inzulina, što dovodi do ubrzane proizvodnje proteinskih spojeva u mišićnom tkivu. Postoje i rezultati istraživanja koji ukazuju na pozitivne učinke leucina u odnosu na procese redukcije masnog tkiva. Napominjemo i da se učinkovitost suplemenata s aminima iz skupine BCAA može pojačati uz pomoć vitamina B1.

Glutamin

Glutamin je uvjetno esencijalna aminokiselina koja je dio proteina i neophodna je za učinkovit rast mišića i podršku imunološkom sustavu. Glutamin je vrlo čest u prirodi i uvjetno je esencijalna aminokiselina za čovjeka. Glutamin cirkulira u prilično velikim količinama u krvi i nakuplja se u mišićima. Glutamin je najzastupljenija aminokiselina u tijelu, a mišići se sastoje od 60% nje, što još jednom naglašava njegovu važnost u bodybuildingu.

Glutamin je potreban za učinkovit i produktivan rast mišićnog tkiva. Ova aminokiselina se nalazi u izobilju u mišićnim stanicama i cirkulira u krvi.

Učinci glutamina

  • Sudjeluje u sintezi mišićnih proteina.
  • Izvor je energije, zajedno s glukozom.
  • Djeluje antikatabolički (suzbija izlučivanje kortizola).
  • Uzrokuje povećanje razine hormona rasta (konzumacijom 5 g dnevno razina GH se povećava 4 puta).
  • Jača imunološki sustav.
  • Ubrzava oporavak nakon treninga i sprječava razvoj pretreniranosti.

Kako uzimati glutamin?

Preporučene doze glutamina su 4-8 g dnevno. Optimalno je ovu dozu podijeliti u dvije doze: odmah nakon treninga i prije spavanja na prazan želudac. Nakon treninga, glutamin brzo nadopunjuje ispražnjeni bazen, potiskuje katabolizam i pokreće rast mišića. Preporuča se uzimanje glutamina prije spavanja jer se hormon rasta proizvodi noću, a glutamin može pospješiti taj proces. U danima odmora, uzmite glutamin za ručak i prije spavanja na prazan želudac.

Kombinacija glutamina sa sportskom prehranom

Glutamin se dobro kombinira s mnogim sportskim dodacima, a učinci se međusobno pojačavaju. Najoptimalnija kombinacija: glutamin + kreatin, protein. Ovaj paket može uključivati ​​komplekse prije vježbanja, anaboličke komplekse (pojačivače testosterona) i druge dodatke. Nemojte miješati glutamin i protein zajedno jer će to smanjiti brzinu apsorpcije prvog, ali ih uzimajte u razmaku od najmanje 30 minuta. Kreatin i glutamin se mogu miješati i uzimati u isto vrijeme.

Nuspojave

Glutamin je prirodna aminokiselina koja se stalno unosi hranom. Dodatni unos glutamina nije štetan za zdravlje i općenito ne uzrokuje nikakve nuspojave.

Ostale aminokiseline uobičajene u bodybuildingu

  • Arginin - poboljšana prehrana mišića, transport hranjivih tvari, pumpanje.
  • L-karnitin je jedan od najboljih sagorjevača masti koji je apsolutno siguran za zdravlje.
  • Beta Alanin - antioksidans i regenerator mišića
  • Citrulin je snažan obnavljač energije nakon treninga, sprječava pretreniranost i poboljšava prehranu mišića.

Aminokiseline iz ljekarne

Moderna medicina pridaje veliku važnost lijekovima koji se temelje na aminokiselinama. Svi biokemijski sustavi tijela sastoje se od ovih spojeva, a to uvjetuje potrebu za njihovom proizvodnjom (većinu aminokiselina možete kupiti u ljekarni).

Glavna svrha aminokiselina je sinteza enzima, koji su prirodni ubrzivači svih kemijskih reakcija u tijelu. Što se bolje i učinkovitije odvijaju procesi sinteze proteina, to više energije osoba oslobađa.

Procjenjuje se da djelovanje aminokiselina u tijelu sportaša osigurava oko 10% njihove ukupne energije. Ako su mišići iscrpili svoje energetske rezerve tijekom treninga, tada je za vraćanje fizičke sposobnosti i napredak potrebno unositi značajnu količinu aminokiselina.
Neke od aminokiselina mogu utjecati na proizvodnju hormona rasta, što ih čini korisnim za sportaše koji se bave sportovima snage. Ova činjenica je dokazana tijekom eksperimenta: nakon uzimanja L-arginina i L-ornitina, ispitanici su doživjeli kratkotrajno, ali prilično značajno prirodno povećanje razine hormona rasta.
Napisan je program snage za dvadeset i dvoje sudionika eksperimenta koji je trajao pet tjedana. Jedna grupa je svojoj prehrani dodavala određenu količinu L-arginina, dok je druga grupa uzimala placebo (tvar sa slabim kemijskim i anaboličkim djelovanjem). Nakon završetka tečaja treninga izmjerena je snaga i mišićni dobitak svih vježbača. Rezultati su pokazali da su sportaši koji su uzimali aminokiseline imali značajno veće dobitke.

Fenilalanin

Jedna od najvrjednijih aminokiselina za tijelo je fenilalanin. Ima važan učinak na tijelo. Jedna od njegovih funkcija je zaštita endorfina. Ove stanice kontroliraju bol u tijelu, a prisutnost D- i L-fenilalanina pomaže u dugoročnom ublažavanju akutne boli. Ova aminokiselina prirodno se proizvodi u tijelu i tisuću je puta jača od morfija. Uzimanje male količine fenilalanina ima dobar učinak ublažavanja bolova.

Glicin

Jednako vrijedna aminokiselina iz apoteke je glicin - aminokiselina koja nema optičke izomere, a ulazi u sastav mnogih proteina i raznih bioloških spojeva. Preporuča se koristiti kod bolesti središnjeg živčanog sustava, dugotrajnog stresa, nesanice, povećane razdražljivosti, teškog fizičkog napora i ishemijskog moždanog udara. Preporučuje se uzimanje 0,3 g dnevno tijekom mjesec dana. Ako je potrebno, tečaj se može ponoviti.

Djelovanje glicina

  • Vaše raspoloženje se poboljšava.
  • Agresivnost se smanjuje.
  • San je normaliziran.
  • Povećava se mentalna izvedba.
  • Živčani sustav dobiva dodatnu zaštitu od utjecaja alkohola i drugih štetnih tvari.

Glicin se može naći u bilo kojoj ljekarni, prosječna cijena je 50 rubalja. po paketu. Mnogi ljudi uzimaju glicin za poticanje moždane aktivnosti; ova farmaceutska aminokiselina vrlo je popularna među sportašima.

metionin

Metionin je esencijalna aminokiselina koja je dio proteina; također:

  • snižava razinu kolesterola u krvi
  • koristi se kao antidepresiv
  • poboljšava rad jetre

Metionin se u velikim količinama nalazi u mesu (govedina i piletina), a također iu svježem siru, jajima, pšenici, riži, zobenoj kaši, bisernom ječmu, heljdi i tjestenini. Nema ga mnogo u bananama, soji i grahu. Preporučuje se uzimanje 0,5 g tri puta dnevno. Ova farmaceutska aminokiselina obično se propisuje za bolesti jetre ili nedostatak proteina. Upotreba je kontraindicirana ako imate jaku osjetljivost na metionin. Trošak u ljekarnama - 100 rubalja. po pakiranju.

Glutamin

60% aminokiselina unutar mišića je glutamin, on obavlja mnoge različite funkcije u tijelu, tako da ga uzimanje u obliku suplementa definitivno neće škoditi.

Glutamin je esencijalna aminokiselina koju možete kupiti u ljekarni, dio je proteina i neophodan je za pravilan rast mišića i održavanje imuniteta. Trošak glutamina puno je veći od glicina, ali može biti jeftinije kupiti ga u ljekarni nego kupiti u trgovini sportske prehrane. Preporučuje se uzimanje glutamina 5 g 2 puta dnevno.
Djelovanje glutamina

  • Izvor je energije.
  • To je antikatabolička zaštita.
  • Pomaže u jačanju imunološkog sustava.
  • Poboljšava kvalitetu procesa restauracije.
  • Potiče rast mišića.

Među raznim aminokiselinama, samo 20 ih je uključeno u unutarstaničnu sintezu proteina ( proteinogene aminokiseline). Također, u ljudskom tijelu je pronađeno još oko 40 neproteinogenih aminokiselina. Sve proteinogene aminokiseline su α- aminokiselina i može se pokazati njihov primjer dodatne načine klasifikacije.

Prema strukturi bočnog radikala

Istaknuti

  • alifatski(alanin, valin, leucin, izoleucin, prolin, glicin),
  • aromatičan(fenilalanin, tirozin, triptofan),
  • koji sadrže sumpor(cistein, metionin),
  • koji sadrži OH skupina(serin, treonin, opet tirozin),
  • koji sadrži dodatne COOH skupina(asparaginska i glutaminska kiselina),
  • dodatni NH 2 skupina(lizin, arginin, histidin, također glutamin, asparagin).

Obično se nazivi aminokiselina skraćuju na oznaku od 3 slova. Stručnjaci za molekularnu biologiju također koriste simbole od jednog slova za svaku aminokiselinu.

Struktura proteinogenih aminokiselina

Prema polaritetu bočnog radikala

postojati nepolarni aminokiseline (aromatske, alifatske) i polarni(nenabijen, negativno i pozitivno nabijen).

Prema kiselo-baznim svojstvima

Prema kiselo-baznim svojstvima dijele se na neutralan(većina), kiselo(asparaginska i glutaminska kiselina) i Osnovni, temeljni(lizin, arginin, histidin) aminokiseline.

Po nezamjenjivosti

Prema potrebama organizma izdvajaju se oni koji se ne sintetiziraju u organizmu i moraju se unijeti hranom - nezamjenjiva aminokiseline (leucin, izoleucin, valin, fenilalanin, triptofan, treonin, lizin, metionin). DO zamjenjiv uključuju one aminokiseline čiji je ugljični kostur formiran u metaboličkim reakcijama i sposoban je nekako dobiti amino skupinu za formiranje odgovarajuće aminokiseline. Dvije aminokiseline su uvjetno nezamjenjiv (arginin, histidin), tj. njihova sinteza se javlja u nedovoljnim količinama, posebno za djecu.

Proteini čine materijalnu osnovu kemijske aktivnosti stanice. Funkcije proteina u prirodi su univerzalne. Ime proteini, najprihvaćeniji termin u ruskoj književnosti odgovara pojmu bjelančevine(od grčkog proteios- prvi). Do danas su učinjeni veliki pomaci u utvrđivanju odnosa između strukture i funkcija proteina, mehanizma njihova sudjelovanja u najvažnijim procesima života organizma, te u razumijevanju molekularne osnove patogeneze mnogih bolesti.

Ovisno o njihovoj molekulskoj masi razlikuju se peptidi i proteini. Peptidi imaju nižu molekulsku težinu od proteina. Vjerojatnije je da će peptidi imati regulatornu funkciju (hormoni, inhibitori i aktivatori enzima, prijenosnici iona kroz membrane, antibiotici, toksini itd.).

12.1. α -Aminokiseline

12.1.1. Klasifikacija

Peptidi i proteini izgrađeni su od ostataka α-aminokiselina. Ukupan broj prirodno prisutnih aminokiselina prelazi 100, no neke od njih nalaze se samo u određenoj zajednici organizama; 20 najvažnijih α-aminokiselina stalno se nalazi u svim proteinima (Shema 12.1).

α-aminokiseline su heterofunkcionalni spojevi čije molekule sadrže i amino skupinu i karboksilnu skupinu na istom ugljikovom atomu.

Shema 12.1.Najvažnije α-aminokiseline*

* Kratice se koriste samo za pisanje aminokiselinskih ostataka u molekulama peptida i proteina. ** Esencijalne aminokiseline.

Imena α-aminokiselina mogu se konstruirati pomoću supstitucijske nomenklature, ali se češće koriste njihova trivijalna imena.

Trivijalni nazivi za α-aminokiseline obično se povezuju s izvorima izolacije. Serin je dio fibroina svile (od lat. serieus- svilenkasta); Tirozin je prvi put izoliran iz sira (iz grč. tyros- sir); glutamin - od glutena žitarica (od njem. Gluten- ljepilo); asparaginska kiselina - iz izdanaka šparoga (od lat. šparoga- šparoge).

Mnoge α-aminokiseline se sintetiziraju u tijelu. Neke aminokiseline potrebne za sintezu proteina ne proizvode se u tijelu i moraju doći izvana. Te se aminokiseline nazivaju nezamjenjiva(vidi dijagram 12.1).

Esencijalne α-aminokiseline uključuju:

valin izoleucin metionin triptofan

leucin lizin treonin fenilalanin

α-aminokiseline se klasificiraju na nekoliko načina ovisno o svojstvu na temelju kojeg se dijele u skupine.

Jedna od klasifikacijskih značajki je kemijska priroda radikala R. Na temelju te značajke aminokiseline se dijele na alifatske, aromatske i heterocikličke (vidi dijagram 12.1).

Alifatskiα -aminokiseline. Ovo je najveća grupa. Unutar njega, aminokiseline su podijeljene pomoću dodatnih klasifikacijskih značajki.

Ovisno o broju karboksilnih skupina i amino skupina u molekuli razlikuju se:

Neutralne aminokiseline - svaka po jedna NH skupina 2 i COOH;

Bazične aminokiseline – dvije NH skupine 2 i jedna grupa

COOH;

Kisele aminokiseline - jedna NH 2 skupina i dvije COOH skupine.

Može se primijetiti da u skupini alifatskih neutralnih aminokiselina broj ugljikovih atoma u lancu ne prelazi šest. Istodobno, u lancu nema aminokiselina s četiri ugljikova atoma, a aminokiseline s pet i šest ugljikovih atoma imaju samo razgranatu strukturu (valin, leucin, izoleucin).

Alifatski radikal može sadržavati "dodatne" funkcionalne skupine:

Hidroksil - serin, treonin;

Karboksilne - asparaginska i glutaminska kiselina;

tiol - cistein;

Amid - asparagin, glutamin.

Aromatičanα -aminokiseline. Ova skupina uključuje fenilalanin i tirozin, konstruirane na takav način da su benzenski prstenovi u njima odvojeni od zajedničkog fragmenta α-aminokiseline metilenskom skupinom -CH 2-.

Heterociklički α -aminokiseline. Histidin i triptofan koji pripadaju ovoj skupini sadrže heterocikle - imidazol, odnosno indol. Struktura i svojstva ovih heterocikla razmatraju se u nastavku (vidi 13.3.1; 13.3.2). Opći princip izgradnje heterocikličkih aminokiselina isti je kao i aromatskih.

Heterocikličke i aromatske α-aminokiseline mogu se smatrati β-supstituiranim derivatima alanina.

Aminokiselina također pripada gerocikličkim prolin, u kojoj je sekundarna amino skupina uključena u pirolidin

U kemiji α-aminokiselina velika se pažnja posvećuje strukturi i svojstvima "bočnih" radikala R, koji igraju važnu ulogu u formiranju strukture proteina i obavljanju njihovih bioloških funkcija. Od velike su važnosti karakteristike kao što su polaritet "bočnih" radikala, prisutnost funkcionalnih skupina u radikalima i sposobnost tih funkcionalnih skupina da ioniziraju.

Ovisno o bočnom radikalu, aminokiseline sa nepolarni(hidrofobni) radikali i aminokiseline c polarni(hidrofilni) radikali.

U prvu skupinu spadaju aminokiseline s alifatskim bočnim radikalima - alanin, valin, leucin, izoleucin, metionin - i aromatskim bočnim radikalima - fenilalanin, triptofan.

Druga skupina uključuje aminokiseline koje imaju polarne funkcionalne skupine u svojim radikalima koji su sposobni za ionizaciju (ionogeni) ili se ne mogu transformirati u ionsko stanje (neionski) u tjelesnim uvjetima. Na primjer, u tirozinu hidroksilna skupina je ionska (fenolne prirode), u serinu je neionska (alkoholne prirode).

Polarne aminokiseline s ionskim skupinama u radikalima pod određenim uvjetima mogu biti u ionskom (anionskom ili kationskom) stanju.

12.1.2. Stereoizomerija

Glavni tip konstrukcije α-aminokiselina, tj. veza istog ugljikovog atoma s dvije različite funkcionalne skupine, radikalom i vodikovim atomom, sama po sebi predodređuje kiralnost α-ugljikovog atoma. Izuzetak je najjednostavnija aminokiselina glicin H 2 NCH 2 COOH, koji nema centar kiralnosti.

Konfiguracija α-aminokiselina određena je konfiguracijskim standardom – gliceraldehidom. Položaj amino skupine u standardnoj Fischerovoj projekcijskoj formuli s lijeve strane (slično OH skupini u l-gliceraldehidu) odgovara l-konfiguraciji, a s desne strane - d-konfiguraciji kiralnog ugljikovog atoma. Po R, U S-sustavu, α-ugljikov atom u svim α-aminokiselinama l-serije ima S-konfiguraciju, a u d-seriji R-konfiguraciju (iznimka je cistein, vidi 7.1.2) .

Većina α-aminokiselina sadrži jedan asimetrični ugljikov atom po molekuli i postoje kao dva optički aktivna enantiomera i jedan optički neaktivan racemat. Gotovo sve prirodne α-aminokiseline pripadaju l-seriji.

Aminokiseline izoleucin, treonin i 4-hidroksiprolin sadrže dva centra kiralnosti u molekuli.

Takve aminokiseline mogu postojati kao četiri stereoizomera, koji predstavljaju dva para enantiomera, od kojih svaki tvori racemat. Za izgradnju životinjskih proteina koristi se samo jedan od enantiomera.

Stereoizomerija izoleucina slična je prethodno razmatranoj stereoizomeriji treonina (vidi 7.1.3). Od četiri stereoizomera, proteini sadrže l-izoleucin sa S konfiguracijom oba asimetrična ugljikova atoma C-α i C-β. Imena drugog para enantiomera koji su dijastereomeri u odnosu na leucin koriste prefiks Zdravo-.

Cijepanje racemata. Izvor α-aminokiselina l-serije su proteini, koji se u tu svrhu podvrgavaju hidrolitičkom cijepanju. Zbog velike potrebe za pojedinim enantiomerima (za sintezu proteina, ljekovitih tvari i dr.) kemijski metode za razgradnju sintetskih racemičnih aminokiselina. Preferirano enzimski metoda probave pomoću enzima. Trenutno se za odvajanje racemičnih smjesa koristi kromatografija na kiralnim sorbentima.

12.1.3. Acidobazna svojstva

Amfoternost aminokiselina određena je kiselom (COOH) i baznom (NH 2) funkcionalne skupine u svojim molekulama. Aminokiseline tvore soli i s alkalijama i s kiselinama.

U kristalnom stanju, α-aminokiseline postoje kao dipolarni ioni H3N+ - CHR-COO- (uobičajena oznaka

Struktura aminokiseline u neioniziranom obliku je samo radi praktičnosti).

U vodenoj otopini aminokiseline postoje u obliku ravnotežne smjese dipolarnih iona, kationskih i anionskih oblika.

Položaj ravnoteže ovisi o pH medija. Za sve aminokiseline, kationski oblici prevladavaju u jako kiselim (pH 1-2) i anionski oblici u jako alkalnim (pH > 11) sredinama.

Ionska struktura određuje niz specifičnih svojstava aminokiselina: visoko talište (iznad 200°C), topljivost u vodi i netopljivost u nepolarnim organskim otapalima. Sposobnost većine aminokiselina da se dobro otapaju u vodi važan je čimbenik u osiguravanju njihovog biološkog funkcioniranja, s njom je povezana apsorpcija aminokiselina, njihov transport u tijelu itd.

Potpuno protonirana aminokiselina (kationski oblik), sa stajališta Brønstedove teorije, je dvobazna kiselina,

Donacijom jednog protona takva dibazna kiselina prelazi u slabu monobazičnu kiselinu - dipolarni ion s jednom kiselinskom skupinom NH 3 + . Deprotonacija dipolarnog iona dovodi do proizvodnje anionskog oblika aminokiseline - karboksilatnog iona, koji je Brønstedova baza. Vrijednosti karakteriziraju

Osnovna kiselinska svojstva karboksilne skupine aminokiselina obično se kreću od 1 do 3; vrijednosti pK a2 karakterizirajući kiselost amonijeve skupine - od 9 do 10 (tablica 12.1).

Tablica 12.1.Acidobazna svojstva najvažnijih α-aminokiselina

Položaj ravnoteže, tj. omjer različitih oblika aminokiseline, u vodenoj otopini pri određenim pH vrijednostima značajno ovisi o strukturi radikala, uglavnom o prisutnosti ionskih skupina u njemu, igrajući ulogu dodatnih kiselih i bazičnih centara.

pH vrijednost pri kojoj je koncentracija dipolarnih iona najveća, a minimalne koncentracije kationskih i anionskih oblika aminokiseline jednake naziva seizoelektrična točka (p/).

Neutralanα -aminokiseline. Ove aminokiseline su važnepInešto niži od 7 (5,5-6,3) zbog veće sposobnosti ionizacije karboksilne skupine pod utjecajem -/- učinka NH 2 skupine. Na primjer, alanin ima izoelektričnu točku na pH 6,0.

kiseloα -aminokiseline. Ove aminokiseline imaju dodatnu karboksilnu skupinu u radikalu iu potpuno su protoniranom obliku u jako kiselom okruženju. Kisele aminokiseline su trobazične (prema Brøndstedu) s tri značenjapK a,kao što se može vidjeti na primjeru asparaginske kiseline (p/ 3,0).

Za kisele aminokiseline (asparaginsku i glutaminsku), izoelektrična točka je na pH puno nižem od 7 (vidi tablicu 12.1). U tijelu pri fiziološkim pH vrijednostima (na primjer, pH krvi 7,3-7,5), ove kiseline su u anionskom obliku, budući da su obje karboksilne skupine ionizirane.

Osnovni, temeljniα -aminokiseline. U slučaju bazičnih aminokiselina, izoelektrične točke nalaze se u pH području iznad 7. U jako kiselom okruženju, ovi spojevi su također trobazične kiseline, čiji su stupnjevi ionizacije ilustrirani na primjeru lizina (p/ 9,8) .

U tijelu se bazične aminokiseline nalaze u obliku kationa, odnosno obje amino skupine su protonirane.

Općenito, nema α-aminokiselina in vivonije u svojoj izoelektričnoj točki i ne pada u stanje koje odgovara najnižoj topljivosti u vodi. Sve aminokiseline u tijelu su u ionskom obliku.

12.1.4. Analitički važne reakcije α -aminokiseline

α-aminokiseline, kao heterofunkcionalni spojevi, stupaju u reakcije karakteristične i za karboksilnu i za amino skupinu. Neka kemijska svojstva aminokiselina posljedica su funkcionalnih skupina u radikalu. Ovaj odjeljak govori o reakcijama koje su od praktične važnosti za identifikaciju i analizu aminokiselina.

Esterifikacija.Kada aminokiseline reagiraju s alkoholima u prisutnosti kiselog katalizatora (na primjer, plina klorovodika), esteri se dobivaju u obliku hidroklorida u dobrom iskorištenju. Kako bi se izolirali slobodni esteri, reakcijska smjesa se tretira plinovitim amonijakom.

Esteri aminokiselina nemaju dipolarnu strukturu, stoga se, za razliku od matičnih kiselina, otapaju u organskim otapalima i hlapljivi su. Dakle, glicin je kristalna tvar s visokim talištem (292°C), a njegov metil ester je tekućina s vrelištem od 130°C. Analiza estera aminokiselina može se provesti pomoću plinsko-tekuće kromatografije.

Reakcija s formaldehidom. Od praktičnog značaja je reakcija s formaldehidom, koja je u osnovi kvantitativnog određivanja aminokiselina metodom titracija formola(Sørensenova metoda).

Amfoterna priroda aminokiselina ne dopušta izravnu titraciju s alkalijama u analitičke svrhe. Interakcija aminokiselina s formaldehidom proizvodi relativno stabilne aminoalkohole (vidi 5.3) - N-hidroksimetil derivate, čija se slobodna karboksilna skupina zatim titrira s alkalijama.

Kvalitativne reakcije. Značajka kemije aminokiselina i proteina je korištenje brojnih kvalitativnih (u boji) reakcija, koje su prethodno bile temelj kemijske analize. Danas, kada se istraživanja provode pomoću fizikalno-kemijskih metoda, mnoge kvalitativne reakcije i dalje se koriste za detekciju α-aminokiselina, na primjer, u kromatografskoj analizi.

Kelacija. S kationima teških metala, α-aminokiseline kao bifunkcionalni spojevi tvore unutarkompleksne soli, na primjer, sa svježe pripremljenim bakrovim(11) hidroksidom u blagim uvjetima dobivaju se dobro kristalizirajući kelati

plave bakrene (11) soli (jedna od nespecifičnih metoda za dokazivanje α-aminokiselina).

Ninhidrinska reakcija. Opća kvalitativna reakcija α-aminokiselina je reakcija s ninhidrinom. Produkt reakcije ima plavo-ljubičastu boju, koja se koristi za vizualnu detekciju aminokiselina na kromatogramima (na papiru, u tankom sloju), kao i za spektrofotometrijsko određivanje na analizatorima aminokiselina (produkt apsorbira svjetlost u području 550-570 nm).

Deaminacija. U laboratorijskim uvjetima ova se reakcija provodi djelovanjem dušikove kiseline na α-aminokiseline (vidi 4.3). U tom slučaju nastaje odgovarajuća α-hidroksi kiselina i oslobađa se plinoviti dušik, čiji se volumen koristi za određivanje količine aminokiseline koja je reagirala (Van-Slykeova metoda).

Ksantoproteinska reakcija. Ova reakcija se koristi za otkrivanje aromatskih i heterocikličkih aminokiselina - fenilalanina, tirozina, histidina, triptofana. Na primjer, kada koncentrirana dušična kiselina djeluje na tirozin, nastaje nitro derivat, obojen žuto. U alkalnoj sredini boja postaje narančasta zbog ionizacije fenolne hidroksilne skupine i povećanja doprinosa aniona konjugaciji.

Također postoji niz privatnih reakcija koje omogućuju detekciju pojedinačnih aminokiselina.

Triptofan otkriva se reakcijom s p-(dimetilamino)benzaldehidom u sumpornoj kiselini pojavom crvenoljubičaste boje (Ehrlichova reakcija). Ova se reakcija koristi za kvantitativnu analizu triptofana u produktima razgradnje proteina.

cistein otkriven kroz nekoliko kvalitativnih reakcija temeljenih na reaktivnosti merkapto skupine koju sadrži. Na primjer, kada se otopina proteina s olovnim acetatom (CH3COO)2Pb zagrijava u alkalnom mediju, nastaje crni talog olovnog sulfida PbS, što ukazuje na prisutnost cisteina u proteinima.

12.1.5. Biološki važne kemijske reakcije

U tijelu se pod utjecajem različitih enzima odvija niz važnih kemijskih transformacija aminokiselina. Takve transformacije uključuju transaminaciju, dekarboksilaciju, eliminaciju, aldolno cijepanje, oksidativnu deaminaciju i oksidaciju tiolnih skupina.

Transaminacija je glavni put za biosintezu α-aminokiselina iz α-oksokiselina. Donor amino skupine je aminokiselina prisutna u stanicama u dovoljnoj količini ili suvišku, a njezin akceptor je α-oksokiselina. U tom slučaju aminokiselina se pretvara u oksokiselinu, a oksokiselina u aminokiselinu s odgovarajućom strukturom radikala. Kao rezultat toga, transaminacija je reverzibilan proces izmjene amino i okso skupina. Primjer takve reakcije je proizvodnja l-glutaminske kiseline iz 2-oksoglutarne kiseline. Donatorska aminokiselina može biti, na primjer, l-asparaginska kiselina.

α-aminokiseline sadrže amino skupinu koja privlači elektron (točnije protoniranu amino skupinu NH) u α-poziciji prema karboksilnoj skupini 3 +), i stoga sposoban za dekarboksilaciju.

Eliminacijakarakterističan za aminokiseline u kojima bočni radikal u β-položaju karboksilne skupine sadrži funkcionalnu skupinu koja privlači elektron, na primjer, hidroksil ili tiol. Njihovom eliminacijom nastaju intermedijarne reaktivne α-enaminokiseline, koje se lako transformiraju u tautomerne iminokiseline (analogija s keto-enolnom tautomerijom). Kao rezultat hidratacije na C=N vezi i naknadne eliminacije molekule amonijaka, α-imino kiseline se pretvaraju u α-okso kiseline.

Ova vrsta transformacije naziva se eliminacija-hidratacija. Primjer je proizvodnja pirogrožđane kiseline iz serina.

Aldolno cijepanje javlja se u slučaju α-aminokiselina, koje sadrže hidroksilnu skupinu u β-položaju. Na primjer, serin se razgrađuje u glicin i formaldehid (potonji se ne oslobađa u slobodnom obliku, već se odmah veže na koenzim).

Oksidativna deaminacija može se provesti uz sudjelovanje enzima i koenzima NAD+ ili NADP+ (vidi 14.3). α-aminokiseline se mogu pretvoriti u α-oksokiseline ne samo transaminacijom, već i oksidativnom deaminacijom. Na primjer, α-oksoglutarna kiselina nastaje iz l-glutaminske kiseline. U prvoj fazi reakcije glutaminska kiselina se dehidrogenira (oksidira) u α-iminoglutarnu kiselinu

kiseline. U drugom stupnju dolazi do hidrolize, što rezultira α-oksoglutarnom kiselinom i amonijakom. Faza hidrolize odvija se bez sudjelovanja enzima.

Reakcija reduktivne aminacije α-okso kiselina odvija se u suprotnom smjeru. α-oksoglutarna kiselina, uvijek sadržana u stanicama (kao produkt metabolizma ugljikohidrata), pretvara se na ovaj način u L-glutaminsku kiselinu.

Oksidacija tiolnih skupina nalazi se u osnovi interkonverzija cisteina i cistinskih ostataka, osiguravajući niz redoks procesa u stanici. Cistein, kao i svi tioli (vidi 4.1.2), lako se oksidira u disulfid, cistin. Disulfidna veza u cistinu lako se reducira u cistein.

Zbog sposobnosti tiolne skupine da lako oksidira, cistein obavlja zaštitnu funkciju kada je tijelo izloženo tvarima s visokim oksidacijskim kapacitetom. Osim toga, bio je to prvi lijek koji je pokazao učinke protiv zračenja. Cistein se koristi u farmaceutskoj praksi kao stabilizator za lijekove.

Pretvorba cisteina u cistin rezultira stvaranjem disulfidnih veza, kao što je reducirani glutation

(vidi 12.2.3).

12.2. Primarna struktura peptida i proteina

Konvencionalno se smatra da peptidi sadrže do 100 aminokiselinskih ostataka u molekuli (što odgovara molekulskoj masi do 10 tisuća), a proteini sadrže više od 100 aminokiselinskih ostataka (molekulska težina od 10 tisuća do nekoliko milijuna) .

Zauzvrat, u skupini peptida uobičajeno je razlikovati oligopeptidi(peptidi niske molekularne težine) koji ne sadrže više od 10 aminokiselinskih ostataka u lancu, i polipeptidi,čiji lanac uključuje do 100 aminokiselinskih ostataka. Makromolekule s brojem aminokiselinskih ostataka koji se približava ili malo premašuje 100 ne razlikuju polipeptide i proteine; ti se pojmovi često koriste kao sinonimi.

Molekula peptida i proteina može se formalno prikazati kao produkt polikondenzacije α-aminokiselina, koja se događa stvaranjem peptidne (amidne) veze između monomernih jedinica (Shema 12.2).

Dizajn poliamidnog lanca isti je za čitav niz peptida i proteina. Ovaj lanac ima nerazgranatu strukturu i sastoji se od izmjeničnih peptidnih (amidnih) skupina -CO-NH- i fragmenata -CH(R)-.

Jedan kraj lanca koji sadrži aminokiselinu sa slobodnom NH skupinom 2, naziva se N-terminus, drugi se naziva C-terminus,

Shema 12.2.Princip izgradnje peptidnog lanca

koji sadrži aminokiselinu sa slobodnom skupinom COOH. Peptidni i proteinski lanci pišu se s N-kraja.

12.2.1. Struktura peptidne skupine

U peptidnoj (amidnoj) skupini -CO-NH- ugljikov atom je u stanju sp2 hibridizacije. Usamljeni par elektrona atoma dušika ulazi u konjugaciju s π-elektronima dvostruke veze C=O. Sa stajališta elektroničke strukture, peptidna skupina je p,π-konjugirani sustav s tri centra (vidi 2.3.1), gustoća elektrona u kojoj je pomaknuta prema elektronegativnijem atomu kisika. Atomi C, O i N koji tvore konjugirani sustav nalaze se u istoj ravnini. Raspodjela gustoće elektrona u amidnoj skupini može se prikazati korištenjem graničnih struktura (I) i (II) ili pomaka gustoće elektrona kao rezultat +M- i -M-efekata NH odnosno C=O skupina (III).

Kao rezultat konjugacije dolazi do određenog poravnanja duljina veza. Dvostruka veza C=O produžuje se na 0,124 nm u usporedbi s uobičajenom duljinom od 0,121 nm, a C-N veza postaje kraća - 0,132 nm u usporedbi s 0,147 nm u uobičajenom slučaju (slika 12.1). Planarni konjugirani sustav u peptidnoj skupini uzrokuje poteškoće u rotaciji oko C-N veze (rotacijska barijera je 63-84 kJ/mol). Dakle, elektronička struktura određuje prilično krutu ravan struktura peptidne skupine.

Kao što se može vidjeti sa Sl. 12.1, α-ugljikovi atomi aminokiselinskih ostataka nalaze se u ravnini peptidne skupine na suprotnim stranama C-N veze, tj. u povoljnijem trans položaju: bočni radikali R aminokiselinskih ostataka u ovom će slučaju biti najudaljeniji jedni od drugih u prostoru.

Polipeptidni lanac ima iznenađujuće ujednačenu strukturu i može se predstaviti kao niz međusobno postavljenih pod kutom.

Riža. 12.1.Planarni raspored peptidne skupine -CO-NH- i α-ugljikovih atoma aminokiselinskih ostataka

jedna drugoj ravnine peptidnih skupina koje su međusobno povezane preko α-ugljikovih atoma vezama Cα-N i Cα-Csp 2 (Slika 12.2). Rotacija oko tih jednostrukih veza vrlo je ograničena zbog poteškoća u prostornom postavljanju bočnih radikala aminokiselinskih ostataka. Dakle, elektronička i prostorna struktura peptidne skupine uvelike određuje strukturu polipeptidnog lanca u cjelini.

Riža. 12.2.Relativni položaj ravnina peptidnih skupina u polipeptidnom lancu

12.2.2. Sastav i slijed aminokiselina

Uz jednolično izgrađen poliamidni lanac, specifičnost peptida i proteina određena je dvjema najvažnijim karakteristikama – aminokiselinskim sastavom i aminokiselinskim slijedom.

Aminokiselinski sastav peptida i proteina je priroda i kvantitativni omjer njihovih α-aminokiselina.

Sastav aminokiselina određuje se analizom peptidnih i proteinskih hidrolizata, uglavnom kromatografskim metodama. Trenutno se takva analiza provodi pomoću analizatora aminokiselina.

Amidne veze sposobne su za hidrolizu i u kiselim i u alkalnim sredinama (vidi 8.3.3). Peptidi i proteini se hidroliziraju tako da nastaju ili kraći lanci – to je tzv djelomična hidroliza, ili mješavina aminokiselina (u ionskom obliku) - potpuna hidroliza. Hidroliza se obično provodi u kiseloj sredini, budući da su mnoge aminokiseline nestabilne u uvjetima alkalne hidrolize. Treba napomenuti da su amidne skupine asparagina i glutamina također podložne hidrolizi.

Primarna struktura peptida i proteina je aminokiselinska sekvenca, tj. redoslijed izmjene α-aminokiselinskih ostataka.

Primarna struktura određena je sekvencijalnim uklanjanjem aminokiselina s oba kraja lanca i njihovim identificiranjem.

12.2.3. Struktura i nomenklatura peptida

Nazivi peptida konstruirani su uzastopnim nabrajanjem aminokiselinskih ostataka, počevši od N-kraja, uz dodatak sufiksa-il, osim posljednje C-terminalne aminokiseline, za koju je zadržan njezin puni naziv. Drugim riječima, imena

aminokiseline koje su ušle u stvaranje peptidne veze zbog “svoje” COOH skupine završavaju u nazivu peptida s -il: alanil, valil itd. (za ostatke asparaginske i glutaminske kiseline koriste se nazivi "aspartil" odnosno "glutamil"). Imena i simboli aminokiselina ukazuju na njihovu pripadnost l -redak, osim ako nije drugačije naznačeno ( d ili dl).

Ponekad u skraćenom zapisu simboli H (kao dio amino skupine) i OH (kao dio karboksilne skupine) označavaju nesupstituciju funkcionalnih skupina terminalnih aminokiselina. Ova metoda je prikladna za prikazivanje funkcionalnih derivata peptida; na primjer, amid gornjeg peptida na C-terminalnoj aminokiselini je napisan H-Asn-Gly-Phe-NH2.

Peptidi se nalaze u svim organizmima. Za razliku od proteina, oni imaju heterogeniji sastav aminokiselina, osobito često uključuju aminokiseline. d -red. Strukturno su također raznolikiji: sadrže cikličke fragmente, razgranate lance itd.

Jedan od najčešćih predstavnika tripeptida je glutation- nalazi se u tijelu svih životinja, biljaka i bakterija.

Cistein u sastavu glutationa omogućuje postojanje glutationa u reduciranom i oksidiranom obliku.

Glutation je uključen u niz redoks procesa. Djeluje kao protein protektor, odnosno tvar koja štiti proteine ​​sa slobodnim SH tiolnim skupinama od oksidacije uz stvaranje disulfidnih veza -S-S-. To se odnosi na one proteine ​​za koje je takav proces nepoželjan. U tim slučajevima glutation preuzima djelovanje oksidirajućeg sredstva i tako "štiti" protein. Tijekom oksidacije glutationa dolazi do međumolekularnog umrežavanja dva tripeptidna fragmenta zbog disulfidne veze. Proces je reverzibilan.

12.3. Sekundarna struktura polipeptida i proteina

Visokomolekularne polipeptide i proteine, uz primarnu strukturu karakteriziraju i više razine organizacije tzv. sekundarni, tercijarni I kvaternar strukture.

Sekundarna struktura opisana je prostornom orijentacijom glavnog polipeptidnog lanca, a tercijarna struktura trodimenzionalnom arhitekturom cijele proteinske molekule. I sekundarna i tercijarna struktura povezane su s uređenim rasporedom makromolekulskog lanca u prostoru. O tercijarnoj i kvarternoj strukturi proteina govori se na tečaju biokemije.

Proračunom je pokazano da je jedna od najpovoljnijih konformacija za polipeptidni lanac raspored u prostoru u obliku desne spirale tzv. α-zavojnica(Slika 12.3, a).

Prostorni raspored α-spiralnog polipeptidnog lanca može se zamisliti zamišljanjem da se omotava oko određenog

Riža. 12.3.α-spiralna konformacija polipeptidnog lanca

cilindar (vidi sl. 12.3, b). U prosjeku postoji 3,6 aminokiselinskih ostataka po zavoju spirale, korak spirale je 0,54 nm, a promjer 0,5 nm. Ravnine dviju susjednih peptidnih skupina nalaze se pod kutom od 108°, a bočni radikali aminokiselina nalaze se s vanjske strane spirale, tj. usmjereni su kao s površine cilindra.

Glavnu ulogu u osiguravanju takve konformacije lanca imaju vodikove veze koje se u α-heliksu stvaraju između karbonilnog atoma kisika svakog prvog i vodikovog atoma NH skupine svakog petog aminokiselinskog ostatka.

Vodikove veze usmjerene su gotovo paralelno s osi α-heliksa. Oni drže lanac upletenim.

Tipično, proteinski lanci nisu potpuno spiralni, već samo djelomično. Proteini kao što su mioglobin i hemoglobin sadrže prilično dugačke α-helikalne regije, kao što je lanac mioglobina

75% spiralizirano. U mnogim drugim proteinima, udio spiralnih regija u lancu može biti malen.

Druga vrsta sekundarne strukture polipeptida i proteina je β-struktura, također se zove presavijeni list, ili presavijeni sloj. Izduženi polipeptidni lanci raspoređeni su u presavijene listove, povezani mnogim vodikovim vezama između peptidnih skupina tih lanaca (slika 12.4). Mnogi proteini sadrže i α-spiralne i β-pločaste strukture.

Riža. 12.4.Sekundarna struktura polipeptidnog lanca u obliku presavijenog lista (β-struktura)

Aminokiseline su heterofunkcionalni spojevi koji nužno sadrže dvije funkcionalne skupine: amino skupinu - NH 2 i karboksilnu skupinu - COOH, povezane s radikalom ugljikovodika. Opća formula najjednostavnijih aminokiselina može se napisati na sljedeći način:

Budući da aminokiseline sadrže dvije različite funkcionalne skupine koje utječu jedna na drugu, karakteristične reakcije razlikuju se od reakcija karboksilnih kiselina i amina.

Svojstva aminokiselina

Amino skupina - NH 2 određuje osnovna svojstva aminokiselina, budući da je sposobna vezati vodikov kation na sebe donor-akceptorskim mehanizmom zbog prisutnosti slobodnog elektronskog para na atomu dušika.

-COOH skupina (karboksilna skupina) određuje kisela svojstva ovih spojeva. Stoga su aminokiseline amfoterni organski spojevi. S alkalijama reagiraju kao kiseline:

S jakim kiselinama - poput baza - amina:

Osim toga, amino skupina u aminokiselini stupa u interakciju s karboksilnom skupinom, tvoreći unutarnju sol:

Ionizacija molekula aminokiselina ovisi o kiseloj ili alkalnoj prirodi okoliša:

Budući da se aminokiseline u vodenim otopinama ponašaju kao tipični amfoterni spojevi, u živim organizmima imaju ulogu puferskih tvari koje održavaju određenu koncentraciju vodikovih iona.

Aminokiseline su bezbojne kristalne tvari koje se tope i raspadaju na temperaturama iznad 200 °C. Topljivi su u vodi i netopljivi u eteru. Ovisno o R- radikalu, mogu biti slatki, gorki ili bezukusni.

Aminokiseline se dijele na prirodne (nalaze se u živim organizmima) i sintetske. Među prirodnim aminokiselinama (oko 150) razlikuju se proteinogene aminokiseline (oko 20), koje ulaze u sastav proteina. Oni su L-oblika. Oko polovice ovih aminokiselina su nezamjenjiva, jer se ne sintetiziraju u ljudskom tijelu. Esencijalne kiseline su valin, leucin, izoleucin, fenilalanin, lizin, treonin, cistein, metionin, histidin, triptofan. Ove tvari ulaze u ljudsko tijelo s hranom. Ako je njihova količina u hrani nedovoljna, normalan razvoj i funkcioniranje ljudskog organizma je poremećen. U određenim bolestima tijelo nije u stanju sintetizirati neke druge aminokiseline. Dakle, u fenilketonuriji, tirozin se ne sintetizira. Najvažnije svojstvo aminokiselina je sposobnost stupanja u molekularnu kondenzaciju uz otpuštanje vode i stvaranje amidne skupine -NH-CO-, npr.

Visokomolekularni spojevi dobiveni kao rezultat ove reakcije sadrže veliki broj amidnih fragmenata i stoga se nazivaju poliamidi.

To, uz gore spomenuta sintetička najlonska vlakna, uključuje, na primjer, enant, nastao tijekom polikondenzacije aminoenantne kiseline. Aminokiseline s amino i karboksilnim skupinama na krajevima molekula pogodne su za proizvodnju sintetičkih vlakana.

Poliamidi alfa aminokiselina nazivaju se peptidi. Ovisno o broju aminokiselinskih ostataka razlikuju se dipeptidi, tripeptidi, polipeptidi. U takvim spojevima, -NH-CO- skupine nazivaju se peptidne skupine.

Povezane publikacije